加工对鸡蛋过敏原的影响

简 姗，佟 平，高金燕，陈红兵,*

(1.南昌大学 食品科学与技术国家重点实验室，江西 南昌 330047；2.南昌大学中德联合研究院，江西 南昌 330047；3.南昌大学食品系，江西 南昌 330047)

加工对鸡蛋过敏原的影响

简 姗1,2，佟 平1,2，高金燕3，陈红兵1,2,*

(1.南昌大学 食品科学与技术国家重点实验室，江西 南昌 330047；2.南昌大学中德联合研究院，江西 南昌 330047；3.南昌大学食品系，江西 南昌 330047)

卵类黏蛋白、卵白蛋白、卵转铁蛋白和溶菌酶是鸡蛋中的主要过敏原，适当的物理、化学和生物加工可以降低它们的致敏性。其中物理法生产的低致敏性蛋制品可供鸡蛋轻微过敏人群食用或作为免疫治疗药物；而化学和生物法制备的低过敏鸡蛋制品存在安全风险，它能否应用于生产，还有待进一步研究。另外，各种加工方法可以影响过敏原蛋白二硫键及高级结构甚至一级结构，从而导致该蛋白的致敏性发生变化。总之，加工对鸡蛋过敏原结构和致敏性的影响仍然是值得深入探索的科学问题，对指导生产和研发低致敏性或无致敏性蛋制品具有重要作用。

鸡蛋过敏；致敏性；加工

Abstract：Ovomucoid, ovalbumin, ovotransferrin and lysozyme are the major egg allergens, the allergenicity of which can be decreased by proper physical, chemical or biological process. The hypoallergenic egg products originated from physical process can be used as food and immunotherapy medicine for the population slightly allergic to egg, while the feasibility of industrial production of the hypoallergenic egg products originated from chemical or biological process still needs to be further investigated due to their potential safety risk. What’s more, food processing can influence the structure of allergen protein, such as the disulfide bonds and high-level even primary structure, resulting in the change of its allergenicity. In short, the impact of processing on the structure and allergenicity of egg allergens is a scientific issue deserves in-depth exploration. Understanding this is very important for the development of hypoallergenic and non-allergenic egg products.

Key words：egg allergy；allergenicity；process

食物过敏是人们对某些食物产生的一种不良反应，在医学上属于变态反应[1]。在过敏反应中，有90%以上是由八类食物所引起的，这些食物分别为鸡蛋、花生、牛奶、黄豆、小麦、树果仁、贝类(包括甲壳类和软体动物)、鱼[2]。据统计全世界有0.5%～2.5%的儿童对鸡蛋过敏[3]，其中鸡蛋导致的食物过敏发生率位居第二。我国蛋品资源丰富，品种多样，是生产和消费大国。因此，在日常饮食中，鸡蛋过敏人群不可能避免接触鸡蛋或蛋制品，因食用鸡蛋或蛋制品导致腹痛、痉挛甚至危及生命的现象时有报道[4]。鉴于鸡蛋丰富的营养价值，以及鸡蛋过敏对部分人群的危害，我们有必要从食品安全的角度认识食品加工对鸡蛋过敏原的影响，以便更好地开发出低致敏性或无致敏性的蛋制品，为鸡蛋过敏消费者服务。

1 鸡蛋中的主要过敏原

鸡蛋过敏是由鸡蛋及鸡蛋制品中的过敏原蛋白引起的一种变态反应。迄今为止，大量文献报道表明鸡蛋中的4种主要过敏原存在于蛋清中，包括卵类黏蛋白(OVM，Gal d1)、卵白蛋白(OVA，Gal d2)、卵转铁蛋白(OVT，Gal d3)和溶菌酶(Lys，Gal d4)等[5]，它们分别占蛋清含量的11%、54%、12%、3.4%。另外，鸡蛋中的其他蛋白也可能是某些人群的过敏原，如蛋清中的类黏蛋白、蛋黄中的卵黄高磷蛋白、α-卵黄蛋白(αlivetin，Gal d5)[6]，最近又报道了蛋黄中的另一种过敏原卵黄糖蛋白42(YGP42，Gal d6)，通过SDS-PAGE检测到它的分子质量约为35kD[7]。下面介绍这4种主要过敏原的理化性质。

