氧化引起的肌肉蛋白质功能性变化及其控制技术的研究进展

陈洪生，孔保华*，刁静静，贺旺林，张瑞红，薛 冰

氧化引起的肌肉蛋白质功能性变化及其控制技术的研究进展

陈洪生1,2，孔保华1,*，刁静静3，贺旺林2，张瑞红2，薛 冰2

（1.东北农业大学食品学院，黑龙江 哈尔滨 150030；2.黑龙江八一农垦大学食品学院，黑龙江 大庆 163319；3.黑龙江八一农垦大学 国家杂粮工程技术研究中心，黑龙江 大庆 163319）

蛋白氧化在肉类研究领域是一项崭新的课题。大量研究表明，宰后和随后的加工过程以及冷藏过程都会发生肌肉蛋白的氧化，但蛋白氧化对肉及肉制品影响的具体程度还不清楚。本文主要针对肉体系中蛋白氧化对蛋白功能性和肉品质的影响进行综述，并总结天然植物提取物对肉蛋白氧化的控制作用，旨在为肉制品贮藏加工中蛋白质氧化控制提供理论依据。

蛋白氧化；功能性；植物提取物

蛋白质是肌肉组织中最重要的成分之一，在肌肉食品加工中起到至关重要的作用，对肉及肉制品的加工特性、营养特性和感官特性都有一定的影响[1]。肌肉蛋白质很容易受到外界氧化条件的影响而发生氧化。利用活性氧（reactive oxygen species，ROS）引发肉蛋白氧化的研究发现，引起蛋白质氧化的途径主要有：金属催化氧化（metal-catalyzed oxidation，MCO）、肌红蛋白引发的氧化和脂质氧化体系引发的氧化[2]，另外，光照、辐照、环境的pH值、温度、水分活度以及一些促氧化因素的存在也会影响蛋白质和氨基酸的氧化。肌肉蛋白发生氧化会使其天然的结构和完整性发生变化，这些变化会影响肉的品质，主要包括质构特性、颜色、风味、保水性和生物功能性[3-7]。氧化会使蛋白发生许多物理、化学变化，包括氨基酸的破坏、蛋白消化性的降低、酶活性的丧失和溶解度的下降等[8]。鉴于这些功能性的变化，可以推断肉蛋白的氧化可能会引起肉或肉制品品质的劣变。

1 蛋白氧化对肉品质和功能性的影响

自提出蛋白氧化以来，对肉体系中蛋白氧化的认识一直深受学者们的关注[9]。肌肉蛋白的氧化，最初研究的是蛋白功能性的丧失，包括溶解度、黏度、凝胶性、乳化性和保水性的变化。Lund等[10]概括了肌肉食品发生蛋白氧化后带来的问题，并且概括了其对质构特性和营养价值的消极影响。Xiong Youling[8]提出，氧化对肌肉蛋白功能性以及肉品质产生影响，并指出蛋白分子之间和分子内部会发生一些物理、化学反应，从而影响其功能特性。

1.1对蛋白构象和功能性的影响

肌原纤维蛋白（myo☒brillar protein，MP）是肌肉中最丰富的蛋白质，是肌纤维的重要组成部分，在肌肉收缩中起着重要的作用，占肌细胞体积的82%～87%，大约85%的水分保持在MP结构中。保水性是肌肉重要的功能特性之一，决定鲜肉的品质，并决定肉制品加工中许多工艺过程的合理性。MP中特定的氨基酸构成和顺序会影响它们的二级和三级结构，由于蛋白的结构决定功能性，所以，功能特性与氨基酸侧链的分布有很高的相关性。当肌肉食品周围的环境为水相时，极性残基就会暴露于水相，而非极性基团被闭合于分子内部，如赖氨酸和精氨酸，这些侧链上的碱性氨基酸、极性残基就会朝向外面的自由水，这些极性氨基酸侧链也更易暴露，并接近金属离子等氧化引发剂，从而对氧化反应更加敏感。因此，MP中极性基团与水之间的化学作用会影响和水相关的功能特性，主要包括凝胶性、乳化性和保水性。

