精氨酸侧链和核酸碱基间离子氢键作用强度分析

李　蕾, 黄翠英, 姜笑楠, 高希婵, 王长生

(辽宁师范大学化学化工学院, 大连 116029)



精氨酸侧链和核酸碱基间离子氢键作用强度分析

李蕾, 黄翠英, 姜笑楠, 高希婵, 王长生

(辽宁师范大学化学化工学院, 大连 116029)

采用MP2/6-31+G(d,p)方法优化得到了22个由精氨酸侧链与碱基尿嘧啶、胸腺嘧啶、胞嘧啶、鸟嘌呤及腺嘌呤形成的氢键复合物的气相稳定结构, 使用包含BSSE校正的MP2/aug-cc-pVTZ方法计算得到了复合物的气相结合能, 通过MP2/6-31+G(d,p)方法和PCM模型优化得到了复合物的水相稳定结构, 采用MP2/aug-cc-pVTZ方法和PCM模型计算得到了复合物的水相结合能. 研究发现, 精氨酸侧链与碱基间的离子氢键作用强度与单体间电荷转移量、氢键临界点电子密度及二阶作用稳定化能密切相关. 与中性氢键相比, 离子氢键作用具有更显著的共价作用成分. 研究还发现, 精氨酸侧链和碱基间形成的氢键复合物的稳定性次序可以通过氢键受体碱基分子上氧原子和氮原子的质子化反应焓变进行预测, 质子化反应焓变越负, 形成的氢键复合物越稳定.

精氨酸侧链; 核酸碱基; 离子氢键; 结合能; 质子化反应焓变

离子氢键是蛋白质-核酸间的一种重要氢键作用[1,2], 在基因表达和调控[3,4]、蛋白质-核酸分子识别[5～11]等过程中具有重要作用. Seeman等[12]和Lehmann等[13]通过X射线衍射和中子衍射实验发现精氨酸侧链可与鸟嘌呤形成氢键复合物. Luscombe等[14]对蛋白质数据库中129个蛋白-DNA复合物的结构进行分析, 发现精氨酸和赖氨酸侧链可与鸟嘌呤形成氢键复合物. Cheng等[15]使用打分函数方法对氨基酸-碱基间可能存在的相互作用进行了研究, 发现精氨酸侧链、天门冬氨酸/谷氨酸侧链以及赖氨酸侧链可与核酸碱基形成氢键复合物. Rozas等[16]使用密度泛函理论方法研究了核酸中的碱基与胍基和甲酸根离子形成的氢键复合物, 发现这些复合物均含有两条中等强度的氢键. Lejeune等[17]对蛋白质数据库中139个蛋白-DNA和49个蛋白-RNA复合物的结构进行了分析, 发现精氨酸和赖氨酸与核酸碱基间的氢键作用对蛋白质-核酸复合物的稳定性有重要影响. 由于带有电荷的氨基酸侧链与核酸碱基间形成的离子氢键在蛋白质-核酸分子识别等过程中起着重要作用, 准确确定离子氢键作用强度进而深入理解其作用本质, 对理解和认识核酸与蛋白间的分子识别机制具有重要价值.

本文考察了精氨酸侧链与碱基尿嘧啶、胸腺嘧啶、胞嘧啶、鸟嘌呤及腺嘌呤可能形成的氢键复合物, 确定了这些氢键复合物的稳定结构和作用能, 并对精氨酸侧链与核酸碱基间的离子氢键作用强度进行了分析.

1　研究对象与计算方法

图1为精氨酸侧链模型分子和5种甲基化碱基分子的结构示意图. 由图1可知, 精氨酸侧链分子有5个NH键可作为质子供体与碱基分子具有孤对电子的氧或氮原子(质子受体)作用形成氢键复合物. 由于精氨酸侧链分子带有的一个正电荷主要分布在与氮原子键联的氢原子上, 因而精氨酸侧链分子与碱基分子间的氢键作用属于离子氢键作用.