卵类黏蛋白由186个氨基酸组成，分子质量为28kD，等电点为4.1。卵类黏蛋白含有3个独立的同源结构域，有9个分子内二硫键和20%～25%的糖基组分，其中第三区域的致敏性最强。卵类黏蛋白的糖基组分使其对胰蛋白酶的降解和热处理相当稳定。

卵白蛋白是蛋清中一种含量最高的蛋白，由385个氨基酸组成，分子质量为44.5kD，等电点为4.5。它是一种含磷的糖基球蛋白，包含约3%的糖基组分。卵白蛋白分子不耐酶解，经链霉蛋白酶水解可得到都含有天冬酰胺糖基的5个片段。

卵转铁蛋白的分子质量约为76kD，由686个氨基酸组成，等电点为6.5。它包含12个二硫键及2.6%的糖基组分[8]，是一种铁离子结合糖蛋白，在自由形态下具有抗菌活性。卵转铁蛋白含有两个结构域(N域和C域)。

溶菌酶是由4个二硫键链接起来的单链多肽，分子质量为14.3kD，等电点为10.7。其化学性质非常稳定，在pH值为4～7、100℃处理1min，溶菌酶仍可保持原酶活性，但该酶在碱性环境对热稳定性较差，其稳定性主要与多级结构中的4个二硫键、氢键及疏水键有关。

2 加工对鸡蛋过敏原免疫学性质的影响

不同的加工方式因对鸡蛋蛋白的结构影响不同，可能会增加或降低蛋白的致敏性，这与抗原分子的结构性质、致敏性表位以及抗原与食物中其他成分相互作用有关[9]。食品加工中的物理、化学和生物的方法对蛋制品的免疫学性质产生的影响如下所述。

2.1 物理加工对鸡蛋免疫学性质的影响

2.1.1 加热

加热是一种最常见的加工方式之一，过敏原耐热性的高低直接影响加热后鸡蛋的致敏性。在鸡蛋主要过敏原中，卵类黏蛋白的耐热性最强，但经加热处理，卵类黏蛋白和卵白蛋白的抗原性会有所降低；游离的卵转铁蛋白对热非常敏感，当它与2～3个铁离子结合，形成的螯合物对热较稳定；另外，蛋黄中α-卵黄蛋白加热后致敏性显著降低，但不能完全消除。Anet等[10]将蛋清于90℃加热10min，它与病人血清特异性IgE的结合能力比未处理的蛋清降低了50%以上。但是，即使经100℃处理3min，蛋清中仍然存在有IgE结合能力的卵白蛋白和卵类黏蛋白，甚至在煮熟的鸡蛋中还存在少量有IgE结合能力的卵转铁蛋白[11]。

迄今为止，不少研究报道认为食用加热处理的鸡蛋能降低致敏的风险，加热后的鸡蛋可以作为鸡蛋过敏患者的免疫治疗药物，指导脱敏治疗[12]。如Lemon-Mulé等[13]通过口服激发、皮肤实验表明，部分对鸡蛋轻微过敏的儿童，能对加热处理过的鸡蛋产生免疫耐受，如果长期食用这种经热加工的鸡蛋，机体会一直处于免疫耐受的状态，甚至有可能达到脱敏，对普通未处理鸡蛋也产生临床耐受。可见热加工在一定程度上可以减弱鸡蛋的致敏性，降低风险。

