金属螯合肽分离纯化及其抗氧化活性的研究进展

李雪芬，杜　斌，丁　轲，韩　涛

(北京农学院食品科学与工程学院，北京　102206)



金属螯合肽分离纯化及其抗氧化活性的研究进展

李雪芬，杜斌，丁轲，韩涛

(北京农学院食品科学与工程学院，北京102206)

摘要：综述了金属螯合肽的来源、分离纯化及构效关系，分析了金属螯合肽抗氧化活性的相关研究进展，并展望了金属螯合肽的发展前景。

关键词：金属螯合肽；分离纯化；构效关系；抗氧化活性

近年来，金属螯合肽引起科学家的广泛关注。研究发现，在多种微生物、动物和植物细胞内普遍存在对金属离子具有亲和能力的多肽或蛋白质，它们可与环境中的金属离子通过化学结合作用形成复合物而降低、富集或消除金属离子对生物细胞的毒性[1]。金属螯合肽具有多种功能，它与金属离子形成的螯合物能够通过肽的吸收途径转运吸收，避免与氨基酸之间的竞争，促进机体对所需矿物元素的吸收[2]，同时还因为能够与铁离子、铜离子的结合从而阻断自由基的生成，实现其抗氧化活性。

金属螯合肽的食品蛋白来源较广泛，迄今为止，人们已经从多种食品蛋白中分离和鉴定出了金属螯合肽。例如来自于牛奶蛋白的酪蛋白磷酸肽(CPPs)[3]，来源于芝麻蛋白的锌螯合肽[4]，从鹰嘴豆蛋白[5]及向日葵种子中[6]分离纯化得到的铜螯合肽等。另外来自大豆[7]、凤尾鱼[8]、猪血浆[9]、鳕鱼皮[10]、福吉鱼[11]、罗非鱼[12]、牡蛎[13]、螺旋藻[14]、肉的肌肉组织[15]以及虾[16]的金属螯合肽都有报道。

目前，有关金属螯合肽的研究多集中在从食物源中将其制备的工艺优化及进一步的分离纯化上，关于金属螯合肽与金属离子结合的构效关系及其抗氧化活性的研究也正在逐渐深入。本文对目前金属螯合肽的研究进展进行综述，以期为金属螯合肽的未来应用和深入研究提供参考。

1金属螯合肽的制备及分离纯化

1.1金属螯合肽的制备

金属螯合肽的初步制备主要是通过物理、化学等方法将蛋白分解成多肽。由于酶解法具有条件温和、安全性高、成本低、水解过程易控制等优点，逐渐成为金属螯合肽初期制备的主要方法[17]。目前，关于酶解法制备金属螯合肽的研究主要集中在酶的筛选及酶解工艺的优化上。例如，汪婵等[4]利用单因素法，以酶解产物的金属螯合率为指标，从木瓜蛋白酶、胰蛋白酶、Alacalse三种酶中筛选得到了胰蛋白酶为从芝麻蛋白中制备金属螯合肽的最佳蛋白酶，并进一步优化了酶解工艺，确定了酶解工艺条件最佳条件为：底物质量浓度5%(g/mL)、酶添加浓度20μ/g(底物)、水解时间5h，此时得到的酶解产物金属螯合率最强。张墨楠[18]以低植酸大豆分离蛋白为原料，以水解物的亚铁螯合率及水解度为指标，筛选得到了胰蛋白酶为制备铁螯合肽的最佳酶。王晓萍[19]从小麦胚芽中制取锌螯合肽时，发现Alcalse FG 2.4L 酶解得到小麦胚芽蛋白水解物的水解度及金属螯合率较Flavourzyme 500MG和Papain酶解得到的酶解产物的高。牟雪姣等[20]以玉米蛋白粉为材料制备锌螯合肽，通过单因素试验，确定水解物的制备方法为木瓜蛋白酶结合中性蛋白酶法，pH值8.0。由于原料不同，其氨基酸的构成及蛋白质的结构都会存在一定的差异，加上所需螯合的金属离子也不同，所以不同金属螯合肽酶解所需要的最适酶及酶解工艺都会存在一定的差异。