目前已经在牛血清白蛋白和其他动物蛋白中发现，有金属离子存在的条件下，赖氨酸、精氨酸等氨基酸就会产生氧化应激作用，蛋白羰基将通过氧化脱氨途径，使可质子化的氨基损失掉，最终使电荷分布发生变化。在剧烈氧化的条件下，α-氨基己二醛（α-aminoadipic，AAS）会发生另一个氧化分解反应，产生一个羧基[2]，这种进一步的变化会加剧肉蛋白电子分布的进一步恶化，导致等电点的偏移。Stadtman等[11]研究氧化引起蛋白质等电点改变时发现，这种偏移主要归因于碱性氨基酸的氧化修饰，使蛋白分子内相互作用和蛋白-水相互作用之间发生平衡转变，导致蛋白溶解度下降，这有助于蛋白-蛋白相互作用，并最终发生蛋白变性。蛋白氧化引起的三级结构的变化会导致蛋白结构展开、表面疏水性增加，并形成聚集体，最后导致不可逆的变性[8]。另外，氧化比未氧化的蛋白更易发生热变性和溶解度变差，并发现蛋白羰基在结构和生化变化中起到相当重要的作用[12]。因此，蛋白的氧化修饰显著地影响其理化特性，从而改变了肌肉食品的凝胶性、乳化性、黏性和水合性[13]。

蛋白氧化产生的羰基也能通过交联的方式来加速蛋白功能性的丧失。氧化蛋白质的分子内和分子间的交联也会导致结构变化，进而使功能性丧失[8]。交联有助于蛋白聚集体的形成和稳定，并可使肌纤维收缩。另外MP的一些功能特性依赖于蛋白之间的联系，氧化导致的聚合和大量聚集体的产生，可对肌肉食品产生明显的消极作用。对肌肉食品的研究发现，二硫键和二酪氨酸的形成是肌肉食品中蛋白交联的主要形式[10]，Liu Zelong等[14]认为，相邻氨基酸的带有氨基和蛋白羰基的聚集，是交联发生的另一个机制，但这类反应的确切机制还不清楚。Estévez[2]概括了AAS和γ-谷氨酸半醛（γ-glutamic semialdehydes，GGS）两种醛在肉类体系中发生的交联和可能对肉功能性带来消极的影响。研究表明，猪肉冷藏初期就会产生AAS和GGS，冷藏过程中AAS和GGS含量逐渐增加，随着两类醛含量的增加，肉的保水性明显下降。另外，蛋白氧化对持水性（water holding capacity，WHC）的消极影响也可能影响具体的加工过程，如盐水注射、腌肉、烹调过程，以及多汁性等具体的食用品质（图1）。

图1 蛋白氧化对肉与肉制品品质和感官特性的影响[[22]]Fig.1 Plausible mechanisms by which protein oxidation could affect technological and sensory traits of meat and meat products according to the existing literature[2]

但是，有一些研究发现，在肉加工过程中，温和氧化和特定蛋白羰基的产生，可能对MP的凝胶性和乳化活性有改善作用[8]，这一结论已经被成功地应用在改进肉糜类产品的组织特性上[15]。Xiong Youling[8]设想，MP缓慢地或者说温和地氧化，能够通过羰氨缩合形成交联，从而改善凝胶的稳定性和流变学特性，相反，剧烈地氧化产生大量的、混乱的聚合现象，这将导致功能特性的劣变。

1.2对蛋白溶解性的影响

肉及肉制品的水分含量很高（高水分活度），肌原纤维蛋白氧化会引起蛋白质之间的交联，进而形成低聚物、多聚物，最终形成肉眼可见的聚集体，如图2所示。因此，经常将蛋白溶解性的降低，作为肌肉蛋白遭受氧化破坏的标记。从热力学角度上看，蛋白溶解性的降低是化学平衡移动的结果，即蛋白分子内相互作用和蛋白-水相互作用的平衡移动，蛋白氧化促进了蛋白分子间相互作用，而减弱了蛋白-水的相互作用，从而使蛋白质有序的三级结构受到破坏。在自由基攻击下，蛋白之间交联的形成，除了造成表面疏水性增加外，也是蛋白溶解性降低的主要原因，也就是氧化引起蛋白交联，包括共价键和非共价键交联。目前已经发现蛋白-蛋白之间通过与丙二醛发生相互作用，是肉和肉制品中蛋白溶解性降低的主要原因。