另外，为了证明热加工可以使鸡蛋蛋白的致敏性降低，Wada等[14]曾通过放射性免疫吸附实验、皮肤实验和口服激发实验评估蛋制品的致敏性，鸡蛋经不同的处理包括：对全蛋白冻干处理、全蛋白加热处理、全蛋白去除卵类黏蛋白后加热处理，结果发现全蛋白去除卵类黏蛋白后加热处理，致敏性最低，冻干处理的全蛋白致敏性最高。除此之外，Urisu等[15]还通过双盲安慰剂控制食物激发实验发现，与冷冻干燥的鸡蛋蛋白相比，鸡蛋过敏患者对加热处理后的鸡蛋产生阳性反应的概率降低了55%，而对去除卵类黏蛋白的鸡蛋蛋白的阳性率只有6%，再次证实了热加工可以降低鸡蛋蛋白的致敏性。

目前还没见鸡蛋加热后致敏性增加的报道，其他食物如花生和虾在高温下致敏性增强，主要是高温下发生了糖基化反应的缘故[12]。

2.1.2 辐射

辐射也会引起鸡蛋蛋白免疫学性质的变化。辐射会促进蛋白质的氧化，使蛋白质分解，聚集，也可能引发酶促反应。鸡蛋蛋白经辐射处理后，其致敏性有降低的趋势，且降低的程度与辐射的剂量有关，在一定范围内，辐射的剂量越高，鸡蛋蛋白的致敏性降低的越多。但辐射并不能完全消除鸡蛋的致敏性。

目前有许多关于辐射处理研究鸡蛋蛋白致敏性的报道。如Seo等[16]研究发现，经辐射的卵白蛋白免疫小鼠，比原卵白蛋白的致敏性低。他还发现，经10kGy辐射处理的卵白蛋白，会抑制已被卵白蛋白致敏机体的体液免疫和细胞免疫[17]。当辐射强度达10kGy时，蛋白质中大部分原有的致敏表位被破坏，导致其致敏性降低。Lee等[18]的研究结果也表明，蛋糕中鸡蛋蛋白经辐射后致敏性会降低。而Byun等[19]随后再次证实辐射后的鸡蛋蛋白致敏性降低，通过将10μg/mL相同质量浓度的3种蛋白经10kGy辐射处理，利用ELISA法检测与特异IgE结合的蛋白浓度，发现鸡蛋蛋清的质量浓度降低至0.03μg/mL，而牛奶β-乳球蛋白和虾原肌球蛋白分别降低至0.36μg/mL和3.35μg/mL。从而得出，在相同辐射剂量下，鸡蛋蛋清致敏性的下降程度比牛奶β-乳球蛋白和虾原肌球蛋白的都要大。

另外，一些研究发现，加热和辐射同时处理鸡蛋蛋白可能是降低鸡蛋高致敏性的有效方法。如Lee等[18,20]报道加热和辐射同时处理卵类黏蛋白溶液，与特异性IgE结合的卵类黏蛋白的含量会显著降低。另一项研究结果更能说明问题，Kim等[21]用不同的方式处理卵白蛋白：a、加热；b、先辐射后加热；c、先加热后辐射，然后通过间接竞争ELISA检测卵白蛋白与IgE的结合强度，得到卵白蛋白与IgE的结合活性高低为：a＞c＞b。可见，辐射与热处理均能有效地降低卵白蛋白的致敏性，与单一的加热相比，鸡蛋蛋白先辐射后加热处理，其致敏性会更低。

2.1.3 压力

有关加压处理影响鸡蛋致敏性的研究文献报道较少。但高压(≤500MPa)处理蛋白往往会发生可逆的变化，如蛋白质之间的分离；蛋白质之间一些配体的结合；蛋白质构象的改变。但当压力大于500MPa时，蛋白将发生不可逆的变性。蛋白质结构的变化会对它们的免疫学性质产生影响。

