不同保水性牦牛肉品质比较及肌原纤维蛋白凝胶特性分析

牛克兰,左惠心,余群力,*,韩 玲，赵索南,石红梅

(1.甘肃农业大学食品科学与工程学院,甘肃兰州 730070; 2.青海省海北州畜牧兽医科研所,青海海北 812200; 3.甘南州畜牧科学研究所,甘肃合作 747000)



不同保水性牦牛肉品质比较及肌原纤维蛋白凝胶特性分析

牛克兰1,左惠心1,余群力1,*,韩 玲1，赵索南2,石红梅3

(1.甘肃农业大学食品科学与工程学院,甘肃兰州 730070; 2.青海省海北州畜牧兽医科研所,青海海北 812200; 3.甘南州畜牧科学研究所,甘肃合作 747000)

为探讨宰后不同保水性牦牛肉品质及肌原纤维蛋白凝胶特性变化,本实验利用聚类分析选取低汁液损失率组(n=6)(汁液损失率<1.5%)和高汁液损失率组(n=10)(汁液损失率≥1.5%),比较两组品质和蛋白凝胶特性。结果表明:保水性差的牦牛肉宰后pH较低,CIEL*较高,CIEa*较低,总蛋白和肌原纤维蛋白更易变性。牦牛肉肌原纤维蛋白凝胶硬度及保水性在pH7.0,离子强度0.6 mol/L,温度70 ℃下最优,且保水性好的肌肉凝胶硬度和保水性更佳。总之,水分可显著的改善牦牛肉品质及肉糜蛋白的凝胶特性。

牦牛肉,保水性,品质,肌原纤维蛋白,凝胶特性

牦牛是我国特有的优势畜种,常年生长在高海拔、低气压、水质矿化度高、低污染的天然草场上,具有肉质鲜美、高蛋白、低脂肪、低热量等特性,是人类当前需求的天然绿色食品之一[1],是中国最重要畜牧业资源中的一种,驱动着很多重大的科学研究与资源管理。近年来,它的各种加工产品成为民众家庭餐桌市场的新宠。因此开发其潜在利用价值具有重大意义。

鲜肉制品加工特性及其影响因素的研究越来越受到许多学者的青睐。Sun等[2]指出肌肉中的水分,蛋白含量,pH是影响其产品质量特性的重要因素。Huff等[3]认为鲜肉中保持水分的能力(Water holding capacity,WHC)是原料肉及其加工产品最重要的质量特性之一。黄明杰等[4]指出水分的高低直接会影响肉制品的质地、嫩度、切片性、弹性、口感、出品率等质量指标,也影响了肉类企业的经济效益。万发春[5]认为保水性好的牛肉加工后产量较高、色泽好,而保水性差会导致牛肉营养成分流失、熟调食品发干乏味、适口性变差且食用价值低。然而,肌肉中保水性的研究还很缺乏,因此在牦牛肉中继续探讨是有必要的。另外,肉糜蛋白受热形成的凝胶会决定产品产量、质构、黏着力及保水性等特性。杜杰等[6]指出肉糜蛋白凝胶粘弹性,保水性会严重影响牛排等调理制品的品质。如何改善肉制品的凝胶品质是肉类工业研究的重要课题。朱君[7]探讨了膳食纤维对肌原纤维蛋白凝胶及香肠性质的影响,发现一定量的膳食纤维添加可提高猪肉肌原纤维蛋白凝胶的硬度和保水性。Takahashi等[8]探讨了各种蛋白酶抑制剂对方头鱼鱼糜凝胶形成能力的影响,发现鱼糜差的凝胶形成能力除了与环境及加工条件有关,还重要是蛋白大量降解的结果,热激活内源性蛋白酶促进蛋白质水解甚至会导致凝胶劣化。然而,目前针对凝胶特性研究报道在鱼类猪肉类较多,有关牦牛肉肌原纤维蛋白凝胶特性研究还鲜见报道,尤其是水分对研发新型牦牛肉蛋白产品影响的研究仍是一片空白。因此,本实验通过比较不同保水性牦牛肉汁液损失,pH,肉色,蛋白溶解性及不同因素(pH,离子强度,温度)下肌原纤维蛋白凝胶硬度和保水性,来揭示水分在牦牛肉制品加工中的重要性,以期为各种牦牛肉制品加工提供基础资料。

