加热对三黄鸡胸肉嫩度、质构及微观结构的影响*

张立彦 吴兵 包丽坤

(华南理工大学轻工与食品学院，广东广州510640)

加热是一种常见的肉品加工方法，肉品在加热过程中发生了大量的物理化学变化，如汁液流失、蛋白质变性(包括肌原纤维蛋白、肌浆蛋白和结缔组织蛋白)，以及色泽、剪切力(嫩度)、质构特性、微观组织结构(肌纤维直径、密度，肌内膜、肌束膜、肌节等)变化等，而其中嫩度的变化尤为重要，因为嫩度通常被认为是评定肉制品品质的主要指标.嫩度通常以剪切力值(SFV)来表示，剪切力值越小，肉越嫩［1-2］.

近年来，已有研究者分别研究了牛肉、兔肉、猪肉及禽肉(鸭肉及鸡肉)的热致变化［3-7］，但所得结论因肉的来源(动物品种及畜禽体部位)、加热程序等的不同而有很大的区别.总的来说，动物肌肉组织经加热后普遍出现持水能力下降、汁液损失量增加、肉质变硬等现象，造成嫩度下降、硬度上升、弹性下降、口感粗糙，过度加热还会产生肉质软烂、组织结构破坏严重等现象.了解和掌握鸡肉蛋白在加热过程中相关特性的变化及其规律成为解决上述问题及成功控制热处理温度和时间的必要基础.文中主要探讨广东特色鸡种——三黄鸡的胸肉中与肉制品品质密切相关的特性(如质构、嫩度及微观结构)随加热条件的变化规律，以便为更合理地运用加热方法生产高品质熟制鸡肉制品提供理论基础.

1 材料与方法

1.1 实验材料

新鲜三黄鸡购自华南理工大学后勤集团综合楼，活鸡体重为(1600±50)g，育龄为120天左右.

1.2 实验仪器与设备

主要实验仪器与设备如下:DZQ400/2D多功能真空包装机，上海锦屏仪器仪表有限公司生产;PHS-25型pH计，上海雷磁仪器厂生产;PL203型电子天平，梅特勒－托利多仪器(上海)有限公司生产;FJ200-S数显高速分散均质机，上海标本模型厂生产;TA-XT2i质构仪，英国Stable Micro Systems公司生产;JSM-6360高低真空扫描电子显微镜，日本JEOL公司生产.

1.3 实验方法与测定指标

1.3.1 样品处理

活鸡宰杀后用流动冷水洗净，去皮，将整鸡胴体于4℃冰箱中保存24h.然后取出并割取胸肉，待其平衡到室温后去除可见结缔组织、脂肪、筋膜，然后顺着鸡胸肉肌纤维走向将肌肉切成大小为30 mm×20mm×5mm的肉片若干(样本重约30 g)，称重后装入已编号的蒸煮袋中抽真空密封包装，随机分组后将三黄鸡胸肉分别置于 55、65、75、85、95℃的恒温水浴中加热30 min，取出后于流水中缓慢冷却至室温.另取样品于80℃下加热不同时间后冷却，并测定各项指标.

1.3.2 蒸煮损失的测定

从热处理后的包装袋中取出鸡胸肉块，用餐巾纸擦干肉块表面水分后称重并计算蒸煮损失.所有样品各测定7次，取平均值并计算标准方差.

1.3.3 质构特性和SFV的测定

采用TA-XT2i型质构仪分别进行质构和SFV的测定，具体测定方法及参数设定参照文献［7］.所有样品各测定8次，取平均值并计算标准方差.

1.3.4 样品的微观结构观察

顺着鸡胸肉肌纤维走向将鸡肉样品切成10mm×10mm×5mm的长方体肉片，参照文献［8］，用扫描电子显微镜观察、拍照，同时测量肌纤维直径.

1.3.5 热溶性胶原蛋白溶解度的测定

胶原蛋白的提取方法及热溶性胶原蛋白溶解度计算方法参照文献［8］.