Iametti等[22]经实验证明，与未处理的鸡蛋蛋白相比，经高压处理的鸡蛋蛋白与相应特异性抗血清的结合能力降低了60%。另有研究报道证明，鸡蛋蛋白经高压和酶解作用，能得到致敏性很低的肽段。如Ló pez-Expó sito等[23]在400MPa高压下用胃蛋白酶水解鸡蛋蛋白，通过反相高效液相色谱-质谱对水解过程进行分析和肽段的鉴定，同时检测肽段的致敏性，研究发现鸡蛋蛋白很快被蛋白酶水解，水解产生的肽段大部分只含有一个IgE结合位点，其致敏性很低。如果过敏性人群长期食用这种经高压和酶解处理的蛋白，也可能产生免疫耐受，改善过敏体质，对过敏患者的免疫治疗具有重要意义。

2.2 化学加工对鸡蛋免疫学性质的影响

一些化学加工，如蛋白质酰基化、糖基化、磷酸化、脱烷基化作用等，也会影响鸡蛋蛋白的免疫学性质。可以通过蛋白修饰掩盖IgE结合表位，或通过蛋白水解作用破坏原有的IgE结合表位，从而降低蛋白的致敏性。另外，蛋白质变性后不易与IgE结合。

迄今为止，有不少研究报道化学加工可改变鸡蛋蛋白免疫学性质。如：Mine等[24]通过实验证明经羧甲基化的卵转铁蛋白、卵类黏蛋白和溶菌酶与IgE结合能力分别降低22.6%、18.6%和23.8%，而卵白蛋白的致敏性没有变化；经尿素处理的卵转铁蛋白、溶菌酶与IgE结合能力却分别增加了63.1%和51%，卵白蛋白的致敏性没有变化；经加热处理的卵白蛋白与IgE结合能力降低18.2%。他们认为卵转铁蛋白和溶菌酶含有线性的和构象型的表位，而卵白蛋白的致敏表位以线性表位为主。后来，Paschke[25]用6mol/L以上的尿素溶液处理鸡蛋蛋白，其致敏性降低了65倍，这与Mine等[24]的结论相反，值得进一步研究。经酶解的蛋白免疫已致敏的BALB/C小鼠，小鼠的IgE水平明显降低[26]。另外，鸡蛋蛋清经加热和酶水解，其致敏性降低了100倍，基本上达到无致敏性的要求[26-27]。而经糖基化的卵白蛋白免疫BALB/C小鼠，致敏性比原卵白蛋白要低[28]，但糖基化对鸡蛋蛋白致敏性的影响仍然是一个有争议的方法。

然而，经化学加工的鸡蛋，常伴随有剩余残基化学物质和被修饰氨基酸，可能会对机体带来食用安全问题。因此，对食用的鸡蛋蛋白进行化学加工时须谨慎处理。

2.3 生物加工对鸡蛋蛋白免疫学性质的影响

通过生物技术生产重组蛋白，或突变型重组蛋白，可以有目的地降低鸡蛋蛋白的致敏性。如Rupa等[29]通过基因重组表达卵类黏蛋白，得到低致敏性的重组卵类黏蛋白，可以使已致敏的BALB/C小鼠脱敏。而且，根据已报道的鸡蛋蛋白的IgG和IgE表位，通过检测相应的特异性血清与不同肽链的结合能力，可以定位到过敏原表位的关键氨基酸[30]。同时，通过评估关键氨基酸的荷电性、疏水性、亲水或极性等在结合抗体过程中的作用，对指导研发低致敏性的鸡蛋蛋白将提供重要的信息，能更好地理解过敏鸡蛋蛋白结构和功能的关系。

由于通过生物加工得到的食品成本高，而且基因食品也存在着安全风险。因此，该方法应用于实际生产可能还要经历相当长的过程。

3 加工对鸡蛋蛋白过敏原结构的影响

不同食品经相同的物理、化学或生物加工过程，其致敏性也可能不同。蛋白经加工处理后结构改变，从而使其免疫学性质发生变化。因此，研究加工对过敏原的影响，关键在于研究过敏原结构如何变化。鸡蛋蛋白过敏原经加工处理，原有的与相应抗体结合的表位有的消失，有的失活，还有可能生成新的表位；蛋白质二硫键可能增加或降低，因二硫键能起到稳定蛋白结构的作用，其含量的变化对蛋白结构有重要影响；蛋白质的二、三级结构也可能改变，导致空间结构的变化，从而使蛋白质的线性表位和构象型表位产生或消失等。目前对于食品加工如何影响蛋白的结构，尚没有一个普遍的规律[31]，对鸡蛋蛋白的研究也很少，下面将从二硫键及空间结构两方面阐述加工对鸡蛋蛋白结构变化的情况。