1 材料与方法

1.1 材料与仪器

实验肉样 采自青海百德食品有限公司。在屠宰场随机选取4～6岁健康无病、体重300 kg牦牛16头,按照《牛屠宰操作规程》[9]进行屠宰,采背最长肌去除表面脂肪、筋腱、污血等杂物,一部分现场测定,另一部分液氮保存运往实验室,-80 ℃的冰箱保存,待测。

XHF-D型高速分散器内切式匀浆仪 浙江宁波新芝生物科技股份有限公司;TA.XT Express型质构仪 英国Stable Micro Systems公司;TXF200-S12型可编程恒温循环水浴 英国Grant公司;756P型紫外-可见分光光度计 上海光谱仪器有限公司;TGL-16M型高速台式冷冻离心机 长沙湘仪有限公司;pH S2-25型酸度计 上海雷磁公司。

1.2 实验方法

1.2.1 加压失水率 采用经Franco等[10]改进的加压滤纸法测定。用取样器取10 g成熟肉样,准确称取其质量W1,用双层纱布将肉样包裹,并在肉样上下各垫18层滤纸,然后置于钢环式膨胀压缩仪平台上,加压35 kg,保持此压力5 min后,立即称质量W2,按公式(1)计算加压失水率。

加压失水率(%)=(W1-W2)/W1×100

式(1)

式中:W1指压前肉样质量(g);W2指压后肉样质量(g)。

1.2.2 蒸煮损失率 取肉样称质量m1,然后放入蒸煮袋并密封,恒温水浴,待肉样中心温度达70 ℃并保持20 min,取出冷却至室温,称质量m2,按式(2)计算蒸煮损失率。

蒸煮损失率(%)=(m1-m2)/m1×100

式(2)

式中:m2指蒸煮后的肉样质量(g);m1指蒸煮前的肉样质量(g)。

1.2.3 滴水损失率 参照Bowker[11]相应的方法测定。剪取10 g左右的牦牛背最长肌肉样,拿回型针和丝线将肉样吊在聚氯乙烯袋并系紧袋口,悬挂于0～4 ℃冰箱24 h后,用滤纸吸去肉样表面水分称重,并按式(3)计算滴水损失率。

滴水损失率(%)=(m1-m2)/m1×100

式(3)

式中:m2指悬挂24 h后的肉样质量(g);m1指冷却结束后肉样的初始质量(g)。

1.2.4 贮藏损失 参照Aaslyng[12]相应的方法测定。取鲜肉样称其质量m1,装入聚氯乙烯袋,然后在4 ℃条件下贮藏一定的时间称其质量m2,并按式(4)计算贮藏损失率。

贮藏损失率(%)=(m1-m2)/m1×100

式(4)

式中:m2指贮藏后的肉样质量(g);m1指贮藏前肉样的初始质量(g)。

1.2.5 pH和肉色 用便携式pH计,直接插入牦牛胴体背最长肌肉样进行测定,每块肉样重复三次,记录数据。用色差仪测定肉样的CIEL*(亮度)、CIEa*(红度)、CIEb*(黄度),平行测定3次,求其平均值。

1.2.6 蛋白质溶解性 肌浆蛋白质溶解性:参照Joo等[13]的方法测定。1 g肉样加10 mL冰冷的0.025 mol/L磷酸钾缓冲液(pH7.2),冰浴条件下10000 r/min匀浆20 s,匀浆3次,4 ℃摇动抽提12 h。1500 r/min离心20 min,上清液用双缩脲法测定蛋白含量。

总蛋白质溶解性:1 g肉样加20 mL冰冷的1.1 mol/L碘化钾在0.1 mol/L磷酸钾缓冲液(pH7.2),冰浴条件下10000 r/min匀浆20 s,匀浆3次,4 ℃摇动抽提12 h。1500 r/min离心20 min,上清用双缩脲法测定。肌原纤维蛋白质溶解性为总蛋白溶解性与肌浆蛋白质溶解性的差值。

1.2.7 肌原纤维蛋白提取 肌原纤维蛋白提取参考Xiong等[14]的方法。具体操作过程为:样品于4 ℃下解冻后,加入8倍体积的分离缓冲液A(0.1 mol·L-1KCl,10 mmol·L-1K2HPO4,2 mmol·L-1MgCl2,l mmol·L-1乙二醇双(2-氨基乙基醚)四乙酸(EGTA),pH7.0)高速匀浆30 s,于4 ℃下2000×g离心15 min,重复以上步骤2次,得到粗肌原纤维蛋白。再用4倍体积分离缓冲液B(0.1 mol·L-1NaCl,1 mmol/L NaN3)溶液匀浆2000×g离心15 min,重复以上步骤2次,得到纯肌原纤维蛋白。48 h内用完。蛋白质浓度采用双缩脲法测定,牛血清白蛋白作为标准蛋白。

