γ-聚谷氨酸对鸡肉肌原纤维蛋白功能特性的影响

白登荣 - 董 唯 齐昕宇 - 尚永彪,2,3 -,2,3

(1. 西南大学食品科学学院，重庆 400715；2. 农业部农产品贮藏保鲜质量安全评估实验室〔重庆〕，重庆 400715；3. 重庆市特色食品工程技术研究中心，重庆 400715) (1. College of Food Science, Southwest University, Chongqing 400715, China; 2. Ministry of AgriculturePreservation Quality and Safety Assessment Laboratory〔Chongqing〕, Chongqing 400715, China; 3. Chongqing Specialty Food Engineering Research Center, Chongqing 400715, China)

γ-聚谷氨酸对鸡肉肌原纤维蛋白功能特性的影响

白登荣1BAIDeng-rong1董 唯1DONGWei1齐昕宇1QIXin-yu1尚永彪1,2,3SHANGYong-biao1,2,3

(1. 西南大学食品科学学院，重庆 400715；2. 农业部农产品贮藏保鲜质量安全评估实验室〔重庆〕，重庆 400715；3. 重庆市特色食品工程技术研究中心，重庆 400715) (1.CollegeofFoodScience,SouthwestUniversity,Chongqing400715,China; 2.MinistryofAgriculturePreservationQualityandSafetyAssessmentLaboratory〔Chongqing〕,Chongqing400715,China; 3.ChongqingSpecialtyFoodEngineeringResearchCenter,Chongqing400715,China)

将不同浓度的γ-聚谷氨酸(γ-polyglutamic acid，γ-PGA)添加到鸡肉肌原纤维蛋白(myofibrillar protein，MP)中，研究γ-PGA对鸡肉MP功能特性的影响。结果表明：随着γ-PGA浓度的增大，MP表面疏水性呈先减小后增大的趋势，且在γ-PGA浓度为0.6‰时达到最小值；溶解度、乳化性、凝胶硬度、弹性和保水性呈先增大后减小的趋势，且在γ-PGA浓度为0.6‰时分别达到最大值，而γ-PGA对凝胶白度值影响较小。流变学性质变化表明，γ-PGA对MP凝胶的形成有一定的促进作用。通过SDS-PAGE研究发现，γ-PGA与MP之间存在交联作用。

γ-聚谷氨酸；鸡肉；肌原纤维蛋白；功能特性

鸡肉是中国第二大肉类消费品[1]，因其具有“一高三低”的营养特点而深受消费者的青睐[2]。肌原纤维蛋白是肌肉中重要的盐溶性蛋白，其功能特性与肉制品的乳化性、硬度、黏弹性、保水性等质构和感官品质密切相关[3]。鸡肉是西式肉制品加工中常用的原料，然而在实际生产加工过程中发现其肉糜制品凝胶特性较差，严重影响了鸡肉制品的深加工水平[4-5]。目前，对于改善肉糜制品凝胶特性的研究较多，如加入添加剂[6-7]或优化凝胶制备的工艺[8-9]，这些方法或技术虽然对肉糜制品凝胶特性有一定的改善作用，但也存在成本高、可操作性差[10]、作用效果不理想及营养损失严重等问题。

γ-聚谷氨酸(γ-Polyglutamic acid，γ-PGA)是由L-谷氨酸(L-Glu)和D-谷氨酸(D-Glu)单体通过γ-酰胺键连接而成的阴离子多肽型聚合物[11-12]。目前，在中国γ-PGA虽尚未被批准作为食品添加剂，但很多学者在食品领域还是做了较多的研究。如γ-PGA能够促进小肠对矿物质的吸收、降解谷氨酸单体以被人体吸收利用，目前日本已将其列入促进矿物质吸收的保健成分表中[13]；在淀粉类食品中添加γ-PGA可以防止淀粉老化，改善组织结构、维持外形[14]；在果汁和饮料中，低浓度的γ-PGA 可以缩短高强度甜味剂(如阿斯巴甜)的甜味持续时间，改善味觉平衡[15]；在沙拉酱和冰淇凌等食品中，添加γ-PGA可以提高产品的乳化稳定性[16]。此外，γ-PGA还可以遮掩KCl的苦味，将γ-PGA与一定量的KCl复合，可以制成含钠量低的美味食盐[17]。通过γ-PGA改变食品的生理、物理特性以及味觉的功能已得到广泛研究，但目前关于γ-PGA对肉制品品质影响的研究还鲜有报道，不同浓度γ-PGA下对蛋白质功能性质的影响及其机理仍不明确。本试验拟研究不同浓度γ-PGA对肌原纤维蛋白(myofibrillar protein，MP)的功能特性的影响，以期为γ-PGA在肉制品生产中的应用提供一定的理论依据。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

