阿根廷科学家研究一种测试胶原蛋白的新方法
2016-05-14
肉类研究 2016年7期
在对肉嫩度进行研究时,对胶原蛋白热溶解性的研究是最常用的实验方法,最常用的操作条件是Hill于1966年提出的Ringers溶液,其给出的理由是相对于水溶液,此条件下能够更大强度地降低胶原蛋白分子间的作用力。标准的Ringers溶液含有0.123 mol/L NaCl和较少的KCl和CaCl2,但是Hill提出的Ringers溶液只含有0.03 mol/L NaCl,在pH 7.3~7.4条件下的离子张力即不适用于活体组织也不适用于结缔组织。其他研究者在进行研究时,也选择了其他浓度的试剂,但是鲜有给出其做出此种选择的理由。阿根廷科学家针对此方法进行了改善,研究胶原蛋白的溶解率和牛半腱肌在Ringers溶液、纯水、PBS和同样离子强度(pH 5.6)的Ringers溶液状态下的张力特性。在pH 7.4条件下,胶原蛋白的溶解性较pH 5.6条件下要低;离子强度的增加降低了胶原蛋白的溶解率;胶原蛋白的最大张力与所处的溶液体系无关,但是其松弛度在pH 7.4条件下较pH 5.6条件下要高,同样会随着离子强度的增加而升高。所以,基于以上研究,建议进行胶原蛋白溶解性和死后僵直肌肉结缔组织成分分析时,溶液的NaCl和KCl的浓度需与Ringers溶液的浓度一致,但是pH值应该为5.6,因为这个pH值比较适合进行僵直期肌肉的特性分析。(预发表于2016年8月Meat Science)