SUMO E3连接酶在植物生长发育中的功能研究新进展

蛋白质翻译后修饰是生物生长发育和胁迫应答的关键调控机制。与泛素化修饰类似，在真核细胞中，类泛素化（sumoylation，SUMO）是一种重要的蛋白质翻译后修饰。SUMO分子（smallubiquitinlike modifier）与泛素分子具有相似的三维结构，主要通过共价修饰底物蛋白质的赖氨酸来改变底物蛋白的活性、稳定性、亚细胞定位及结构，进而调控细胞内重要的生理和生化过程。

蛋白质的SUMO化修饰主要发生在赖氨酸残基侧链，由SUMO激活酶E1、SUMO结合酶E2和SUMO连接酶E3分级作用完成，去SUMO化则是由SUMO特异性蛋白酶介导完成。首先，Pre-SUMO（SUMO分子的前体形式）在SUMO特异蛋白酶的作用下，将C端的2个Gly残基暴露，成为成熟的SUMO分子；SUMO分子由E1在ATP供能下通过转酯反应被激活，然后转移到E2上并通过硫酯键与E2的活性位点Cys相连，最后从E2转移到靶蛋白。目前通过晶体研究发现，E2可以直接识别含特异序列（ψKXED）的靶蛋白，但是这种相互作用不足以支持SUMO分子转移；因此，需要E2额外的结构或者是E3维持这一过程的稳定。E3募集特异的靶蛋白和E2，作为桥梁和支架促进SUMO分子从E2向底物转移；因此，SUMO E3连接酶在SUMO修饰调节过程中具有重要作用，赋予了反应的特异性。至今在植物中发现的SUMO E3连接酶主要包括2类：SIZ1（SAPAND MIZ1）和MMS21/HIGHPLOIDY2，其中已进行深入探究的主要包括拟南芥、番茄等。

相关研究结果于2018年4月8日发表于《植物学报》。