基于核心素养发展的论证复习教学——以“酶”的复习为例

许桂芬

(福建省厦门第一中学 厦门 361003)

论证复习教学，遵循论证模型的精髓，侧重于由问题等资料回忆所学概念，提供合理的证据或理由，对概念进行正确的评价或有力辩驳。或将已学内容改造为有价值的任务提出，让学生来解决并说明理由(进行论证)，形成观点，以达到更高水平的认识[1]。

现以“酶”的复习教学为例，围绕“酶的催化作用”和“酶的作用条件较温和”两个重点，按照“提出问题→分析解释，得出结论→寻找证据支持→认可观点，达成概念→布置新任务”的顺序展开论证复习教学。

1 酶的催化作用

1.1 请解释什么是活化能 学生回忆旧知识、结合简图解释： 在化学反应进行过程中，存在一道能障，常态分子需吸收一定能量变成活化分子，才能越过这道屏障，转变成产物。如，H2O2分子经加热分解为H2O和O2，加热供给的能量即为活化能。结论： 分子由常态经变成容易发生化学反应的活跃状态所需的能量即为活化能。

1.2 酶能提供活化能吗 请学生就教材“H2O2在不同条件下的分解”的实验加以说明。学生结合简图解答： 2、 3、 4号试管的H2O2都能分解，说明都达到活跃状态。但只有加热提供了反应所需的活化能；加FeCl3或H2O2酶均未提供能量，只是降低了反应过程的“能障”，促进H2O2分子快速分解生成H2O和O2，起到催化作用。结论： 酶降低了反应所需的活化能。

证据支持： 科学家在20℃下，检测不同条件下H2O2分解所需的活化能不同，表1的数据说明催化剂能降低反应的活化能。

表1 不同条件下H2O2分解所需活化能不同

1.3 催化剂为什么能降低反应所需的活化能 解释： 因为催化剂(C)在催化反应中，首先与底物(S)结合形成不稳定的中间产物(S-C)，中间产物易进一步分解形成产物(P)和催化剂(C)本身。经过中间产物的反应所需要的活化能比由底物直接生成产物(S→P)所需的活化能小很多。结论： 催化剂和底物结合成中间产物，从而降低能障(活化能)，提高反应速率，也是催化作用的机理。再问： 什么样的底物才能和酶结合成中间产物？解释： 具有和“酶活性中心结构互补吻合”的结构的底物，才能和酶紧密结合形成中间复合物(图1[2])。结论： 说明酶具有专一性。

图1 酶的作用示意图

实例证据： ①塞进牙缝里的肉丝常常两天后还没被消化。因为酶具有专一性，口腔里的唾液淀粉酶只能分解淀粉，而肉丝主要成分是蛋白质，需要蛋白酶来水解。②某加酶洗衣粉包装袋上温馨提示：“适用于清洗棉、麻、化纤及混纺织物”。这也是因为酶的专一性，加酶洗衣粉因含不同酶而适合清洗不同污迹的衣物，该洗衣粉含蛋白酶或脂肪酶，适于清洗棉、麻、化纤及混纺织物等衣物上的奶渍或油污，而不适合于清洗丝绸、毛料等衣物。

实验证据： 学生设计实验探究蔗糖酶的专一性。取2支洁净试管，在适宜的温度下，分别注入2mL可溶性淀粉溶液和蔗糖溶液，再注入2mL蔗糖酶溶液，震荡摇匀后，注入2mL新配制斐林试剂，60℃水浴加热2min，观察现象。结果，加可溶性淀粉的试管无明显现象，加蔗糖的试管出现砖红色沉淀，说明蔗糖酶只能催化蔗糖水解，不能催化淀粉水解，说明酶具有专一性。

1.4 酶降低活化能为什么比无机催化剂更显著 解释： 与无机催化剂相比，酶的活性中心部位是一种柔性的结构。酶一旦与底物结合，能诱导酶蛋白的构象发生相应变化，使酶和底物契合形成酶-底物络合物，促进了酶与底物的相互作用，改变了底物化学键的性质，从而显著降低了反应的活化能。(图1)结论： 酶具高效性，酶的本质一般是蛋白质，结构更具柔性。

科学证据： 科学家通过旋光测定，发现许多酶在它们的催化循环中确有构象的变化。例如，溶菌酶的X射线衍射分析发现： 结合底物前后酶在构象上有很大区别[3]。

实验证据： 4号试管加2滴2%H2O2酶溶液，3号试管加2滴70%FeCl3溶液，这时3号试管FeCl3分子数等于4号试管H2O2酶分子数的5000万倍，但4号试管比3号试管产生气泡(O2)更多，说明酶的催化效率更高。