鸡蛋蛋白经加热或辐射处理，刚开始，分子内隐藏的巯基逐渐暴露出来，同时蛋白疏水性增加，随着时间的延长，巯基氧化，蛋白质分子通过二硫键连接起来，总的巯基含量降低。魏晓芳等[32]通过实验证明鸡蛋卵白蛋白热变性1h的时间内，随着温度的升高，分子表面巯基含量增多，表面疏水性增加。另有文献报道，在检测蛋清蛋白巯基含量时，发现加热使蛋白总的巯基含量先升高后降低，生成的链内二硫键使蛋白质结构更稳定[33]。与此同时，Kato等[34]在研究卵类黏蛋白的抗原性和致敏性时，先将小麦面粉与蛋清混合揉捏5～50min，静置1h，将它溶解在质量分数1%的NaCl溶液中，再加热15min，检测发现卵类黏蛋白的抗原性和致敏性都降低，他们推测可能是因为卵类黏蛋白与面团通过二硫键聚合起来，掩盖了部分原有的致敏表位。此外，Plancken等[35]测定了不同温度、压力处理的鸡蛋蛋白的巯基含量变化情况，进一步分析表明，加热易使蛋白巯基氧化，但同时加热后疏水性增加，抑制巯基氧化；而加压则使蛋白分子巯基氧化，同时因为压力的作用，蛋白更容易凝集在一起。所以，压力处理的蛋白更柔软更富有弹性。

鸡蛋蛋白经加工处理，蛋白结构部分变性，部分与其他成分反应(即蛋白修饰)，导致蛋白的三级结构，甚至是二级结构改变，使蛋白结构展开，表面疏水性改变。加工也可能使蛋白聚集或产生蛋白修饰，如蛋清蛋白经辐射和热加工后，隐藏的抗原表位暴露出来，能与更多的单抗IgG结合，但是由于蛋白结构的改变，最终还是导致蛋清蛋白与IgE的结合能力降低，蛋白的致敏性降低[20-21]，这可能是抗原特异性IgE表位减少的缘故，该推测得到了其他学者的实验证明。Nowak-Wegrzyn[12]发现鸡蛋蛋白经热加工处理，其致敏性的降低与构象型表位被破坏有关。Mine等[36]用丙氨酸代替卵类黏蛋白的第三区域表位区的37号苯丙氨酸残基，结果导致α-螺旋被破坏，卵类黏蛋白与IgE的结合能力降低。此外，蛋白经酶水解，只剩部分完整的蛋白和一些肽片段，过敏原性降低，且大部分特异性IgG和IgE结合表位被破坏，最终导致蛋白的致敏性降低。

4 结 论

目前，国内外研究鸡蛋过敏原的加工主要集中在卵白蛋白和卵类黏蛋白上，而对溶菌酶及卵转铁蛋白的研究则相对较少，而且加工对鸡蛋蛋白致敏性的影响机制研究还不够完善，无法为进一步开发低致敏性或无致敏性的蛋制品提供理论依据，鸡蛋过敏的基础研究不容忽视。另外，鉴于鸡蛋过敏的严重危害，加之食品工业暂时无法提供丰富的低过敏或无过敏鸡蛋制品，我们需要进一步研究热加工，并加大对其他加工方法的探索，同时也需考虑联合加工对鸡蛋蛋白致敏性的影响。

[1] 陈红兵, 高金燕. 食物过敏反应及其机制[J]. 营养学报, 2007, 29(2):105-109.