1.4 数据处理方法

所得数据采用SPSS13.0软件进行均值和方差分析.

2 结果与讨论

2.1 加热对三黄鸡胸肉蒸煮损失的影响

图1所示为不同加热温度下三黄鸡胸肉的蒸煮损失.由图1可以看出:随着温度的升高，鸡胸肉的蒸煮损失不断增大，在65～85℃间蒸煮损失增长较快，变化最显著(P＜0.05)，说明此温度段内鸡胸肉最易失水;温度高于85℃后变化不再显著(P＞0.05).加热导致肉类蒸煮损失增加的原因在于肌原纤维蛋白变性及肉中胶原蛋白收缩使得肉的持水性降低［9］，此外，还可能与肌原纤维的聚积和短缩等有关.加热过程中，肉中水分被排挤并在变宽的肌原纤维间隙渗出，其中还包括一些肌浆蛋白和溶出的胶原蛋白、脂肪［3］.加热温度对肌肉蒸煮损失的影响随肉的来源(动物种类、不同部位及畜龄等)、加热条件或加热程序的不同而有很大不同［6-7，9-10］，三黄鸡胸肉的蒸煮损失随温度的变化趋势与其腿肉的类似，只是数值较高而已［8］.

图1 加热温度对三黄鸡胸肉蒸煮损失的影响Fig.1 Effect of heating temperature on cooking loss of Sanhuang chicken breast meat

瑞典食品标准化委员会认为肉品完全熟化的最低温度是73.8℃，同时借鉴广东传统“白切鸡”的加热温度，本实验选定80℃为加热温度，研究加热过程中鸡胸肉的蒸煮损失变化，结果如图2所示.

图2 80℃下鸡胸肉蒸煮损失随加热时间的变化曲线Fig.2 Change curve of cooking loss versus time for Sanhuang chicken breast meat heated at 80℃

由图2可以发现，加热5～10min内蒸煮损失增加最显著(P＜0.05)，其后随加热时间延长蒸煮损失变化不明显(P＞0.05).这可能是由于在加热初期肌原纤维蛋白剧烈变性及肉中胶原蛋白剧烈收缩造成肌原纤维的聚积和短缩，而随着加热时间的延长，上述物质的变性及收缩变化不再明显，从而使肉的持水性变化不再显著.

2.2 加热对三黄鸡胸肉SFV的影响

图3给出了生肉与不同加热温度下鸡胸肉的SFV值，与生肉相比，55℃下加热的鸡胸肉的SFV显著增加(P＜0.05)，然后随温度上升又显著下降(P＜0.05)，在65℃时降到最小，之后在65～85℃之间又显著增大(P＜0.05)，85℃时的SFV与65℃时的相比增加了1.35倍，85℃以上的SFV增加不明显(P＞0.05).该研究结果与臧大存、Wattanachant等［6，10］的研究结果存在差异，但与Combes等［4］的研究结果类似.在本实验中，65～85℃之间SFV的增量约为135%，大于相同条件下兔肉和牛肉的增量(分别为85%和20%)［4，11］.笔者曾研究了三黄鸡腿肉 SFV 随加热温度的变化，发现鸡腿肉SFV随温度升高逐渐增大，在65～85℃ 间SFV显著增加(P＜0.05)，之后随温度继续升高，SFV 变化不显著(P ＞0.05)［8］.胸肉和腿肉之间SFV的差异可能是由于这两个部位肉中结缔组织含量及肌原纤维机械强度不同而造成的［12］.据报道，导致肉类嫩度变化的原因是源于不同温度下肉中结缔组织及肌原纤维的变性及热收缩，60℃以下加热造成的肉嫩度下降由肌束膜热收缩引起，而60℃以上加热出现的肉嫩度下降是由肌原纤维热变性造成的［13］.

