关于蛋白质二级结构α-螺旋中氢键构成的准确表述

赵 赣

（华南农业大学生命科学学院生物化学与分子生物学系 广东广州 510642）

α-螺旋是蛋白质二级结构中的一种经典结构。 它是蛋白质肽链主链骨架借助氢键卷曲形成的一种周期性螺旋状结构。 各类教材中所描述的经典α-螺旋结构［1-12］，其特点是每个α-螺旋含有3.6 个氨基酸残基，螺距为0.54 nm，相邻氨基酸轴向距离为0.15 nm；α-螺旋为右手螺旋，其中每个氨基酸残基的C=O 上的氧和它前面的第4 个氨基酸残基的N-H 上的氢形成氢键，氢键方向和螺旋轴的方向基本一致； 由每一个氢键闭合形成的环包含13 个原子， 故α-螺旋又叫3.613-螺旋。在α-螺旋中氨基酸侧链向外伸展，特征二面角为φ=-57°，ψ=-48°。

但是，由于在不同的教材中有关α-螺旋中氢键构成的表述有些差异，导致在教学过程中，学生易混淆，主要表现在以下2 点：

1）每个氨基酸残基的C=O 上的氧是与第4 个氨基酸的残基的N-H 上的氢之间形成氢键还是与“它前面的”第4 个氨基酸的残基的N-H 上的氢之间形成氢键， 这一点在不同教材中的说法不同。 因为这涉及到最后形成的每个氢键环里究竟涉及到4 个还是5 个氨基酸残基。

2）以上叙述中氨基酸残基的序号和个数是以什么方向作为标准确定的？ 因为任一条非闭合的多肽链必然涉及到N 端和C 端，而从N 端往C 端方向与从C 端往N 端方向进行理解分析所得到的结果是不同的。

以图1 进行分析。 图1 中的a 和b 表示的都是经典α-螺旋结构中氢键构成的正常情况，即“每个氨基酸残基的C=O 上的氧和它前面的第4个氨基酸残基的N-H 上的氢形成氢键”。 但是，如果将a 和c 进行比较，就会发现：虽然二者的氢键都是“每个氨基酸残基的C=O 上的氧和它前面的第4 个氨基酸残基的N-H 上的氢形成氢键”，但是a 所表示的氢键生成情况是从N 端往C 端方向看， 其氢键环里所涉及的原子个数是13 个，而c 所表示的氢键生成情况却是从C 端往N 端方向看，其氢键环里面涉及的原子个数则是17 个。 显然，这2 个结果之间差别很大。

可见， 明确阅读肽链的方向和构成氢键所涉氨基酸的位置，对准确认识理解α-螺旋结构是非常重要的。

从教材的编写和教学的顺序来看， 一般在学习生物化学课程后才介绍蛋白质多肽链的生物合成过程（即翻译过程），并且会强调多肽链最先被合成出来的就是N 端。 而在日常的学术交流中，无论教师还是科研人员一般都会自觉地按照“从N 端往C 端方向”这个约定俗成的、潜在的共识进行思考和交流。本文所引用的这些教材，无论是否强调了“从N 端往C 端方向”，作者所列举的示意图都是相同的， 即作者本身是清楚的。 而学生对“‘从N 端往C 端方向’这个约定俗成的、潜在的共识”则是未知的。 此外，在上述教材中，无论其具体如何表述， 从作者所列举的示意图同样可以看出，他们的意思都是指α-螺旋中“每个氨基酸残基的C=O 上的氧和它前面的第4 个氨基酸残基的N-H 上的氢形成氢键”。而对学生来说，一种准确的表述将是帮助其加深理解的润滑剂。

因此，有关这部分内容的教材编写及教学，在描述α-螺旋中的氢键构成时，应当明确强调阅读多肽链时一般采取“从N 端往C 端方向”，以及强调“每个氨基酸残基的C=O 上的氧和它前面的第4 个氨基酸残基的N-H 上的氢形成氢键”。 这对学生准确把握α-螺旋的特点及相关概念，打牢基础是十分必要的。

致谢： 本文的示意图根据所引用的教材改编，尤其是依据杨海灵和蒋湘宁主编的教材整理而来，并根据本文需要加以标注，特此致谢！