[2] MONACI L, VISCONTI A. Immunochemical and DNA-based methods in food allergen analysis and quality assurance perspectives[J]. Trends in Food Science and Technology, 2010, 21(6):1-12.

[3] TEY D, HEINE R G. Egg allergy in childhood:an update[J]. Current Opinion in Allergy and Clinical Immunology, 2009, 9(3):244-250.

[4] SAMPSON H A, MENDELSON L, ROSEN J P. Fatal and near-fatal anaphylactic reactions to food in children and adolescents[J]. New England Journal of Medicine, 1992, 327:380-384.

[5] MINE Y, YANG M. Recent advances in the understanding of egg allergens:basic, industrial, and clinical perspectives[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2008, 56(13):4874-4900.

[6] JACOBSEN B, HOFFMANN-SOMMERGRUBER K, HAVE T T, et al. The panel of egg allergens, Gal d 1-Gal d 5:Their improved purification and characterization[J]. Molecular Nutrition and Food Research,2008, 52(Suppl 2):176-185.

[7] AMO A, RODRIGUEZ-PEREZ R, BLANCO J, et al. Gal d 6 is the second allergen characterized from egg yolk[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010, 58(12):7453-7457.

[8] NISBET A D, SAUNDRY R H, MOIR A J G, et al. The complete amino-acid sequence of hen ovalbumin[J]. European Journal of Biochemistry, 2005, 115(2):335-345.

[9] THOMAS K, HEROUET-GUICHENEY C, LADICS G, et al. Evaluating the effect of food processing on the potential human allergenicity of novel proteins:international workshop report[J]. Food and Chemical Toxicology, 2007, 45(7):1116-1122.

[10] ANET J, BACK J F, BAKER R S, et al. Allergens in the white and yolk of hen's egg. A study of IgE binding by egg proteins[J]. International Archives of Allergy and Applied Immunology, 1985, 77(3):364-71.

[11] HOFFMAN D R. Immunochemical identification of the allergens in egg white[J]. Journal of Allergy and Clinical Immunology, 1983, 71(5):481-486.

[12] NOWAK-WEGRZYN A, FIOCCHI A. Rare, medium, or well done?The effect of heating and food matrix on food protein allergenicity[J].Current Opinion in Allergy and Clinical Immunology, 2009, 9(3):234-237.

[14] WADA E, URISU A, MORITA Y, et al. Assessment of allergenic activity of heated and ovomucoid-depleted egg white[J]. Arerugi, 1997, 46(10):1007-1012.

[15] URISU A, ANDO H, MORITA Y, et al. Allergenic activity of heated and ovomucoid-depleted egg white[J]. Journal of Allergy and Clinical Immunology, 1997, 100(2):171-176.

[16] SEO J H, LEE J W, KIM J H, et al. Reduction of allergenicity of irradiated ovalbumin in ovalbumin-allergic mice[J]. Radiation Physics and Chemistry, 2007, 76(11/12):1855-1857.

[17] SEO J H, KIM J H, LEE J W, et al. Ovalbumin modified by gamma irradiation alters its immunological functions and allergic responses[J].International Immunopharmacology, 2007, 7(4):464-472.

[18] LEE J W, SEO J H, KIM J H, et al. Changes of the antigenic and allergenic properties of a hen’s egg albumin in a cake with gamma-irradiated egg white[J]. Radiation Physics and Chemistry, 2005, 72(5):645-650.

[19] BYUN M W, LEE J W, YOOK H S, et al. Application of gamma irradiation for inhibition of food allergy[J]. Radiation Physics and Chemistry, 2002, 63(3/6):369-370.

[20] LEE J W, LEE K Y, YOOK H S, et al. Allergenicity of hens egg ovomucoid gamma irradiated and heated under different pH conditions[J]. Journal of Food Protection, 2002, 65(7):1196-1199.

[21] KIM M J, LEE J W, YOOK H S, et al. Changes in the antigenic and immunoglobulin e-binding properties of hens egg albumin with the combination of heat and gamma irradiation treatment[J]. Journal of Food Protection, 2002, 65(7):1192-1195.