1.2.8 热诱导凝胶制备 将提取出肌原纤维蛋白沉淀溶于一定量的不同浓度NaCl磷酸盐缓冲液,调整蛋白质浓度40 mg·mL-1。用1 mol·L-1NaOH或HCl将体系调整至实验所需pH,分装离心管中,置于水浴中加热,由25 ℃以1 ℃·min-1线性分别升温至55、60、65、70、75 ℃,保温20 min使之形成凝胶,冷却后存放于4 ℃冰箱过夜,待测其他指标。

1.2.9 凝胶保水性测定 热诱导凝胶的保水性的测定参照Kocher[15]的方法,凝胶保水性按公式(5)计算。

WHC(%)=(W1-W)/(W2-W)×100

式(5)

式中:W1为离心管+除去水分后凝胶的质量(g);W2为离心管+含水分的凝胶的总质量(g);W为离心管的质量(g)。

1.2.10 凝胶弹性测定 将肌原纤维蛋白凝胶样品从4 ℃取出在室温下平衡30 min,使用质构分析仪测定其硬度。测定前吸去样品表面水分。参数设定:探头为P/50,测前速度1.0 mm·s-1,测试速度0.5 mm·s-1,测后速度1.0 mm·s-1,压缩比:50%,触发力为auto,数据获取速率200 PPs[16]。

1.2.11 不同因素下肌原纤维蛋白凝胶硬度和保水性的测定 测定不同pH(5.0、5.5、6.0、6.5、7.0、7.5)、离子强度(NaCl浓度分别为 0.3、0.4、0.5、0.6、0.7 mol/L)、热诱导温度(55、60、65、70、75 ℃)下两组肉肌原纤维蛋白凝胶硬度和保水性,观察其变化。

1.3 数据处理与统计分析

每次实验3个平行样,重复测定3次,结果取平均值。用Microsoft Office 2007的Excel软件计算出平均数和标准误差,用SPSS Statistics 19.0统计软件对数据进行聚类和差异显著性分析及独立样本t检验,组内显著性差异值为p<0.05,组间显著性差异值p<0.01。并用Origin 7.5软件作图。

2 结果与讨论

2.1 聚类分析结果

如图1所示,以宰后牦牛肉背最长肌的加压损失,蒸煮损失,滴水损失,贮藏损失为变量对16头牦牛进行了类平均法聚类分析。16个样品被分为低汁液损失率组(n=6,汁液损失<1.5%)和高汁液损失率组(n=10,汁液损失≥1.5%)。两组的汁液损失率变异范围分别是0.33%～0.79%和1.83%～3.25%。

图1 类平均法聚类树图Fig.1 Dendrogram obtained using average linkage

2.2 pH和肉色分析

由表1可以看出,低汁液损失率组的pH显著高于高汁液损失率组(p<0.05)。造成pH差异的原因可能是宰前个体的抗应激能力不同。较高强度的应激会导致宰后早期肌肉糖酵解加快,pH快速下降。高汁液损失率组的pH偏低,可能就是由于这类牦牛肉的抗应激能力差造成的。另外,高汁液损失率组的亮度值显著高于低汁液损失率组(p<0.05),红度值显著低于低汁液损失率组(p<0.05)。这是因为在此生理环境下其肌原纤维间的静电斥力作用变弱,肌原纤维粗丝与细丝的间距变小,与此同时高汁液损失组肉的肌浆蛋白变性沉聚到肌原纤维上,这造成了肌原纤维的折光性与表面的散光性增强[17]。照射到肌肉表面的光,一方面由于大量散射而未能进入组织内部;另一方面,由于肌原纤维的折射率增大(大于肌质的折射率),进入肌肉组织的光可以经一系列折射重新返回肉的表面,这两种效应协同作用[18]使低pH肉表现出高CIEL*的外观。相反,较高pH的肌肉组织内,光线能进入到肌肉组织深处,被肌肉内的发色团(肌红蛋白及其衍生物)选择性的吸收,因此肌肉外表较暗。