图2 不同氧化时间下MP聚集状态的直观图Fig.2 Effect of different oxidation time on the solubility of MP

肌球蛋白是肌原纤维结构中最为丰富的蛋白质，对氧化非常敏感，尤其对ROS更为敏感。在鸡肉中，肌球蛋白极易被脂自由基氧化，形成大量的、不溶的聚合物，尤其是肌球蛋白的两个重链和轻链的消失，要比肌动蛋白和原肌球蛋白更加显著。Bj☒rntorp等[16]利用脂质的氢过氧化物体系研究鱼肌原纤维蛋白氧化，得出了类似的结论，并发现亚油酸氢过氧化物能够对肌原纤维结构产生高度的破坏作用，引起肌球蛋白A带的变性和沉淀，从而降低提取率。每克肉中1.5μmol氢过氧化物氧化2.5 h，蛋白质的溶解性下降90%[16]。火鸡肌原纤维蛋白在铁离子/抗坏血酸或铜/抗坏血酸的氧化体系中氧化6 h，溶解性降低32%～36%[17]。在冷藏条件下贮藏5 d后，用氧化脂肪催化牛心肌蛋白氧化，会使溶解性降低20%[18]。许多研究还发现，蛋白的不溶性和沉淀直接与游离脂肪酸的不饱和度有关（双键的数量）。

另外，与肌原纤维蛋白类似，肌浆蛋白对氧化也是高度敏感的，尤其是肌红蛋白容易受脂自由基攻击而变性，导致溶解性下降。Nakhost等[19]从冻干的牛肉肌红蛋白-甲基亚油酸乳化体系中，分离出许多共价结合的聚合物和一些蛋白质片断（分子断裂形成），发现蛋白质溶解性的降低，与蛋白质结构发生氧化的程度紧密相关。

1.3对蛋白营养价值的影响

近年来，蛋白氧化对营养和健康的潜在危害已经逐渐被重视起来，但目前对该领域的研究仍然很有限[10]。前人曾研究了乳蛋白必需氨基酸的氧化变化，以及氧化衍生物的生物利用率，发现蛋白氧化后必需氨基酸受到破坏，且氧化蛋白的生物利用率降低（图3）。

肉类蛋白能够提供大量的、优质的且生物利用率很高的氨基酸，但肉蛋白的氧化致使一些氨基酸损失，并使大量的氨基酸侧链结构发生变化[20]。由于蛋白氧化引起了不可逆的必需氨基酸（赖氨酸、精氨酸和苏氨酸）的氧化修饰，所以，蛋白氨基酸损失是蛋白氧化对食品蛋白营养破坏的一个直接结果。但是，肉蛋白氧化到什么程度才会对食用肉产生显著的影响还尚待研究。

图3 蛋白氧化对肉与肉制品营养价值的影响[[22]]Fig.3 Plausible mechanisms by which protein carbonylation could affect nutritional value of meat and meat products according to the existing literature[2]

除了必需氨基酸的损失之外，氧化对蛋白消化率的影响也会降低其营养价值。据Grune等[21]报道，温和的氧化引起蛋白结构的变化较小，并有助于蛋白酶对蛋白质的识别，从而增加蛋白对水解的敏感性，但剧烈的氧化会引起蛋白聚集体的形成，和某些氨基酸侧链的氧化分解，这会改变酶的识别位点，从而使蛋白水解敏感性下降，这两种现象已经在肉类模拟体系中得到证实。最近的研究还证实，MP剧烈的氧化修饰会导致蛋白对蛋白酶敏感性下降，从而降低蛋白的消化率。例如，木瓜蛋白酶水解的化学键包括精氨酸和赖氨酸，氧化会引起精氨酸和赖氨酸的羰基化，从而使MP对木瓜蛋白酶敏感性降低。因此，与木瓜蛋白酶具有相同水解模式的胰蛋白酶活性也会受MP氧化的影响[22]。另外，通过羰氨缩合促使交联和聚集体形成，也会影响MP的消化率（图3），而蛋白聚合导致的氨基酸消化率降低会对人体健康产生不良影响。但吸收氧化蛋白对人体健康的确切影响目前还不清楚。