图3 加热温度对三黄鸡胸肉SFV的影响Fig.3 Effect of heating temperature on shear force value of Sanhuang chicken breast meat

图4所示为80℃下鸡胸肉SFV随加热时间的变化.由图4可以看出，鸡胸肉在80℃下加热10min后其SFV与生肉没有显著差异(P＞0.05)，但随加热时间的延长，SFV逐渐增大，加热40min后达到最大值22.06 N，相比 10 min时约提高了 66.7%.此后，再继续加热对肉的SFV影响不大.

图4 80℃下鸡胸肉SFV随加热时间的变化曲线Fig.4 Change curve of shear force value versus time for Sanhuang chicken breast meat heated at 80℃

与蒸煮损失的变化趋势相比，SFV的增加呈现某种程度的“延迟”，这可能是因为肌肉蛋白变性程度还不足以导致肌肉结构及时发生明显收缩，保温5～10min后，肌肉蛋白才彻底变性，肌肉结构出现整体收缩，变得紧实，从而使SFV显著增大.

2.3 加热对三黄鸡胸肉质构特性参数的影响

加热温度及80℃下加热时间对三黄鸡胸肉质构参数的影响如表1和2所示.

表1 不同加热温度下三黄鸡胸肉的质构参数1)Table 1 TPA parameters of Sanhuang chicken breast meat heated at different temperatures

表2 80℃时不同加热时间下三黄鸡胸肉的质构参数Table 2 TPA parameters of Sanhuang chicken breast meat heated at 80℃with different time

从表1和2可以看出，加热温度及时间对鸡胸肉的质构参数有显著影响.表1中数据显示，除弹性外，即使是在55℃，生肉的质构参数与加热肉也有显著差异.由于肉中的肌球蛋白及α-肌动蛋白的变性发生在这一温度范围内，因此推断由于上述蛋白质变化导致了 55℃时鸡肉质构参数的变化［3，5］.随着温度的升高，肉的硬度不断增加，尤其在75～95℃之间增加显著(P＜0.05).肉的弹性和恢复性在加热到75℃时达到最大值，其后弹性随温度的升高显著下降(P＜0.05)，而恢复性则随温度的变化不显著(P＞0.05).肉的咀嚼性在75～85℃温度范围内达到最大值，随后则随温度上升开始下降.在70～80℃之间肉TPA参数的显著变化是由在此温度范围内肌动球蛋白及结缔组织的变化引起的［8］，而80℃以上肉TPA参数变化是由胶原蛋白溶出导致剪切力降低而引起的［10］.

从表2还可以看出，与生肉相比，80℃下加热5min后肉的质构参数显著增加(P＜0.05).肉的硬度及咀嚼性都随加热的进行而不断增大，加热20min后再延长加热时间变化不明显;而肉的弹性随加热进行不断下降;恢复性在加热初期逐渐减小，到15min后达到最小值，继续加热则恢复性逐渐提高.

2.4 加热对三黄鸡胸肉微观结构的影响

对不同温度加热后鸡胸肉的横向及纵向微观结构进行了观察，结果如图5所示.