表1 不同保水性牦牛肉pH和肉色比较
Table 1 Comparison of pH and color between different both drip loss groups

特性高汁液损失组低汁液损失组pH658±024b680±029aCIEL∗3806±052a3194±036bCIEa∗2266±025b2460±033aCIEb∗933±029a848±025a

注:同一行内不同字母表示差异显著(p<0.05),表2同。

2.3 汁液损失率和蛋白质溶解性

从表2可以看到,两组间汁液损失存在显著差异(p<0.05),高汁液损失率组的加压损失、蒸煮损失、滴水损失、贮藏损失分别高于低汁液损失率组4.4%、2.61%、1.49%、1.43%。低汁液损失组的蛋白溶解性均高于高汁液损失组。两组间总蛋白的溶解性和肌原纤维蛋白的溶解性差异显著(p<0.05)。肌浆蛋白的溶解性差异不显著。先前的研究表明,细胞内蛋白质之间的交联提供了维持水分的空间[19]。当蛋白质变性后,尤其是一些维持细胞骨架结构的连接蛋白,如肌间线蛋白、伴肌动蛋白、纽蛋白等的变性会导致汁液损失增加[20]。以上不同保水性组间蛋白溶解性的差异这可能是宰后早期肌肉的低pH和高温导致蛋白变性,使其溶解性下降进而导致汁液损失率增大。

表2 组间汁液损失率和蛋白质溶解性比较
Table 2 Comparison of water-holding capacity and protein solubility between both drip loss groups

指标高汁液损失组低汁液损失组加压损失(%)1877±067a1337±012b蒸煮损失(%)2246±053a1985±015b滴水损失(%)329±011a180±014b贮藏损失(%)204±021a061±028b总蛋白溶解性(mg/g)18500±052b18967±037a肌浆蛋白溶解性(mg/g)7226±044a7335±035a肌原纤维蛋白溶解性(mg/g)11274±081b11641±035a

2.4 pH对肌原纤维蛋白凝胶硬度及保水性的影响

pH对肌原纤维蛋白凝胶硬度和保水性的影响如图2所示,可以看出,两组中凝胶硬度随pH增大呈先下降后升高再下降的趋势。这是因为pH的改变使得蛋白质侧链氨基酸残基的解离状态发生了变化,继而改变了蛋白质分子之间的静电相互作用[21]。在pH7.0时,凝胶硬度达最大值,两组中分别为107.26 g和135.97 g(p<0.05),且低汁液损失组极显著的高于高汁液损失组(p<0.01),这说明保水性好的肉加工后肉的质地弹性好;在pH6.0时,凝胶硬度最小(p>0.05);凝胶保水性随pH升高增大,当pH7.0时,增长趋于平稳,且在pH7.0以上,两组间差异极显著(p<0.01);当pH在肌原纤维蛋白等电点附近时,由于蛋白质分子间的结合作用较强,蛋白质与水的作用较弱,凝胶保水性最差(p<0.05)。当pH偏离肌原纤维蛋白质等电点时,蛋白侧链基团的净负电荷数增加,分子间的排斥作用变大,同时净电荷的增加为环境中的水分子提供更多的氢键结合位点,增大了水合作用表面积,凝胶保水性提高[22-23]。

图2 pH对肌原纤维蛋白凝胶硬度和保水性的影响Fig.2 Effects of pH on textual properties of MPI gels注:小写字母代表组内差异显著性(p<0.05),大写字母代表组间差异显著性(p<0.01),图3、图4同。

2.5 离子强度对肌原纤维蛋白凝胶硬度及保水性的影响

由图3可知,当离子强度小于0.6 mol/L时,凝胶硬度随离子强度的增加而增大,在离子强度为0.6 mol/L时硬度达到最大,以后硬度逐渐降低,且不同保水组间在离子强度大于等于0.6 mol/L时差异极显著(p<0.01)。这是因为肌原纤维蛋白是盐溶蛋白,离子浓度较低时,处于溶解状态的肌原纤维蛋白较少,蛋白质分子间的交联作用力较弱,因而凝胶强度弱;离子强度较高时,肌原纤维蛋白溶解多,蛋白质分子链展开,疏水基团暴露,疏水相互作用较大,分子间相互吸引作用增强,能够快速聚集形成硬度较大的凝胶。但盐浓度过高,可能蛋白质发生了盐析现象,导致凝胶强度降低[24]。两组中凝胶的保水性随离子强度的增加而增加,在离子强度为0.6 mol/L时,凝胶保水性趋于缓和。在NaCl浓度较低时,肌原纤维蛋白的状态是不溶解的肌纤丝,处于溶解状态的蛋白不足以形成致密的凝胶网络,不能有效地保留水分;在NaCl浓度较高时,蛋白质充分溶解,加热形成复杂的凝胶网络结构,可以保留住更多网络中的水分,凝胶的保水性变大[25]。