1.4对肉与肉制品感官特性的影响

1.4.1对组织结构的影响

近年来，有许多关于蛋白氧化对鲜肉和肉制品多汁性、嫩度和硬度等组织特性影响的报道[10]。早期的研究集中在氧化肌肉蛋白对蛋白酶敏感性的影响上，这会影响成熟期间牛肉的嫩度[9]。Rowe等[23]发现总蛋白羰基与牛肉的剪切力值显著相关。大量研究也已经证明，蛋白氧化降低了牛肉的嫩度，但蛋白羰基和肉嫩度之间的确切机制还不清楚。目前来看，蛋白氧化对肉嫩度的影响，主要包括两个方面：1）降低了成熟期间肉蛋白水解能力。主要体现在：MP的氧化转变降低了蛋白水解的敏感性[24]；由于μ-钙蛋白酶和m-钙蛋白酶的活性部位包含组氨酸和半胱氨酸残基，这些基团的氧化可能致使酶失活。由图1可知，蛋白交联将加强肌原纤维蛋白的结构，致使肌肉组织变硬。2）通过二硫键引发蛋白交联，蛋白氧化可产生大量的蛋白交联进而使嫩度下降。但蛋白交联度具体达到什么程度才会显著影响肉的嫩度，目前还不清楚。

在肉制品中，蛋白氧化与产品组织状态改变之间的关系也已有报道，例如，法兰克福香肠和乳化肉饼等产品的硬度和蛋白氧化程度之间存在显著的相关性。Fuentes等[25]在研究高静水压力对干腌肉嫩度和多汁性的影响时，得到了相同的结果，并发现氧化产生的影响是由于引起了蛋白的交联而造成的。

1.4.2对风味的影响

氨基酸的Strecker降解是美拉德反应中产生风味最重要的反应之一，包括氧化脱氨和游离氨基酸的脱羧。某些二烯烃和烯酮等来源于脂质过氧化作用的醛，能够促进氨基酸的氧化分解，并且通过Strecker反应产生相应的Strecker醛[26]。Estévez[2]认为，AAS和GGS这类羰基能够影响亮氨酸和异亮氨酸Strecker醛的形成。发现AAS和GGS的醛基部分能与亮氨酸和异亮氨酸等游离氨基酸发生反应，形成Schiff碱结构，并且最终产生相应的Strecker醛。研究还发现AAS比GGS反应活性更强，并且半醛促进Strecker醛形成的活性受羰基部分和介质pH值的影响，所以，蛋白降解产生的游离氨基酸和游离氧化的氨基酸，将成为肉类体系中Strecker醛的来源，进而会影响风味（图1）。

尽管在食品体系中AAS和GGS对游离氨基酸Strecker降解的影响尚不明确，但作为风味物质的来源，这些蛋白半醛会起到相当重要的作用，尤其像干腌肉制品等需成熟的产品。Armenteros等[27]报道了干腌肉制品中AAS和GGS的含量显著高于其他肌肉食品。Strecker醛是干腌肉的常见成分，是产品风味产生的主要物质，在肉制品成熟期间，高比例的蛋白分解、蛋白氧化反应和Strecker醛的形成是同时发生的，说明蛋白半醛会受其相邻氨基酸反应形成Strecker醛的影响。

2 植物提取物对蛋白氧化的调控作用

2.1植物提取物在肉制品中的应用现状

目前，最有效且实用的预防氧化和品质劣变的方法就是直接在肉制品中添加抗氧化剂。常用的抗氧化剂包括天然的和合成的抗氧化剂，与合成抗氧化剂相比，天然抗氧化剂由于具有安全性和健康特性而占有巨大的优势。从植物中提取的物质，如水果、蔬菜、草药、香料和它们的组分都是很好的天然抗氧化剂来源，由于这些植物提取物能够作为还原剂、自由基终止剂、金属螯合剂和单线态氧猝灭剂，因此可以终止氧化反应[28]。