[22] IAMETTI S, DONNIZZELLI E, PITTIA P, et al. Characterization of high-pressure-treated egg albumen[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1999, 47(9):3611-3616.

[24] MINE Y, ZHANG J W. Comparative studies on antigenicity and allergenicity of native and denatured egg white proteins[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2002, 50(9):2679-2683.

[25] PASCHKE H. Comparison of different extraction solutions for the analysis of allergens in hen's egg[J]. Food Chemistry, 2008, 108(3):1088-1093.

[26] YANG M, YANG C, NAU F, et al. Immunomodulatory effects of egg white enzymatic hydrolysates containing immunodominant epitopes in a BALB/c mouse model of egg allergy[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2009, 57(6):2241-2248.

[27] HILDEBRANDT S, KRATZIN H D, SCHALLER R, et al.In vitrodetermination of the allergenic potential of technologically altered hen’s egg[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2008, 56(5):1727-1733.

[28] D'SILVA I, HALL J C, MINE Y. An investigation on the protective efficiency of recombinant ovalbumin and its mutants against anaphylaxis in mice[J]. Journal of Biotechnology, 2010-04-25.

[29] RUPA P, MINE Y. Engineered recombinant ovomucoid third domain can desensitize Balb/c mice of egg allergy[J]. Allergy, 2006, 61(7):836-842.

[30] MINE Y, ZHANG Jiewei. Identification and fine mapping of IgG and IgE epitopes in ovomucoid[J]. Biochemical and Biophysical Research Communications, 2002, 292(4):1070-1074.

[31] MILLS E N C, SANCHO A I, RIGBY N M, et al. Impact of food processing on the structural and allergenic properties of food allergens[J].Molecular Nutrition and Food Research, 2009, 53(8):963-969.

[32] 魏晓芳, 刘会洲. 热变性对蛋白质结构及泡沫行为的影响[J]. 化工冶金, 2000, 21(4):379-383.

[33] PLANCKEN I, LOEY A, HENDRICKX M E G. Effect of heat-treatment on the physico-chemical properties of egg white proteins:a kinetic study[J]. Journal of Food Engineering, 2006, 75(3):316-326.

[34] KATO Y, ERI O, MATSUDA T. Decrease in antigenic and allergenic potentials of ovomucoid by heating in the presence of wheat flour:dependence on wheat variety and intermolecular disulfide bridges[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2001, 49(8):3661-3665.

[35] PLANCKEN I, LOEY A, HENDRICKX M E G. Changes in sulfhydryl content of egg white proteins due to heat and pressure treatment[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2005, 53(14):5726-5733.

[36] MINE Y, SASAKI E, ZHANG J W. Reduction of antigenicity and allergenicity of genetically modified egg white allergen, ovomucoid third domain[J]. Biochemical and Biophysical Research Communications,2003, 302(1):133-137.

Effect of Processing on Egg Allergens:a Review

JIAN Shan1,2，TONG Ping1,2，GAO Jin-yan3，CHEN Hong-bing1,2,*
(1. State Key Laboratory of Food Science and Technology, Nanchang University, Nanchang 330047, China；2. Sino-German Joint Research Institute, Nanchang University, Nanchang 330047, China；3. Department of Food Science, Nanchang University, Nanchang 330047, China)

TS201.6

A

1002-6630(2010)17-0433-05

2010-06-10

教育部新世纪优秀人才支持计划项目(NCET-08-07-04)；南昌大学食品科学与技术国家重点实验室自由探索项目(SKLF-TS-200820)；江西省自然科学基金项目(2008GZN0040)

简姗(1987—)，女，硕士研究生，研究方向为食品生物技术。E-mail：jianshan582735@163.com

*通信作者：陈红兵(1967—)，男，教授，博士，研究方向为食品营养与安全。E-mail：chbgjy@hotmail.com