Fig.1　Structures of the arginine side chain molecule and the five base moleculesThe ΔH(kJ/mol) of the protonation and deprotonation reactions associated with the hydrogen bonding sites obtained at the MP2/aug-cc-pVTZ//MP2/aug-cc-pVDZ level were given in the corresponding sites.

MP2/6-31+G(d,p)方法已被广泛地用于计算氢键结构[18～21]. 研究发现, 对于氢键复合物, 使用包含BSSE校正的MP2/aug-cc-pVTZ方法可得到准确的相互作用能[22～24], 因而本文使用MP2/6-31+G(d,p)方法优化氢键复合物的气相稳定结构, 使用包含BSSE校正的MP2/aug-cc-pVTZ方法计算复合物的气相结合能. 进而使用MP2/6-31+G(d,p)方法和PCM模型[25,26]优化复合物在水相中的稳定结构, 使用MP2/aug-cc-pVTZ方法和PCM模型计算复合物的水相结合能; 为了进一步理解氢键复合物中离子氢键作用的本质, 还采用MP2/6-31+G(d,p)方法对复合物进行分子中原子(AIM)[27]和自然键轨道(NBO)[28]计算. 其中结构优化、频率计算、单点能计算和NBO分析均采用Gaussian 09程序包[29]完成, AIM分析采用AIM2000程序[30]完成.

2　结果与讨论

2.1氢键复合物的稳定结构和结合能

Fig.2　Optimal structures of 22 hydrogen-bonded complexesThe hydrogen bond distances[RNH…X (nm, X=N or O)] and bond angles[∠NHX(°)] in gas phase and in water phase are given in the corresponding positions and in parentheses, respectively.

Table 1Hydrogen bond distances(RNH…X), binding energies(Eb), the second-order stabilization energies(ΔE(2)), the electron densities(ρc) at the hydrogen bond critical points, and the charge transfer(qt) between two molecules for the gas phase structures*

ComplexTypeRNH…X/nmEb/(kJ·mol-1)ΔE(2)/(kJ·mol-1)ΣΔE(2)/(kJ·mol-1)ρc/a.u.Σρc/a.u.qt/eR1-mU1N—H…OC0.1885-104.27(-39.70)63.76109.160.02790.05220.0371N—H…OC0.193645.400.0243R1-mU2N—H…OC0.1905-87.49(-37.91)48.9185.140.02630.04980.0333N—H…OC0.194736.230.0234R2-mU1N—H…OC0.1893-104.01(-40.77)59.66111.080.02660.05220.0373N—H…OC0.192551.420.0256R2-mU2N—H…OC0.1889-87.45(-39.35)56.0790.710.02720.05010.0337N—H…OC0.195934.640.0229R1-mT1N—H…OC0.1874-104.93(-42.06)70.58117.480.02890.05380.0385N—H…OC0.192746.900.0249R1-mT2N—H…OC0.1894-93.51(-39.80)51.0089.240.02700.05120.0348N—H…OC0.193538.240.0241R2-mT1N—H…OC0.1890-105.23(-43.05)62.51123.510.02700.05390.0391N—H…OC0.191161.000.0269R2-mT2N—H…OC0.1877-93.51(-41.03)58.4194.810.02800.05150.0353N—H…OC0.194836.400.0235R1-mC1N—H…OC0.1709-151.08(-62.45)156.06245.050.04280.07290.0822N—H…N0.194188.990.0300R1-mC2N—H…OC0.1892-144.72(-51.31)61.46115.180.02880.05460.0472N—H…OC0.192853.720.0258R2-mC1N—H…OC0.1700-152.59(-63.58)172.05258.320.04430.07380.0858N—H…N0.195086.270.0295R2-mC2N—H…OC0.1831-147.11(-55.19)96.65137.110.03530.05770.0555N—H…OC0.196340.460.0224R1-mG1N—H…OC0.1768-158.82(-59.90)123.34245.550.03620.07160.0776N—H…N0.1861122.210.0354R1-mG2N—H…OC0.2056-142.93(-46.98)47.0374.900.02410.04360.0387N—H…OC0.217127.870.0195R2-mG1N—H…OC0.1762-160.96(-61.35)133.68249.450.03750.07130.0790N—H…N0.1881115.770.0338R2-mG2N—H…OC0.2017-144.39(-48.66)59.5486.070.02630.04540.0437N—H…OC0.218126.530.0190R1-mA1N—H…N0.1983-95.31(-39.73)69.37105.900.02910.05350.0515N—H…N0.205836.530.0244R1-mA2N—H…N0.1944-91.63(-40.76)75.02110.750.03100.05450.0529N—H…N0.207835.730.0235R1-mA3N—H…N0.1965-90.04(-42.83)81.46105.690.02970.05070.0462N—H…N0.211224.230.0210R2-mA1N—H…N0.1873-96.11(-43.43)116.69134.390.03700.05550.0587N—H…N0.219717.700.0185R2-mA2N—H…N0.1885-91.59(-41.37)103.68127.530.03530.05540.0574N—H…N0.215623.850.0200R2-mA3N—H…N0.1839-90.25(-43.52)138.49140.370.03820.04930.0563N—H…N0.24371.880.0111