图5显示，55℃下加热后肉中肌内膜开始发生轻微弱化收缩，但是绝大部分的肌内膜仍然紧紧包绕在肌纤维四周，肌纤维大多呈极不规则多边形.65℃下加热后肉中肌纤维发生明显收缩，直径显著减小(见图6)，肌纤维大小相对均匀，逐渐趋于呈规则多边形，但因肌纤维发生剧烈收缩以至于与肌内膜和肌束膜出现明显分离［14］，部分肌内膜表面甚至出现少量的小分子颗粒，这可能是此温度下肌浆蛋白变性、凝聚形成的;该温度下肌肉微观结构呈现的另一个重要特征就是肌纤维间隙在视野中非常清晰明显，这在一定程度上印证了肌肉SFV在此时最小，此时肌肉间隙中的水分顺空隙流出，表现为蒸煮损失此时开始逐渐增大(见图1).75℃下加热后，由于肉中肌内膜及肌束膜的收缩及变性，肌纤维间隙变窄;胶原蛋白在此温度下开始溶出，肌内膜和肌束膜完整性受到破坏，并出现明显的“颗粒化”现象，这可能是肌纤维细胞内的一些肌浆和肌原纤维蛋白降解及聚合形成的颗粒物，也可能是可溶性胶原蛋白降解后的小分子物质［3，14-16］;另外，肌纤维直径略有增大，这可能是由肌球蛋白组成的粗肌丝和由肌动蛋白组成的细肌丝受热发生剧烈变性溶胀以及由热溶性胶原纤维产生的膜结构内收缩张力逐渐消失所致［17］.85℃下加热后肉中肌束膜变化显著，肌纤维直径略有增大，肌纤维间的间隙减小.95℃下加热后肉中相邻肌纤维彼此排列变得紧实、致密，因而使肉的SFV及硬度都达到最大(见图3及表1);同时颗粒化物质几乎完全消失，这可能是由于高温下肉中肌束膜及肌内膜迅速崩解，胶原蛋白凝胶化以及肌原纤维蛋白变性凝结造成的.这一推测可以从纵截面SEM照片中肌纤维空隙间残留的渗出物逐渐减少、热溶性胶原蛋白含量增加(见图7)、肉的蒸煮损失不再明显变化(见图1)以及热处理后鸡肉块表面包裹着肌浆蛋白渗出物和一些由可溶性胶原蛋白形成的透明状黏稠物质得到证实.因此可以说，不同温度下肌纤维结构及结缔组织膜的综合变化造成了鸡肉蒸煮损失、SFV及TPA参数的相应变化.

图5 不同温度加热后三黄鸡胸肉横向及纵向SEM照片Fig.5 SEM micrograghs of transverse and longitudinal section of cooked Sanhuang chicken breast meat

图6 加热温度对三黄鸡胸肉肌纤维直径的影响Fig.6 Effect of heating temperature on fibre diameter of Sanhuang chicken breast meat

2.5 加热对热溶性胶原蛋白溶解度的影响

胶原蛋白溶解度是熟制鸡肉蒸煮损失和质构的重要影响因素，也严重影响肉的嫩度［18］，因此文中测定了热溶性胶原蛋白含量随加热温度的变化，结果如图7所示.

图7 加热温度对鸡胸肉热溶性胶原蛋白溶解度的影响Fig.7 Effect of heating temperature on solubility of heatsoluble collagen of Sanhuang chicken breast meat

从图7可知，随温度升高，热溶性胶原蛋白溶解度不断增大，尤其在65及95℃时变化最显著(P＜0.05).其原因可能是当温度升高到65℃时，部分胶原蛋白发生热变性而溶出，到达80℃以上时胶原蛋白逐渐降解形成可溶性“明胶”而随肌纤维细胞中的其他汁液一起从肌纤维细胞中渗出，同时，原来交联程度不高的热不溶性胶原蛋白分子间和分子内的二硫键等简单共价键因温度的升高而受到破坏，失去螺旋结构，使其逐渐溶解［19］.这也可从肉的SEM照片中看出，在85℃及以上时，由于胶原蛋白变性溶出，肌内膜及肌束膜崩溃严重，失去其原有形态.对比图3，55～85℃下热溶性胶原蛋白含量增加会导致鸡胸肉SFV下降或增加不明显.

3 结论

(1)鸡胸肉的蒸煮损失随温度升高不断增大，在65～85℃间变化最显著(P＜0.05);80℃下加热5～10min内增加最显著(P ＜0.05).

(2)加热前后鸡胸肉的SFV变化经历了4个阶段:55℃下加热鸡胸肉的SFV显著高于生肉;55～65℃之间SFV显著降低(P＜0.05)，65℃时达到最小值;SFV在65～85℃之间大幅升高(P＜0.05);85℃以上SFV上升不明显(P＞0.05).80℃下加热10min后，SFV开始增加，40min后达最大值.

(3)肉的质构参数受加热温度及时间的影响较大，其随加热温度及时间的变化趋势各不相同.

(4)随着加热温度的提高，鸡胸肉中肌纤维直径先减小后增大，肌纤维间隙先变大后减小，肌内膜及肌束膜也逐渐遭到破坏.不同温度下肌纤维结构及结缔组织膜的综合变化与鸡肉的蒸煮损失、SFV及质构参数有一定的对应关系.