冷冻鸡胸肉：购买于北碚永辉超市，剔除可见脂肪及结缔组织后真空包装(每袋约200 g)，于-18 ℃冷冻储藏备用。使用前取一定量的鸡胸肉放入4 ℃冰箱解冻10～12 h，加入冰水斩拌成肉糜后用于肌原纤维蛋白的提取。

γ-PGA：食品级，分子量为700 kD，pH值5.0～7.0，南京轩凯生物科技有限公司；

Na2HPO4、NaH2PO4、牛血清蛋白、CuSO4、尿素、KCl、NaCl、EDTA：分析纯，成都市科龙化工试剂厂；

酒石酸钾钠：分析纯，宁波大川精细化工有限公司；

SDS、BIOSHARP、溴酚蓝：分析纯，北京鼎国生物技术有限责任公司；

大豆油：食品级，益海嘉里食品有限公司。

1.2 仪器与设备

酸度计：PHS-4C+型，成都世纪方舟科技有限公司；

内切式匀浆机：XHF-D型，宁波新芝生物科技股份有限公司；

台式高速离心机：5810型，德国Eppendorf公司；

色差仪：UltraScan PRO型，美国HunterLab公司；

质构仪：CT-3型，美国Brookfield公司；

流变仪：HR-1型，美国TA公司；

电泳槽：Mini-PROTEAN®型，美国BIO-RAD公司。

1.3 试验方法

1.3.1 MP的提取 参照文献[18]。

1.3.2 MP溶解度的测定 参照文献[19]。

1.3.3 MP乳化性的测定 取一定量的MP添加到4 ℃磷酸盐缓冲溶液(0.6 mol/L NaCl、0.05 mol/L Na2HPO4、pH 6.5)中，在4 ℃下2 800 r/min匀浆24 s，调节蛋白质质量浓度为1 mg/mL，加入不同浓度(0‰，0.3‰，0.6‰，0.9‰，1.2‰)的γ-PGA混匀后，调节pH为6.5，在4 ℃下反应1 h后，参照文献[20]的方法进行乳化性的测定，并以相同条件下不同浓度(0.2‰，0.4‰，0.6‰，0.8‰，1.0‰，1.2‰)γ-PGA的乳化性为对照。

1.3.4 MP表面疏水性的测定 参照文献[21]。

1.3.5 MP热诱导凝胶的制备 将一定量的MP添加到4 ℃的磷酸盐缓冲溶液(0.6 mol/L NaCl、0.05 mol/L Na2HPO4、pH 6.5)中，在4 ℃下2 800 r/min匀浆24 s，调节蛋白质溶液质量浓度为40 mg/mL，加入不同浓度(0‰，0.3‰，0.6‰，0.9‰，1.2‰)的γ-PGA混匀后，调节pH为6.5，4 ℃反应1 h，然后取7 mL样液于10 mL的离心管中，先40 ℃ 水浴加热0.5 h，再80 ℃水浴加热0.5 h，形成凝胶后迅速冷却，然后将其置于4 ℃冰箱12 h后，待测。

1.3.6 凝胶硬度和弹性的测定 将凝胶样品在室温下平衡30 min后，使用质构仪对其凝胶硬度和弹性进行测定。探头类型：TA5，其他测定参数参照文献[22]。

1.3.7 凝胶保水性的测定 参照文献[23]。

1.3.8 凝胶白度值的测定 参照文献[18]。

1.3.9 MP流变学性质的测定 取一定量的MP于4 ℃磷酸盐缓冲液(0.6 mol/L NaCl、0.05 mol/L Na2HPO4、pH 6.5)中，于2 800 r/min匀浆30 s，调节蛋白质质量浓度为40 mg/mL，然后加入不同浓度(0‰，0.3‰，0.6‰，0.9‰，1.2‰)的γ-PGA混匀后，调节pH为6.5，4 ℃反应1 h。流变仪具体参数设置参照文献[24]。