* The hydrogen bond distances were obtained at the MP2/6-31+G(d,p) level. The binding energies were obtained at the CP-corrected MP2/aug-cc-pVTZ level. The second-order stabilization energies, the electron densities at the hydrogen bond critical points, and the charge transfer between two molecules were obtained at the MP2/6-31+G(d,p) level. The values in the parentheses were the binding energies in water solvent obtained by using PCM model combined with MP2/aug-cc-pVTZ method.

同理可得, 精氨酸与胸腺嘧啶形成氢键复合物的稳定性由质子受体分子胸腺嘧啶决定, 无论气相还是水相, 胸腺嘧啶通过4号位氧原子作为质子受体与精氨酸形成的氢键复合物更稳定; 精氨酸与胞嘧啶形成氢键复合物的稳定性由质子受体分子胞嘧啶决定, 无论气相还是水相, 胞嘧啶同时通过2号位氧原子和3号位氮原子作为质子受体与精氨酸形成的氢键复合物更稳定; 精氨酸与腺嘌呤形成氢键复合物的稳定性由质子受体分子腺嘌呤决定, 气相中腺嘌呤通过1号位氮原子作为质子受体与精氨酸形成的氢键复合物更稳定.

由表1还可知, 精氨酸与胞嘧啶和鸟嘌呤形成的氢键复合物具有更大的结合能(-142～-161 kJ/mol), 而与其它3个碱基形成的氢键复合物的结合能相对较小(-87～-105 kJ/mol), 说明精氨酸更易与鸟嘌呤和胞嘧啶形成氢键复合物, 所形成的复合物R1-mG1, R2-mG1, R1-mC1和R2-mC1在22个氢键复合物中的结合能最大(-158.82, -160.96, -151.08, -152.59 kJ/mol), 说明精氨酸更易与鸟嘌呤和胞嘧啶作用形成氢键复合物R1-mG1, R2-mG1, R1-mC1和R2-mC1. 由图2可知, 复合物R1-mG1, R2-mG1, R1-mC1和R2-mC1碱基可提供2个质子受体原子与精氨酸形成氢键复合物, 而其它复合物中碱基只提供一个质子受体原子, 这可能是不同氢键复合物稳定性差异的原因所在.

2.2离子氢键作用的分子中原子和自然键轨道分析

由表1可知, 单体间电荷转移量与结合能顺序基本一致. 在22个复合物中, R1-mC1, R2-mC1, R1-mG1及R2-mG1的结合能都较大, 这4个复合物具有最大的单体间电荷转移量; 复合物R1-mU2和R2-mU2的结合能最小, 这2个复合物具有最小的单体间电荷转移量(0.033 e). 文献[31]的结果表明, 中性氢键复合物体系中单体间电荷转移量最大, 仅为0.017 e. 即离子氢键体系中单体间电荷转移量明显高于中性氢键复合物体系电荷转移量, 说明离子氢键中的共价作用强于中性氢键中的共价作用.