许多植物提取物已经被成功地应用在控制肉制品的脂质氧化中[29]，例如，茶叶、迷迭香、丁香、鼠尾草和牛至，抑制熟肉制品中脂质氧化能力与合成抗氧化剂一致[30]。Formanek等[31]研究迷迭香提取物对辐照碎牛肉抗氧化作用中发现，迷迭香提取物能够抑制脂质氧化，并能延缓颜色变化。Yoo等[32]在检测17种中草药时发现一些草药提取物具有较高的1,1-二苯基-2-三硝基苯肼（1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl，DPPH）自由基清除能力，增强了细胞的生存能力，抑制了H2O2诱发的氧化应激，并且增强了超氧化物歧化酶和过氧化氢酶的活性。

植物提取物中含有的多酚类具有很好的抑制脂肪氧化的作用，但在食品蛋白氧化中，多酚作为抗氧化剂的作用还很少报道。已有的研究主要包括迷迭香提取物[33]、橄榄叶提取物[34]、油菜籽、松树皮的酚类化合物[35]对肉类蛋白氧化的控制作用。Mercier等[36]发现喂食VE火鸡的肌肉中，蛋白羰基的形成有所下降。Viljanen等[37]发现在脂质体中，浆果多酚对脂质和蛋白质的氧化，均具有抑制作用。近年来，水果提取物也被添加到肌肉食品中，用来延缓脂质和蛋白氧化，并抑制产品褪色，这些提取物包括石榴汁多酚类[38]，白葡萄提取物[39]和草莓提取物、犬蔷薇、山楂、杨梅和黑莓[40]。

2.2植物提取物控制蛋白氧化的复杂性

最近的研究发现，作为氧化反应抑制剂的香辛料或植物提取物的应用具有一定的复杂性[41]。K☒hk☒nen等[41]认为，植物多酚对食品体系氧化稳定性的影响是很难确定的，因为它受氧化条件、体系的脂质特性、生育酚类的存在和其他一些活性物质产生的抗氧化或促氧化作用的影响。Viljanen等[37]在研究乳清蛋白-卵磷脂体系中发现，浆果多酚抑制了蛋白羰基的形成，并减少了色氨酸的损失。然而，在另一个以浆果为原料富含多酚和浆果碎片研究中，发现浆果在一定程度上有促氧化作用，相反，浆果碎片表现出抗氧化作用，这表明不同多酚化合物的混合可能产生促氧化作用[42]。

Jongberg等[43]在研究绿茶提取物和迷迭香提取物对波洛尼亚香肠中肉蛋白氧化中发现，两种提取物，尤其是绿茶提取物，在巯基氧化生成二硫键中有促氧化作用。酚类反应与氧还原成活性氧系列是偶联的，如：过氧化氢和羟自由基均能够引起脂质和蛋白质的氧化损伤[44]。迷迭香提取物中的酚类物质主要是二萜类的鼠尾草酸和鼠尾草酚。Fujimoto等[45]在一个模型体系中证实了鼠尾草酸能够保护巯基氧化，相反，鼠尾草酚则促进二硫键形成，有趣的是，他们也证实了儿茶素和它的异构体——表儿茶素，是绿茶提取物中主要的多酚化合物。如图4所示，在酚到醌的起始氧化后，便可与N-苯甲酰半胱氨酸甲酯结合，生成单、二和三巯基加成物。巯基-醌加成物的形成，可能解释添加绿茶提取物到波洛尼亚香肠中，发生性质不同的巯基损失的原因，见图4反应1（儿茶素和蛋白巯基间的反应）。与儿茶素不同，鼠尾草酸和鼠尾草酚不能与巯基形成加合物[45]，这解释了对照组香肠添加迷迭香提取物后，巯基并未发生变化的原因（图5）。

图4 植物提取物中酚介导的蛋白聚合机理[[4433]]Fig.4 Mechanism for phenol-mediated protein polymerization in meat products with added plant extracts[[4433]]

图5 鼠尾草酸和鼠尾草酚的化学结构[[4433]]Fig.5 Chemical structures of carnosic acid and carnosol[43]