1.3.10 肌原纤维蛋白SDS-PAGE 取一定量的MP用0.6 mol/L NaCl(pH 6.5)溶液调节蛋白质质量浓度为2 mg/mL，加入不同浓度(0‰，0.3‰，0.6‰，0.9‰，1.2‰)的γ-PGA混匀后，调节pH为6.5，在4 ℃下反应1 h后进行电泳样品的制备。具体操作参照文献[25]。

1.3.11 数据处理 所有试验设置3个平行样，结果取平均值。所得数据用Excel 2016和Origin 8.0软件处理，用SPSS Statistics 17.0软件对数据进行显著性(P<0.05)分析。

2 结果与分析

2.1 γ-PGA对MP溶解度的影响

为消除了因加入γ-PGA而引起的pH值的变化，本试验控制了体系γ-PGA的pH值为5.0～7.0，以考察γ-PGA的其他性质对蛋白质功能特性的影响。由图1可知，随着γ-PGA 浓度的增大，MP溶解度呈先增大后减小的趋势。添加γ-PGA后各处理组的溶解度均显著大于对照组(P<0.05)，且在γ-PGA浓度0.6‰时，MP溶解度最大，与对照组相比，溶解度增大了6.36%，可能是γ-PGA对体系中的极性和非极性残基的电荷平衡产生了影响，添加γ-PGA后蛋白质分子表面所带的负电荷数目增多，在静电斥力作用下蛋白质与水分子之间的结合力增强，从而使蛋白质溶解度提高。γ-PGA 浓度在0.6‰～0.9‰时，MP的溶解度明显减小(P<0.05)，当γ-PGA浓度进一步增大时，较0.9‰的蛋白样品相比溶解度变化不明显(P>0.05)，可能是γ-PGA浓度过高时，γ-PGA侧链上存在大量活性较高的游离羧基与蛋白质的亲水基团发生竞争，疏水相互作用促使蛋白质周围的水分子发生重排，蛋白质—水之间的结合力减小，从而使蛋白质产生凝聚，溶解度有所降低[26]。

不同字母表示差异显著(P<0.05)图1 γ-PGA对MP溶解度的影响Figure 1 Effect of γ-polyglutamic acid on solubility of myofibrillar protein

2.2 γ-PGA对MP乳化性的影响

由图2可知，随着γ-PGA浓度的增大，MP的乳化活性(EAI)和乳化稳定性(ESI)均呈先增大后减小的趋势。在γ-PGA浓度<0.6‰时，EAI值和ESI值随着γ-PGA浓度的增大显著增大(P<0.05)；在γ-PGA浓度为0.6‰时EAI值和ESI值分别达到最大值，即乳化效果最好，与对照组相比，EAI值和ESI值分别增加了24.48%，10.06%；在γ-PGA 浓度>0.6‰时，EAI值和ESI值有所减小，与γ-PGA浓度为0.6‰时相比差异显著(P<0.05)。有研究[27]表明，蛋白质的乳化能力与其溶解度有关，蛋白质溶解度越高，溶液中能参与乳化的蛋白质分子就越多，因此乳化能力就越好。随着γ-PGA浓度的增加，蛋白质溶解度逐渐增大，分布在油水界面的蛋白质浓度相对较高，乳化油滴界面膜的厚度及强度增大，油滴稳定性增加，从而使蛋白质的乳化性增大。此外，乳化液是一种热力学不稳定状态，在乳化过程中部分蛋白质之间相互靠近形成胶束，进而提高蛋白质的乳化性，随着γ-PGA 浓度的增大，体系中—COO—数量相对增多，静电斥力增强，双电层和溶液界面膜的厚度增加，同时有利于胶束的形成，因此蛋白质乳化性得到提高，然而当γ-PGA浓度过高时会增加蛋白从油水界面向水相体系的通过量，压缩胶状分散体的离散双电层，破坏静电复合物的形成，油滴之间易产生聚集，从而导致蛋白质的乳化性能有所降低[28]。通过与图3比较可知，蛋白质乳化性的提高并不是γ-PGA乳化性与蛋白质乳化性的简单叠加，而是通过γ-PGA对蛋白质乳化性的增效作用来实现的。