2.3离子氢键强度与质子化、去质子化反应焓变

为了进一步理解精氨酸侧链与碱基间离子氢键作用强度, 计算得到了精氨酸侧链分子的去质子化反应的焓变ΔH:

(1)

式中: ΔH为298.15 K 时反应的焓变;H(p)为298.15 K 时产物的焓;H(r)为298.15 K 时反应物的焓. 反应物和产物的焓H由下式计算得到[34]:

(2)

式中:Etot为分子的总能量; ΔEcorr为分子的焓的热修正. 本文首先使用MP2/aug-cc-pVDZ方法对精氨酸侧链分子进行结构优化和频率计算, 得到ΔEcorr, 再使用MP2/aug-cc-pVTZ方法计算得到Etot.

精氨酸侧链分子的去质子化反应焓变的计算结果示于图1. 图1还给出了5种碱基分子作为氢键受体时受体原子位点的质子化反应焓变[35].

由图1可知, 精氨酸侧链分子可用于形成氢键的5个NH键的去质子化焓变分别为995, 995, 1001, 1000及997 kJ/mol, 表明这5个NH键作为氢键质子供体的能力几乎相同. 即精氨酸侧链分子使用任意2个NH键与氢键质子受体分子相同位点形成氢键复合物的稳定性几乎相等, 这与由结合能计算结果得到的结论一致, 如精氨酸使用不同位点的氢原子与碱基尿嘧啶C4上的氧原子形成的氢键复合物R1-mU1与R2-mU1的稳定性几乎相等.

尿嘧啶C4上的氧原子的质子化反应焓变为-845 kJ/mol, 尿嘧啶C2上的氧原子的质子化反应焓变为-812 kJ/mol, 表明尿嘧啶C4上的氧原子作为氢键质子受体的能力要强于C2上的氧原子, 此结论与由结合能结果得到的结论一致. 结合能的计算结果表明, 尿嘧啶通过C4上的氧原子与精氨酸形成的氢键复合物R1-mU1的稳定性明显强于尿嘧啶通过C2上的氧原子与精氨酸形成的氢键复合物R1-mU2的稳定性.

胸腺嘧啶C4上的氧原子的质子化反应焓变为-841 kJ/mol, C2上的氧原子的质子化反应焓变为-820 kJ/mol, 表明胸腺嘧啶C4上的氧原子作为氢键质子受体的能力要强于C2上的氧原子. 此结论与由结合能计算结果得到的结论一致. 结合能的计算结果表明, 胸腺嘧啶通过C4上的氧原子与精氨酸形成的氢键复合物R1-mT1的稳定性明显强于胸腺嘧啶通过C2上的氧原子与精氨酸形成的氢键复合物R1-mT2的稳定性.

胞嘧啶N3的质子化反应焓变为-933 kJ/mol, C2上的氧原子的质子化反应焓变为-946 kJ/mol. 胞嘧啶C2上氧原子作为质子受体的能力强于N3. 由图2可知, 精氨酸与胞嘧啶可形成氢键复合物R1-mC1, R1-mC2, R2-mC1和R2-mC2, 其中R1-mC2和R2-mC2中, 胞嘧啶均只使用C2上的氧原子作为质子受体(1个质子受体), 而R1-mC1和R2-mC1中, 胞嘧啶均同时使用N3和C2上的氧原子作为质子受体(2个质子受体), 因而复合物R1-mC1和R2-mC1更稳定. 此结论与由结合能得到的结论一致.

鸟嘌呤C6上的氧原子的质子化反应焓变为-879 kJ/mol, N7的质子化反应焓变为-937 kJ/mol. 鸟嘌呤C6上的氧原子作为质子受体的能力弱于N7. 由图2可知, 精氨酸与鸟嘌呤可形成氢键复合物R1-mG1, R1-mG2, R2-mG1和R2-mG2, 其中在R1-mG2和R2-mG2中, 鸟嘌呤均只使用N7作为质子受体(一个质子受体), 而在R1-mG1和R2-mG1中, 鸟嘌呤均同时通过N7和C6上的氧原子作为质子受体(两个质子受体), 因而R1-mG1和R2-mG1更稳定. 此结论与由结合能计算结果得到的结论一致.