提出任务： 请用曲线图表示酶的高效性。学生展示解释图示： 酶的高效性意味着达到反应平衡点所需的时间比无催化剂或无机催化剂都短。学生质疑： 据图1酶的催化作用模型，若存在其他与底物类似结构的物质，会不会与底物竞争酶？

教师引导拓展： 会。细胞内若存在这种化合物，一般是调控复杂酶促反应的重要因素。这种竞争机制也是某些药物的作用机理所在。例如，杀虫剂杀虫——杀虫剂DDT是一种神经系统关键酶的抑制剂，对环境和人畜具有污染和毒害作用。青霉素杀菌——青霉素会与细菌合成细胞壁的关键酶的活性中心结合，阻碍细菌细胞壁的合成，从而达到杀死细菌的效果，许多抗生素是细菌中某些特定酶的抑制剂。

2 酶的作用条件较温和

2.1 家里使用加酶洗衣粉时，用自来水直接浸泡还是温水或开水浸泡 解释： 要用温水溶液浸泡。因为在一定范围内，适当升温促进了分子的运动，提高了底物与酶活性位点的结合速度和频率；但如果超过一定的温度界限，由于酶蛋白肽链间氢键、离子键或其他更弱的作用力被破坏，导致蛋白质变性，很快降低了酶活性，有活性的酶减少则酶促反应速率降低。结论： 酶作用条件一般较温和，温度适宜酶的活性高，温度偏高或偏低，酶的活性都会明显降低，温度过高，酶会失活。

实例证据： 天热或生病时，气温或体温越高食欲却往往较差，因为消化酶的活性下降。

实验证据： 学生设计实验探究“温度对α-淀粉酶活性的影响”。取3支洁净试管，在条件适宜情况下，往3支试管各加入2mL淀粉溶液，并分别置于0℃、 60℃、 100℃，保温一段时间；另取3支试管，各加入1mL淀粉酶，并分别置于0℃、60℃、100℃，保温一段时间。将相同温度下的淀粉酶和淀粉混合反应5min，各加入2滴碘液振荡均匀。观察到0℃和100℃ 2支试管均出现蓝色、60℃的试管仍呈褐色，60℃酶的催化效率最高，淀粉被分解了。

科学证据： 大部分酶在60℃以上变性，少数酶能耐受较高的温度。例如，细菌淀粉酶在93℃活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加热到100℃仍不失活[3]。

2.2 消化不良服用多酶片时，应整片吞服还是嚼碎服用 解释： 整片吞服。因为多酶片中含有多种消化酶，整片吞服使肠溶衣在胃液中不被破坏，确保肠溶衣包裹的酶在肠溶液中发挥作用。如果是嚼碎服用，肠溶衣包裹的酶释放后会在酸性的胃液中失去活性，无法发挥作用。(注： 多酶片是双层药片，内层是肠溶衣不易溶于胃液，可溶于肠液，包裹含胰淀粉酶、胰蛋白酶、胰脂肪酶等胰酶。外层糖衣可溶于胃液，包裹胃蛋白酶。)pH对酶活性的影响，主要是因为pH会影响酶或底物的解离，也会影响底物的极性，从而影响酶分子对底物分子的结合和催化。只有在特定的pH范围内，酶、底物和辅酶的解离状态，才最适宜它们相互结合，并发生催化作用，从而使酶的反应速度达到最大值，这个pH称为酶的最适pH。结论： 酶作用需要适宜pH， pH适宜酶的活性高，pH偏高或偏低都会使酶蛋白变性而使酶的活性丧失。

实例证据： 加酶洗衣粉洗衣服用水的pH值一般不大于10。

实验证据： 学生设计实验探究“pH对H2O2酶活性的影响”。(过程类似温度对酶活性的影响)。记录实验结果，转为曲线图表示pH对酶活性的影响，该结果支持上述结论。

2.3 影响酶促反应速率的因素 提出问题： 请从诱导契合学说模型出发，找找除温度、pH外，影响酶促反应速率的因素还有哪些？分析： 酶浓度和底物浓度，它们会通过影响底物与酶的接触来影响酶促反应速率，[底物]或[酶]越大，相互接触机会越多，酶促反应速率越大，可用曲线图来表示。(注： 不影响酶活性。)

归纳： 影响酶促反应速率的因素： 温度、pH、酶的浓度、底物浓度、酶的抑制剂等。其中，温度、pH和酶的抑制剂通过影响酶活性来影响酶促反应速率；酶浓度和底物浓度通过影响底物与酶的接触来影响酶促反应速率，不影响酶活性。