2.3 γ-PGA对MP表面疏水性的影响

由图4可知，随着γ-PGA浓度的增大，MP表面疏水性呈先减小后增大的趋势。在γ-PGA浓度为0.6‰时，表面疏水性达到最小值，与对照组相比，表面疏水性减小了8.27%。有研究[29]发现，蛋白质的表面疏水性与溶解度及α-螺旋结构含量呈负相关关系，蛋白质的溶解度取决于蛋白质分子的亲水性和疏水性的平衡。一方面，当在0‰～0.6‰时，蛋白质的溶解度随γ-PGA浓度增大而逐渐增大，此时蛋白质分子表面存在的疏水性残基逐渐减小，表面疏水性降低。另一方面，γ-PGA中α-螺旋含量较高，一定浓度的γ-PGA使体系中α-螺旋结构含量增多，从而使分子内部暴露的疏水位点减小，蛋白质的表面疏水性逐渐降低[29]。当γ-PGA浓度较高时，MP溶解度降低，疏水基团在蛋白内部暴露程度增大，MP表面疏水性也随之增大。

不同字母表示差异显著(P<0.05)图2 γ-PGA对MP乳化性的影响Figure 2 Effects of γ-polyglutamic acid on emulsifying of myofibrillar protein

不同字母表示差异显著(P<0.05)图3 不同浓度γ-PGA乳化性的变化

Figure 3 Changes of emulsifying properties ofγ-polyglut-amic acid at different concentrations

不同字母表示差异显著(P<0.05)图4 γ-PGA对MP表面疏水性的影响Figure 4 Effect of γ-polyglutamic acid on surface hydrophobicity of myofibrillar protein

2.4 γ-PGA对MP凝胶硬度和弹性的影响

MP热诱导凝胶的硬度和弹性可以反映蛋白质形成凝胶的能力，蛋白质凝胶的形成主要受内部因素(如化学作用力、官能团等)和外部因素(如离子强度、温度、pH等)的影响，这些因素的改变都会导致蛋白质的二、三、四级结构发生改变，最终对蛋白质的凝胶特性产生影响[30]。由图5可知，MP凝胶硬度和弹性随着γ-PGA浓度的增大呈先增大后减小的趋势。在γ-PGA浓度为0.6‰时，凝胶硬度和弹性达到最大值，与对照组相比，凝胶硬度和弹性分别增加了61.11%，13.10%，可能是一定浓度的γ-PGA水溶液在加热过程中产生多肽链的随机断裂，在内源酶的催化作用下，暴露出的Glu残基与蛋白质中的Lys残基发生交联，形成的三维网络结构变得更加有序，从而使凝胶硬度和弹性逐渐提高[31]。在γ-PGA浓度0.9‰～1.2‰时，凝胶硬度和弹性有所减小，但与对照组相比，仍呈显著(P<0.05)增加的趋势。过高浓度的γ-PGA反而会使凝胶硬度和弹性有所降低，可能是此时底物浓度已经饱和，过高浓度的γ-PGA和蛋白质分子之间发生过度交联，破坏了凝胶网络结构的均一性。

不同字母表示差异显著(P<0.05)图5 γ-PGA对MP凝胶硬度和弹性的影响

Figure 5 Effect ofγ-polyglutamic acid on the hardness and springinessof myofibrillar protein gelatin