图3 离子强度对肌原纤维蛋白凝胶硬度和保水性影响Fig.3 Effects of ionic strength on textual properties of MPI gels

2.6 温度对肌原纤维蛋白凝胶硬度及保水性的影响

图4 温度对肌原纤维蛋白凝胶硬度和保水性影响Fig.4 Effects of temperature on textual properties of MPI gels

从图4可以看出,两组中凝胶硬度随温度上升而增大,在70 ℃时硬度达最大(p<0.05),随后不再增加。这可能是因为低温时其蛋白尚未发生明显变性,体系属于溶胶状态,因此其凝胶弹性极低且没有显著性差异。在60～70 ℃时,蛋白发生大量变性,交联能力增强,因此其凝胶弹性显著增加。在较低温度55 ℃条件下凝胶保水性最高,两组中分别为85.55%、88.15%。随着温度进一步升高,保水性显著下降(p<0.05),其趋势与前人研究相似[26]。且在70 ℃后两组间差异极显著(p<0.01),这说明肌肉中的水分对蛋白与水分之间作用影响显著。

3 结论

由实验结果可得知,保水性差的牦牛肉宰后pH低、亮度值高、红度值低,总蛋白和肌原纤维蛋白溶解性低,变性程度大。牦牛肉凝胶弹性和保水性在pH7.0,离子强度0.6 mol/L,温度70 ℃下,较优,且保水性好的牦牛肉凝胶硬度和保水性更佳。可见,水分能显著的提高肌肉品质及肉糜蛋白凝胶硬度和保水性。因此,进一步研究肌肉中的保水机制对肉制品加工业具有重大意义。

[1]田园,孙志昶,余群力,等. 低压电刺激对牦牛肉宰后成熟过程中嫩度及肌纤维超微结构的影响[J]. 食品科学,2014,35(7):43-47.

[2]Sun X D,Holley R A. Factors influencing gel formation by myofibrillar proteins in muscle foods[J]. Food Science and Food Safety,2011,10(1):33-51.

[3]Huff-Lonergan E,Lonergan S M. Mechanisms of water-holding capacity of meat:The role of postmortem biochemical and structural changes[J]. Meat Science,2005,71(1):194-204.

[4]黄明杰,张晓莹. 硫酸钙在肉制品中的应用[J]. 肉类工业,2016(3):49-52.

[5]万发春,张幸开,张丽萍,等. 牛肉品质评定的主要指标[J]. 中国畜牧兽医,2004,31(12):17-19.

[6]杜杰,王银桂. 不同添加剂对重组肉品质特性的影响研究[J]. 肉类工业,2015(5):22-25.

[7]朱君. 膳食纤维对肌原纤维蛋白凝胶及香肠性质的影响[D]. 无锡:江南大学,2012.

[8]Takahashi K,Kurose K,Okazaki E,et al. Effect of various protease inhibitors on heat-induced myofibrillar protein degradation and gel-forming ability of red tilefish(Branchiostegus japonicus)meat[J]. LWT-Food Science and Technology,2016,68:717-723.

[9]GB/T 19477-2004 牛屠宰操作规程[S].

[10]Franco D,Bispo E,González L,et al. Effect of finishing and ageing time on quality attributes of loin from the meat of Holstein-Fresian cull cows[J]. Meat science,2009,83(3):484-491.

[11]Bowker B,Zhuang H. Relationship between water-holding capacity and protein denaturation in broiler breast meat[J]. Poultry Science,2015,12(05):1-8.

[12]Aaslyng M D,Bejerholm C,Ertbjerg P,et al. Cooking loss and juiciness of pork in relation to raw meat quality and cooking procedure[J]. Food quality and preference,2003,14(4):277-288.

[13]Joo S T,Kauffman R G,Kim B C,et al. The relationship of sarcoplasmic and myofibrillar protein solubility to colour and water-holding capacity in porcine longissimus muscle[J]. Meat Science,1999,52(3):291-297.