［1］Boleman S J，Boleman S L，Miller R K，et al.Consumer evaluation of beef of known categories of tenderness［J］.Journal of Animal Science，1997，75(6):1521-1524.

［2］Koohmaraie M，Kent M P，Shackelford S D，et al.Meat tenderness and muscle growth:is there any relationship?［J］.Meat Science，2002，62(3):345-352.

［3］Palka K，Daun H.Changes in texture，cooking losses，and myofibrillar structure of bovine M.semitendinosus during heating［J］.Meat Science，1999，51(3):237-243.

［4］Combes S，Lepetit J，Darche B，et al.Effect of cooking temperature and cooking time on Warner-Bratzler tenderness measurement and collagon content in rabbit meat［J］.Meat Science，2007，66(1):91-96.

［5］Martens H，Staburvik E，Martens M.Texture and colour changes in meat during cooking related to thermal denaturation of muscle proteins［J］.Journal of Texture Studies，1982，13(3):291-309.

［6］臧大存，周光宏，徐幸莲，等.加热过程中鸭肉嫩度及超微结构的变化 ［J］.江苏农业学报，2007，23(5):475-480.Zang Da-cun，Zhou Guang-hong，Xu Xing-lian，et al.Changes of ultra-structure and tenderness of duck meat during heating［J］.Jiangsu Journal of Agricultural Science，2007，23(5):475-480.

［7］张立彦，吴兵.清远麻鸡腿肉蛋白及质构特性热致变化的研究［J］.食品与发酵工业，2010，36(10):174-179.Zhang Li-yan，Wu Bing.Study on the thermal induced changes of proteins and texture properties of Qingyuan chicken thighs ［J］.Food and Fermentation Industries，2010，36(10):174-179.

［8］吴兵，张立彦.加热对三黄鸡腿肉特性的影响研究［J］.食品工业科技，2011，32(5):108-112.Wu Bing，Zhang Li-yan.Effects of thermal treatment on characteristics of tender chicken thigh ［J］.Science and Technology of Food Industry，2011，32(5):108-112.

［9］Bailey A J，Light N D.Connective tissue in meat and meat products［M］.London:Elsevier Applied Science，1989:170-194.

［10］Wattanachant S，Benjakul S，Ledward D A.Effect of heat treatment on changes in texture，structure and properties of Thai indigenous chicken muscle［J］.Food Chemistry，2005，93(2):337-348.

［11］Bouton P E，Harris P V.Changes in the tenderness of meat cooked at 50-65℃ ［J］.Journal of Food Science，1981，46(2):475-478.

［12］Barbut S.Poultry products processing:an industry guide［M］.Boca Raton:CRC Press Inc，2001:440，444-446.

［13］Christensen M，Purslow P P，Larsen L M.The effect of cooking temperature on mechanical properties of whole meat，single muscle fibres and perimysial connective tissue［J］.Meat Science，2000，55(3):301-307.

［14］Astruc T，Gatellier P，Labas R，et al.Microstructural changes in m.rectus adbominis bovine muscle after heating［J］.Meat Science，2010，85(4):743-751.

［15］Tornberg E.Effects of heat on meat proteins-implications on structure and quality of meat products［J］.Meat Science，2005，70(3):493-508.

［16］Sharp A，Offer G.The mechanism of formation of gels from myosin molecules［J］.Journal of the Science of Food and Agriculture，1992，58(1):63-73.

［17］Lewie G J，Purslow P P.The strength and stiffness of perimysial connective tissue isolated from cooked beef muscle［J］.Meat Science，1989，26(4):255-269.

［18］臧大存.鸭肉嫩度影响因素及变化机制的研究［D］.南京:南京农业大学食品科技学院食品科学系，2007.

［19］Lawrie R A.Lawrie’s肉品科学［M］.周光宏，译.北京:中国农业大学出版社，2009:28-33.