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ATP与ADP的转化是可逆反应吗

2009-12-08张荣霞

中学生物学 2009年10期
关键词:膜结构水解酶叶绿体

张荣霞

1中学常见的否定性观点

中学教学中一般认为,ATP与ADP的转化不是可逆反应。关于这个知识点,很多复习资料和教学参考都有论述,其分析角度大致如下。

1,1反应条件

ATP的分解是一种水解反应,催化其进行的酶属于水解酶;ATP的合成是一种合成反应,催化其进行的酶属于合成酶。从酶的专一性可知,水解酶与合成酶是不同的酶,也就是说,ATP的分解与合成是在不同的条件下进行的。

1,2反应场所

ATP合成的场所有:细胞质基质、线粒体和叶绿体;ATP分解的场所则较多,有各种膜结构、细胞核等。反应场所不尽相同,反应也不是同时进行的。

1,3能量来源

ATP水解释放的能量直接用于各种生命活动,其能量来自ATP分子中远离A的高能磷酸键。而ATP合成所需要的能量,来自光合作用吸收的光能,或细胞呼吸分解有机物释放的化学能。而且,ATP释放的能量不再用于ATP的合成。

所以,ATP的合成与分解应判断为“物质可逆,能量不可逆”。正是因为在一定条件下,ATP与ADP在活细胞中进行循环,才使得ATP不因能量的消耗而用尽。

2显示肯定性观点的资料或成果

资料一:

现已知ATPase有3种类型,其中研究得最多的是F型,它由F0F1两部分组成。F0部分分布于线粒体内膜的脂质双分子层中,F1部分突出在线粒体内膜的脂膜表面。F1部分由5种亚基(a、β、r、e)组成,其中a、β亚基上有核苷酸结合位点,且β亚基的结合位点具有催化ATP合成或水解的功能。

F0F1-ATPase催化ATP分子的合成是靠双分子膜内外的质子浓度差驱动完成的,而水解ATP分子的时候,F0部分又把质子运转回来,形成新的质子浓度差。

1999年Dimroth实验室的研究结果显示,在能量没有增加时,ATPase呈休眠状态,但却能促进Na+的跨膜交换,起着离子泵的作用。

资料二:

Boyer实验室首先观察到,在失去能量供应的亚线粒体颗粒中,F1蛋白的催化部分由于ATP分子的合成和分解,导致Pi中的16O和水中的18O发生交换。

当ATPase位于完整的膜结构时,发生Pi——ATP和ADP——ATP的交换。即使加入解鹭济,使Pi+——ATP的交换受到抑制,但Pi中的150和水中的180的交换并未受到抑制。而且,ATPase对ATP、ADP和Pi的亲和性依赖能量而改变;ATP的合成速度也依赖能量而变化。只有当ATPase的某个位点结合了核苷酸,其构象发生改变后,Pi中的166O和水中的18O的交换才变得很慢。

可以认为,在没有能量输入的情况下,ATPase上也可合成ATP分子。能量输入主要用来驱使紧密结合在ATPase上的ATP分子得到释放。

3ATP与ADP的转化是可逆反应

(1)ATP的合成与分解都是主要由ATPase催化完成的。在ATP水解时ATPase相当于水解酶,而在ATP合成时ATPase相当于合成酶。如果用此例来阐述酶的专一性,看来是存在着知识的局限性。

(2)ATPase不仅存在于叶绿体和线粒体,也普遍存在于各种膜结构上。在细胞的主要产能部位线粒体和叶绿体中,虽然ATP的合成占有主导地位,但同时也发生着ATP的水解。

(3)即使不提供能量,ATPase仍然催化合成ATP,同时也催化ATP的水解。亦即存在着ATP、ADP、Pi和能量的一个平衡体系。能量只是影响平衡的一个条件,可以改变体系的平衡常数。提供能量可促进ATP的合成。

4教学建议

ATP与ADP的转化,其反应机理是比较复杂的。以高中生现有的知识水平、能力条件,有些问题是不能解决的。教师如果过于追求其反应过程,反而会使问题复杂化。

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