腺嘌呤N1的质子化反应焓变为-920 kJ/mol, N3的质子化反应焓变为-912 kJ/mol, N7的质子化反应焓变为-887 kJ/mol, 说明N1作为质子受体的能力强于N3, N3作为质子受体的能力强于N7, 即腺嘌呤更易通过N1与质子供体形成氢键复合物, N3次之, N7再次之. 此结论与由结合能计算结果得到的结论一致, 气相结合能的计算结果表明, R1-mA1复合物的稳定性强于R1-mA2, R1-mA2的稳定性强于R1-mA3.

3　结　　论

研究发现, 精氨酸侧链与核酸碱基间离子氢键强度与单体间电荷转移量、氢键临界点电子密度及二阶作用稳定化能的相对大小基本一致. 对同类氢键, 单体间较大的电荷转移量、较大的氢键临界点电子密度和较大的二阶作用稳定化能通常对应于较强的离子氢键作用. 与中性氢键复合物相比, 离子氢键复合物具有较大的分子间电荷转移量、较大的氢键临界点电子密度及较大的二阶作用稳定化能, 说明离子氢键的共价作用强于中性氢键的共价作用. 研究还发现, 精氨酸和碱基间形成的离子氢键复合物的稳定性顺序可以通过氢键质子受体碱基分子上氧原子和氮原子的质子化反应焓变进行预测, 质子化反应焓变越负, 形成的氢键复合物越稳定. 研究结果对深入理解核酸碱基和蛋白质间的相互作用及利用相关生物分子构建新型生物分子材料具有指导作用.

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(Ed.: Y, Z, S)

† Supported by the National Natural Science Foundation of China(Nos. 21173109, 21573098) and the Program for Leading Figures in Dalian, China.

Ionic Hydrogen Bonding Between Arginine Side Chain and Nucleic Acid Bases†

LI Lei, HUANG Cuiying, JIANG Xiaonan, GAO Xichan, WANG Changsheng*

(SchoolofChemistryandChemicalEngineering,LiaoningNormalUniversity,Dalian116029,China)

The optimal structures of twenty-two hydrogen-bonded complexes composed of one charged arginine side chain molecule and one nucleic acid base in gas phase were obtained at the MP2/6-31+G(d,p) level. The binding energies in gas phase were evaluated at the MP2/aug-cc-pVTZ level including basis set superposition error(BSSE) correction. The optimal structures for these hydrogen-bonded complexes in water solvent were further obtained by using PCM model combined with the MP2/6-31+G(d,p) method. The binding energies in water solvent were evaluated by using PCM model combined with the MP2/aug-cc-pVTZ method. It is found that the ionic hydrogen bonding strength between the arginine side chain and one of the five nucleic acid bases highly correlates to the charge transfer between the two monomers, the electron density at the hydrogen bond critical point, and the second-order stabilization energy. Compared to the neutral hydrogen bond, the ionic hydrogen bond exhibits more significant covalent character. It is also found that the stability of the hydrogen-bonded complexes can be predicted according to the enthalpy change of the protonation reaction of the nucleic acid bases. The more negative the enthalpy change of the protonation reaction, the more stable the hydrogen-bonded complexes.

Arginine side chain; Nucleic acid base; Ionic hydrogen bond; Binding energy; Enthalpy change of protonation reaction

2016-05-16. 网络出版日期: 2016-07-19.

国家自然科学基金(批准号: 21173109, 21573098)和大连市领军人才项目资助.

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联系人简介: 王长生, 男, 博士, 教授, 博士生导师, 主要从事理论与计算化学研究. E-mail: chwangcs@lnnu.edu.cn