如图4所示，儿茶素的邻苯二酚部分（B环）可能在3个不同的位置被巯基取代（a、b、c）[46]，巯基的再生能够使邻苯二酚再被氧化一次，并参与第二个亲核攻击（图4反应2），Fujimoto等[45]用甲基二氢咖啡盐作为黄酮类化合物的模型，证实了巯基的加成最初发生在5’位上，然后是2’位，最后在黄酮类化合物B环的6’位。从这个意义上讲，二巯基或三巯基加成物的形成是由于酚类氧化介导而产生的蛋白聚合。这些机制解释了两种截然不同的蛋白巯基损失，也解释了添加绿茶提取物后，波洛尼亚香肠中肌球蛋白重链（myosin heavy chain，MHC）和肌动蛋白发生了显著聚合的原因。如图5所示，鼠尾草酸和鼠尾草酚只含有一个巯基结合位点，一旦发生结合就不能与其他的蛋白巯基相结合，因此，基于这些机理，添加迷迭香香肠的蛋白就不会发生聚合。

Jongberg等[39]发现这种蛋白与酚的共价结合，可被硼氢化合物还原，还原产物是蛋白结合丙氨酸残基和一个游离的硫代苯酚（图4反应2），这解释了还原后的MHC和肌动蛋白可以完全恢复的原因。在现有的研究报道中，关于巯基损失和蛋白聚合的增加，是由于酚添加的促氧化作用，还是由于巯基醌加合物的形成，还不能确定。

因此，就目前对肌肉蛋白质氧化研究的现状来看，还没有形成对其氧化控制的具体的、成熟的技术，只是对抗氧化效果较好的植物提取物（当前最流行的天然抗氧化剂）进行了一定的研究，探索其抗氧化效果，以便为后续形成具体的、成熟的控制氧化技术提供理论依据。

3 结 语

肉中蛋白的氧化变化主要包括蛋白侧链基团和次级结构/四级结构的改变，氧化修饰会引起蛋白功能性的变化，这会引起蛋白凝胶形成能力、肉的结合能力、乳化能力、溶解性、黏度和持水能力的变化。通过对蛋白氧化机理的了解，可以采取一些方法来控制蛋白修饰的程度和类型，以此取得较好的蛋白功能性。植物提取物作为天然的脂质抗氧化剂，已被广泛地应用，但其对蛋白氧化的调控还是一个新兴的领域，由于植物提取物对蛋白氧化的影响具有一定的复杂性，所以需要更深入地了解其作用机制，以达到其对蛋白功能性的合适调节，总之，利用植物提取物对蛋白氧化进行调控，以提高肌肉食品品质和功能性的研究方兴未艾。

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Functionality Changes in Muscle Proteins Induced by Oxidation and Control Technologies: a Review

CHEN Hongsheng1,2, KONG Baohua1,*, DIAO Jingjing3, HE Wanglin2, ZHANG Ruihong2, XUEBing2
(1. College of Food Science, Northeast Agricultural University, Harbin 150030, China; 2. College of Food Science, Heilongjiang Bayi Agricultural University, Daqing 163319, China; 3. National Coarse Cereals Engineering Research Center, Heilongjiang Bayi Agricultural University, Daqing 163319, China)

Protein oxidation is an innovative topic in meat science. Many studies have investigated the occurrence ofprotein oxidation right after slaughter and during subsequent processing and cold storage of meat. However, the signi☒canceof protein oxidation in meat systems is still poorly understood. The present paper reviews the current knowledge on themechanisms and consequences of protein oxidation in meat systems and summarizes the antioxidant function of plantextracts aiming to provide a theoretical basis for further investigations on this research topic of considerable interest.

protein oxidation; functional property; plant extracts

TS251.1

1002-6630（2015）11-0215-06

10.7506/spkx1002-6630-201511041

2014-11-15

国家自然科学基金面上项目（31471599）；黑龙江省教育厅科学技术研究项目（12541574）

陈洪生（1979—），男，讲师，博士研究生，研究方向为畜产品加工。E-mail：hsch0608@163.com

*通信作者：孔保华（1963—），女，教授，博士，研究方向为畜产品加工。E-mail：kongbh@163.com