1.2金属螯合肽的分离纯化

为了得到纯度更高的金属螯合肽，还需要将酶解得到的酶解产物进一步分离纯化。目前金属螯合肽主要是通过一系列连续的色谱分离方法将金属螯合肽从蛋白酶解产物中纯化出来。目前常用的分离方法有：固定化金属亲和色谱法(IMAC)、凝胶过滤色谱法(GFC)、离子交换色谱法(IEC)和反相高效液相色谱法(RP-HPLC)等[21]。

IMAC的高选择性使其成为一种很好的蛋白质和多肽纯化技术，可以将金属离子螯合能力不同的肽段分开，广泛用于肽段的分离。IMAC具有温和的、非变性的洗脱条件，表现出了高结合能力和高修复特性[22-24]。IMAC通常用于金属螯合肽纯化的第一阶段。吕莹等[25]利用铁离子螯合亲和层析分离了具有不同铁结合能力的核桃肽，并对它们的抗氧化活性进行了测定，探究了其铁结合能力与抗氧化活性之间的关系。Megías等[3]利用铜螯合柱分离得到了鹰嘴豆铜螯合肽。Wang等[26]用IMAC和RP-HPLC从芝麻酶解液中纯化出了6个锌螯合肽。Guo等[10]采用Fe3+-IMAC从鳕鱼皮的水解液中成功分离鉴定了铁螯合肽。

GFC又叫分子排阻色谱(SEC)，它是利用分子筛原理，将物质按相对分子质量的大小进行分离的一种方法。IEC是根据物质的带电性质及带电数量的差别对待分离物质进行分离的一种色谱技术。这两种方法一般用于肽纯化的中间阶段。

RP-HPLC通常用于金属螯合肽的最后纯化阶段，是多肽类快速分离纯化的有效手段，具有分离株效高、选择性好的优点[27]。经RP-HPLC分离纯化得到的组分，可直接进行氨基酸组成及肽结构的测定。RP-HPLC利用非极性的反相介质为固定相，极性有机溶剂(甲醇、乙腈等)或水溶液作流动相，根据流动相中被分离溶质极性(疏水性)的差别，使其在两相中分配不同，进行分离纯化的色谱，其分辨力强，流动相价格低廉[29]，在金属螯合肽分离纯化中的应用十分普遍。Huang等[29]利用IEC、GFC从虾的副产物中纯化得到了铁螯合肽，通过RP-HPLC进一步纯化将其分离为4个组分。此外他们还利用此类方法，从虾的副产物中纯化出1个序列为Thr-Cys-His的钙螯合肽[15]。Lee和Song[9]依次采用GFC、IEC和RP-HPLC方法从猪血蛋白中纯化了1个螯合铁纳米肽。

2金属螯合肽的结构鉴定及氨基酸组成分析

为了分析金属螯合肽与金属离子的螯合机制、找到各种食物源金属螯合肽的共性，需要将经过RP-HPLC分离纯化后的金属螯合肽进行结构及氨基酸组成的分析。

2.1金属螯合肽构效分析的常用方法

目前，鉴定分析金属螯合肽结构及氨基酸组成的常用方法有：质谱分析(MS)、核磁共振(NMR)、紫外-可见吸收光谱(UV-vis)、傅里叶红外光谱(FTIR)、圆二色谱(CD)、X-衍射(XRD)等[30]。