2.5 γ-PGA对MP凝胶保水性的影响

由图6可知，MP凝胶保水性随着γ-PGA浓度的增大呈先增大后减小的趋势。在γ-PGA浓度为0.6‰时，凝胶保水性最好，与对照组相比提高了8.18%。有研究[32]表明，肉制品中的水分主要依靠蛋白质之间的静电相互作用、毛细管张力和氢键来维持。一定浓度的γ-PGA能够提高凝胶保水性，可能是添加γ-PGA后MP分子表面所带的负电荷数目增多，静电斥力作用使蛋白质分子间的作用力减弱，而蛋白质与水分子之间的作用力增强。此外，MP凝胶的形成主要是由蛋白质分子间的相互作用产生的，肌球蛋白是MP的主要成分，在离子强度较高时，肌球蛋白会以单分子状态存在，在热诱导凝胶形成过程中，一定浓度的γ-PGA使MP充分伸展，不易聚集，蛋白质颗粒较小，加热过程中γ-PGA可与肌球蛋白之间最大程度地发生交联或聚合，并形成有序的三维网状结构，使凝胶孔洞更加均匀，网络结构更加紧密，从而将更多的水分包埋或被结合在凝胶结构中[33]。随着γ-PGA浓度的进一步增大，凝胶保水性有所降低，可能是较高浓度的γ-PGA与蛋白质之间过度交联，造成凝胶网络结构混乱无序，蛋白质与水分子之间的相互作用减弱，从而使凝胶保水性能下降。

不同字母表示差异显著(P<0.05)图6 γ-PGA对MP凝胶保水性的影响Figure 6 Effect of γ-polyglutamic acid on water holding capacity of myofibrillar protein gelatin

2.6 γ-PGA对MP凝胶白度值的影响

由图7可知，随着γ-PGA浓度的增大，凝胶白度值呈逐渐减小的趋势。在γ-PGA浓度<0.6‰时，与对照组相比，凝胶白度值变化较小(P>0.05)；在γ-PGA浓度>0.6‰时，凝胶白度值随着γ-PGA浓度的增大呈明显(P<0.05)的减小趋势，且在γ-PGA浓度为1.2‰时，凝胶白度值达到最小值，与对照组相比，白度值仅降低了1.09%。γ-PGA对凝胶白度值的影响可能有3个方面的原因：① 随着γ-PGA浓度的增大，在凝胶制备过程中Maillard反应的速率加快，生成的有色物质影响凝胶白度值的提高；② 随着γ-PGA浓度的增大，蛋白质浓度增加，其与蛋白质之间的交联作用增强，凝胶微观结构变得更加致密，从而影响光的折射率；③ 一定浓度的γ-PGA使凝胶的保水性提高，凝胶样品表面的游离水减少，从而降低了与白度值正相关的L*值[34]76。Soottawat等[33]报道称凝胶白度值的变化与保水性有关，高的水分含量会导致凝胶白度值降低，与本试验的研究结果基本一致。总体来看，γ-PGA对凝胶白度值的影响并不大，可能也与γ-PGA自身的颜色有关。

不同字母表示差异显著(P<0.05)图7 γ-PGA对MP凝胶白度值的影响Figure 7 Effect of γ-polyglutamic acid on whiteness of myofibrillar protein gelatin

2.7 γ-PGA对MP流变学性质的影响

存储模量(Storage modulus，G')可以反映蛋白质在加热过程中形成弹性凝胶网络结构的能力。由图8可知，γ-PGA对蛋白质G′值的影响可分为3个阶段：第一阶段是随着温度的升高，G′值缓慢增大，在41～43 ℃时分别出现了第1个峰值，此时MP的黏度达到最大，主要是因为肌球蛋白结构发生变化，三维网状结构初步形成，对照组在43.07 ℃时G′达最大值(1 082.09 Pa)，而添加了γ-PGA的试样在此温度之前就出现了峰值，且其峰值明显高于对照组；第二阶段是G′值随着温度的升高逐渐减小，在48～50 ℃时达到第2个峰值，在此阶段蛋白质开始变性，已形成的三维网络结构被破坏，导致凝胶弱化[35]，加入γ-PGA样品其G′的最小值显著大于对照组的，而且其转变温度低于对照组的；第三阶段是G′值随着温度的升高快速增大，且在71～77 ℃时达到第3个峰值，此阶段MP的弹性达到最大，主要是受疏水相互作用和二硫键的影响，变性的MP最终形成了不可逆的三维网状结构凝胶，对照组在77.02 ℃时G′达最大值(19 798.7 Pa)，而γ-PGA浓度为0.6‰的样品在71.18 ℃时G′达最大值(127 332 Pa)，γ-PGA浓度为1.2‰的样品在72.11 ℃时G′达最大值(104 558 Pa)，与对照组相比，加入γ-PGA的样品G′值增大速度较快，G′值发生转变的温度比对照组低，且其G′最大值也显著高于对照组的，表明γ-PGA可以降低蛋白质形成凝胶的热变性温度，提高凝胶的形成能力。此后，随着温度的继续升高，加入γ-PGA的样品其G′值平缓下降，而对照组的G′值下降趋势明显。在80 ℃时，γ-PGA浓度为0.6‰ 的样品其G′值(113 261.6 Pa)明显大于其他样品的，与γ-PGA对MP凝胶硬度和弹性的影响结果基本一致。