[14]Xiong Y L,Lou X,Wang C,et al. Protein extraction from chicken myofibrils irrigated with various Poly Phosphate anNaCl solutions[J]. Journal of Food Science,2000,65(1):96-100.

[15]Kocher P N,Foegeding E A. Microcentrifuge-Based method for measuring water-holding of protein Gels[J].Journal of Food Science,1993,58(5):1040-1046.

[16]Sun J G,Wu Z,Xu X L,et al. Effect of peanut protein isolate on functional properties of chicken salt-soluble proteins from breast and thigh muscles during heat-induced gelation[J]. Meat Science,2012,91(1):88-92.

[17]Bendall J R,Swatland H J. A review of the relationships of pH with physical aspects of pork quality[J]. Meat science,1988,24(2):85-126.

[18]Swatland H J. Progress in understanding the paleness of meat with a low pH:keynote address[J]. South African Journal of Animal Science,2004,34(6):1-7.

[19]Joo S T,Kauffman R G,Kim B C,et al. The relationship of sarcoplasmic and myofibrillar protein solubility to colour and water-holding capacity in porcine longissimus muscle[J]. Meat science,1999,52(3):291-297.

[20]Huff-Lonergan E,Lonergan S M. Mechanisms of water-holding capacity of meat:The role of postmortem biochemical and structural changes[J]. Meat science,2005,71(1):194-204.

[21]Kristinsson H G,Hultin H O. Role of pH and Ionic strength on water relationships in washed minced chicken-breast muscle Gels[J]. Journal of Food Science,2003,68(3):917-922.

[22]Liu R,Zhao S,Xiong S,et al. Role of secondary structures in the gelation of porcine myosin at different pH values[J]. Meat Science,2008,80(3):632-639.

[23]Westphalen A D,Briggs J L,Lonergan S M. Influence of pH on rheological properties of porcine myofibrillar protein during heat induced gelation[J]. Meat Science,2005,70(2):293-299.

[24]郭世良. 肌原纤维蛋白和猪肉的热诱导凝胶影响因素及特性研究[D]. 郑州:河南农业大学. 2008.

[25]韩敏义. 肌原纤维蛋白结构与热诱导凝胶功能特性关系研究——低场 NMR 和拉曼光谱法[D]. 南京:南京农业大学,2009.

[26]潘丽华,冯美琴,孙健,等. 不同温度下亚麻籽胶对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响及机制[J]. 食品科学,2016,37(9):1-6.

Comparison of yak meat quality with different water-holding capacity and analysis for characteristics of myofibrillar protein isolate gel

NIU Ke-lan1,ZUO Hui-xin1,YU Qun-li1,*,HAN Ling1,ZHAO Suo-nan2,SHI Hong-mei3

(1.College of Food Science and Engineering Gansu Agricultural University,Lanzhou 730070,China; 2.Haibei Institute of Animal Husbandry and Veterinary Science Qinghai,Haibei 812200,China; 3.Gannan Institute of Animal Science and Veterinary,Hezuo 747000,China)

To explore the change of yak meat quality with different WHC and characteristics of myofibrillar protein isolate gel,sixteen pieces of yak meat were divided into lower(n=6,loss<1.5%)and higher(n=10,loss≥1.5%)drip loss group by cluster analysis. The quality and gel properties were compared. The results indicated:the poor WHC meat had lower pH value,CIEa*value and higher CIEL*value when compared with the lower drip loss group. Total protein and myofibrillar protein were denatured more easily than that from that lower loss group. On the other hand,the characteristics of myofibrillar proteins gel of lower drip loss group was better than those of high drip loss group under the best gel environmental conditions(pH7.0,ionic strength(0.6 mol/L NaCl)and temperature of 70 ℃). In conclusion,the water can markedly improve the quality of yak meat and gel properties of meat protein.

yak meat;water holding capacity;quality;myofibrillar proteins;gel characteristics

2016-07-08

牛克兰(1989-)，女，硕士研究生，研究方向：营养与食品卫生学，E-mail：kelann@126.com。

*通讯作者:余群力(1962-)，男，博士，教授，研究方向：动物性食品营养工程，E-mail：yuqunlihl@163.com。

甘肃省重大科技专项(143NKDP020)；国家自然基金(31460402)；国家现代农业(肉牛牦牛)产业技术体系自助项目(CARS-38)。

TS251.4

A

1002-0306(2016)23-0081-05

10.13386/j.issn1002-0306.2016.23.007