图8 γ-PGA对MP存储模量(G′)的影响Figure 8 Effect of γ-polyglutamic acid on storage modulus (G′) of myofibrillar protein

2.8 γ-PGA对肌原纤维蛋白SDS-PAGE图谱的影响

MP是一个复杂的蛋白集合体系，在蛋白溶液样品中加入不同浓度的γ-PGA后，其电泳条带的变化会有所不同。由图9可知，与对照组的蛋白样品图谱相比，添加一定浓度γ-PGA后的蛋白样品其MHC(分子质量为200 kD)条带和Actin(分子质量为43 kD)条带都明显减弱。随着γ-PGA浓度的增大，MHC、Actin条带及肌球蛋白轻链(分子质量为17～20 kD)条带都逐渐减弱，可能是在鸡肉蛋白质中内源酶的催化作用下，因样品缓冲液中含有SDS和β-巯基乙醇等还原剂，γ-PGA经高温降解后产生的Glu残基与蛋白质中的Lys残基发生交联反应、形成大分子聚合物，说明此聚合物并不是通过二硫键和氢键形成的，而是由共价键形成的。当γ-PGA浓度进一步增大时，MHC、Actin条带并未随着γ-PGA浓度的进一步增大而继续减弱，可能是此时底物浓度已经达到饱和状态。此外，在凝胶顶部存在着一些颜色很深的条带，可能是γ-PGA的分子量很高，其在高温条件下降解后产生了一些分子量超过200 kD的高分子物质，这些物质在进行凝胶电泳时无法进入到浓缩胶和分离胶中，从而聚积在凝胶顶部[36]。刘文娟[34]81-82在研究γ-PGA对带鱼蛋白质凝胶特性的影响时发现，γ-PGA的添加可以使MHC条带减弱，CPI条带显著增强，与本试验的研究结果基本一致。

M. 标准蛋白(marker) 1～5.γ-PGA浓度分别为0‰，0.3‰，0.6‰，0.9‰，1.2‰ MHC. 肌球蛋白重链 Actin. 肌动蛋白

图9γ-PGA对肌原纤维蛋白SDS-PAGE图谱的影响

Figure 9 Effects ofγ-polyglutamic acid on the SDS-PAGE pattern of myofibrillar protein

3 结论

不同γ-PGA浓度对鸡肉MP功能特性的影响不同。随着γ-PGA浓度的增大，MP的溶解度、乳化性、凝胶硬度、弹性及保水性呈先增大后减小的趋势，表面疏水性呈先减小后增大的趋势，而γ-PGA对凝胶白度值影响较小；流变学性质变化表明，γ-PGA对MP凝胶的形成有一定的促进作用；SDS-PAGE结果表明，γ-PGA与MP能够发生交联反应、形成大分子物质。γ-PGA对鸡肉MP的功能特性有一定的积极作用，今后在研究过程中可考虑将γ-PGA和TGase等品质改良剂复合使用，为功能性(如低盐、低脂)肉制品及新产品的开发提供了一定的理论依据。

[1] 施海东. 论我国肉鸡行业发展[J]. 家禽科学, 2017(1): 4-10.

[2] 张海峰, 白杰, 张英. 宰后处理方式对鸡肉品质及加工性能的影响[J]. 肉类研究, 2009, 23(8): 32-36.

[3] 倪学文, 严文莉, 汪芳丽, 等. 魔芋胶对鸡肉和猪肉混合肉糜凝胶特性的影响[J]. 食品工业科技, 2015, 36(8): 305-308.

[4] 马力量. 超高压及亲水胶体对鸡肉凝胶品质的影响[D]. 合肥: 合肥工业大学, 2007: 7-10.

[5] 赵春青, 彭增起. 鸡肉盐溶蛋白质凝胶特性及其影响因素的研究[D]. 保定: 河北农业大学, 2002: 1-4.

[6] 唐学燕, 李博, 顾小红, 等. 魔芋葡甘露聚糖对肌肉蛋白质性质的影响[J]. 食品与机械, 2000(4): 25-26.

[7] 贾娜, 韩齐, 芦嘉莹, 等. 复配食用胶对肌原纤维蛋白功能特性的影响[J]. 中国食品学报, 2014(10): 141-148.

[8] 王希希, 林超, 李向红, 等. 工艺条件对蛋清鲢鱼鱼糜凝胶特性的影响[J]. 食品与机械, 2016, 32(12): 22-25.

[9] 董建国, 李茂华, 潘润淑, 等. 超高压和转谷氨酰胺酶联合处理对碎牛肉重组特性的影响[J]. 食品与机械, 2014, 30(2): 184-187.

[10] BAJOVIC B, BOLUMAR T, HEINZ V. Quality considera-tions with high pressure processing of fresh and value added meat products[J]. Meat Science, 2012, 92(3): 280-289.

[11] ISHWAR Bajaj, REKHA Singhal. Poly(glutamic acid)-An emerging biopolymer of commercial interest [J]. Bioreso-urce Technology, 2011, 102(10): 5 551-5 561.

[12] ADETORO Ogunleye, ADITYA Bhat, VICTOR U, et al. Poly-γ-glutamic acid: production, properties and applications[J]. Microbiology, 2015, 161: 1-17.

[13] HO G H, HO T I, HSIEH K H, et al. Gamma-Polyglutamic acid produced by Bacillus subtilis (natto): structural characteristics, chemical properties and biological functionalities[J]. Journal of the Chinese Chemical Society, 2006, 53(6): 1 363-1 384.

[14] KONNO A, TAGUCHI T, YAMAGUCHI T. Bakery prod-ucts andnoodles containing polyglutamic acid: United State, 4888193[P]. 1989-12-19.

[15] SATO S, KOYAMA M. Inhibitor for sweet aftertaste of high-intensity sweetener: Japanese, 118741[P]. 2010-11-25.

[16] WANG T L, KAO T H, INBARAJ B S, et al. Inhibition effect of poly(γ-glutamic acid) on lead-induced toxicity in mice[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010, 58(23): 12 562-12 567.

[17] SATO S, SATOKAWA H, IWASAKI T, et al. Taste improver: United State, 146491[P]. 2009-11-30.

[18] 白登荣, 温佳佳, 贺雪华, 等.γ-聚谷氨酸对鸡肉糜凝胶特性的影响[J]. 食品科学, 2017, 38(15): 158-164.

[19] AGYARE K K, XIONG You-ling, ADDO K. Influence of salt and pH on the solubility and structural characteristics of transglutaminase-treated wheat gluten hydrolysate[J]. Food Chemistry, 2008, 107(3): 1 131-1 137.

[20] AGYARE K K, ADDO K, XIONG You-ling. Emulsifying and foaming properties of transglutaminase-treated wheat gluten hydrolysate as influenced by pH, temperature and salt[J]. Food Hydrocolloids, 2009, 23(1): 72-81.

[21] CHELH L, GATELLIER P, SANTE-LHOUTELLIER V. Technical note: A simplied procedure for myobril hydrophobicity determination[J]. Meat Science, 2006, 74(4): 681-683.

[22] 徐谓, 李洪军, 徐明悦, 等. 亚麻籽胶对猪、兔肉混合肉糜凝胶特性的影响[J]. 食品工业科技, 2015, 36(24): 296-300.

[23] SALVADOR P, TOLDRA M, SAGUER E, et al. Microstructure-function relationships of heat-induced gels of porcinehaemoglo- bin[J]. Food Hydrocolloids, 2009, 23(7): 1 654-1 659.

[24] WESTPHALEN A D, BRIGGS J L, LONERGAN S M. Influence of muscle type on rheological properties of porcine myofibrillar protein during heat-induced gelation[J]. Meat Science, 2006, 72(4): 697-703.

[25] LAEMMLI U K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of Bacteriophage T4[J]. Nature, 1970, 227(5 259): 680-685.

[26] THAWORNCHINSOMBUT S. Biochemical and gelation properties of fish protein isolate prepared under various pH and ionic strength conditions[D]. United States: Oregon State University, 2004: 8-10.

[27] ZORBA O, KURT S, GENCCELEP H. The effects of different levels of skim milk powder and whey powder on apparent yield stress and density of different meat emulsions[J]. Food Hydrocolloids, 2005, 19(1): 149-155.

[28] WAGNER J R, GUEGUEN J. Surface functional properties of native, acid- treated and reduced soy glycinin: 2. emulsifying properties[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1999, 47(6): 2 181-2 187.

[29] 王中江, 江连洲, 魏冬旭, 等. pH值对大豆分离蛋白构象及表面疏水性的影响[J]. 食品科学, 2012, 33(11): 47-51.

[30] 杨明. 马铃薯淀粉及转谷氨酰胺酶对鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性的研究[D]. 哈尔滨: 东北农业大学, 2014: 3-4.

[31] GOTO A, KUNIOKA M. Biosynthesis and hydrolysis of poly(glutamic acid) from bacillus subtilis IFO3335[J]. Biosci Biotechnol Biochem, 1992, 56(7): 1 031-1 035.

[32] 吴烨, 许柯, 徐幸莲, 等. 低场核磁共振研究pH值对兔肌球蛋白热凝胶特性的影响[J]. 食品科学, 2010, 31(9): 6-11.

[33] SOOTTAWAT B, WONNOP V, SUTTIRAK P. Suwari gel properties as affected by transglutaminase activator and inhibitors[J]. Food Chemistry, 2004, 85(1): 91-99.

[34] 刘文娟. 凝胶增强剂对带鱼肌肉蛋白质热凝胶形成的影响及机理研究[D]. 杭州: 浙江大学, 2015.

[35] 付湘晋, 许时婴, 王璋. 酸碱处理对鲢鱼肌原纤维蛋白热变性, 聚集, 胶凝性质的影响[J]. 食品科学, 2008, 29(6): 100-103.

[36] 魏晓明, 郭晓娜, 朱科学, 等. 谷氨酰胺转氨酶对荞麦面条品质的影响[J]. 食品与机械, 2016, 32(3): 188-192.

Effectsofγ-polyglutamicacidonfunctionalpropertiesofchickenmyofibrillarprotein

Different concentration ofγ-polyglutamic acid were added to chicken myofibrillar protein, and the effects ofγ-polyglutamic acid on the function of chicken myofibrillar protein were studied. The study found that with the increase of the concentration ofγ-polyglutamic acid, surface hydrophobicity of myofibrillar protein first decreases and then increases, and reached the minimum when the concentration ofγ-polyglutamic acid was 0.6‰; the solubility, emulsification, the gelatin of hardness, springiness and water holding capacity were first increases and then decreases, and respectively reached the maximum when the concentration ofγ-polyglutamic acid was 0.6‰, butγ-polyglutamic acid on gelatin whiteness had little effect. The change of rheological properties indicated thatγ-PGA had a certain effect on the formation of myofibrillar protein gelatin. SDS-PAGE studies indicated that the cross-linking reaction betweenγ-polyglutamic acid and myofibrillar protein.

γ-polyglutamic acid; chicken; myofibrillar protein; functional properties

四川省科技支撑计划(编号：2016NZ0003-05)

白登荣，男，西南大学在读硕士研究生。

尚永彪(1964—)，男，西南大学教授，博士。

E-mail：shangyb64@sina.com

2017—04—06

10.13652/j.issn.1003-5788.2017.09.008