MS主要用于蛋白质和多肽的一级结构包括分子量、肽链氨基酸排序及多肽或二硫键数目和位置，具有灵敏度高、准确性好、易操作等优点[31]。目前用于研究较多的主要有电喷雾离子化质谱(EIS)、基质辅助激光解析/电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)。NMR 主要用于分析分子中含少于30个氨基酸的小肽，可以检测小肽的优势构象及较大肽中少量的二级结构[32]。UV-vis可评估肽-金属螯合物的形成和结构变化[33]。红外吸收光谱也是研究螯合物特征的重要方法，可以用来分析基团参与配位的情况及蛋白质侧链情况，以此来阐明蛋白质与金属离子的作用机制[34，35]。CD能够测定分子结构的不对称性，常用来研究螯合肽结合金属离子过程中的结构变化[36]。通常对一种金属螯合肽的结构分析需要用到几种以上的分析方法。Wang 等[37]用MS和电喷雾电离对酪蛋白磷酸肽与锌离子的螯合物进行了结构分析，发现肽与锌离子的螯合会受到酪蛋白磷酸化的影响。Lee 等[39]利用LC /ESI 质谱联用技术确定了从猪血血浆蛋白水解物中得到的亚铁螯合肽的氨基酸序列。

2.2金属螯合肽的构效关系

目前的研究表明，金属螯合肽的螯合能力主要与肽的一些结构特征有关，例如肽的分子量、氨基酸组成和序列、以及特殊的氨基酸基团等。

2.2.1分子大小

研究发现，肽的分子量对肽与金属离子的螯合有十分重要的影响，低分子量(<500 Da)的肽具有不错的金属螯合活性。例如，Torres-Fuentes[38]在研究从鹰嘴豆蛋白酶解得到铁螯合肽时发现，小分子量的肽比高分子量的肽有更高的铁螯合活性；Huang等人[15]以虾为原料从中纯化出的1个钙螯合肽，分子量为359 Da；Guo等人[10]从阿拉斯加鳕鱼皮中鉴定出的铁螯合肽Ser-Cys-His分子量仅为345 Da；Xia等人[39]发现来自于大麦谷蛋白分子量低于1 kD的小肽Fe2+螯合活性更强。

但是相关研究发现，一些高分子肽也具有良好的金属螯合活性。Lv等人[40]利用Caco-2细胞研究大豆肽对钙的吸收作用时发现，分子量为10～30 kDa的肽要比 3～10 kDa及1～10kDa具有更强的钙螯合活性；Chen[13]等从牡蛎蛋白质中分离纯化出分子量为1 882.0 Da的锌螯合肽；Seth和Mahoney[41]研究铁与鸡肉蛋白肽的结合时发现，大部分铁结合到了大分子肽上(>10 kDa)上，而结合到了小肽和氨基酸上的大概只有10%。

这些研究结果存在一定的不一致，一部分原因可能是不同的食物源蛋白肽与金属离子结合性质存在一定的差异，另外也可能是各研究所使用的方法不同，因此分离效果和肽分子量评估上有了一定的差异。

2.2.2氨基酸组成和序列

除了分子量，肽的氨基酸组成及序列也是影响其金属螯合活性的重要因素。研究表明，具有金属螯合活性的肽的氨基酸组成中通常含有组氨酸(His)、半胱氨酸(Cys)、谷氨酸(Glu)、天门冬氨酸(Asp)等。Torres-Fuentes等[5]研究发现，来源于鹰嘴豆蛋白的含有20%～30%组氨酸的小肽组分较其他组氨酸低的组分有更高的铜螯合活性；Megías等[6]从向日葵种子中得到的铜螯合肽也是富含His和Arg；Glahn和Van Campen[42]研究发现Cys和还原型半胱氨酸(Gly)能提高不溶性铁的溶解性，从而提高铁元素在Caco-2单层细胞上的吸收效果；Narin等[12]从罗非鱼蛋白水解物中分离纯化的1.2 kDa钙螯合肽氨基酸序列为Trp-Glu-Trp-Leu-His-Tyr-Trp。

2.2.3特殊的基团和残基

随着红外光谱及核磁共振技术的发展，关于肽与金属离子的螯合过程及结合位点已见诸报道。研究发现一些氨基酸基团和残基，如羧基、羰基、含硫巯基、负电荷和离子键能够促进金属螯合[43]。有研究表明，金属离子与肽类的配位发生在氨基、亚氨基或羧基上，以单齿共价键的形式键合[44-46]，并发现小肽与钙的结合与肽的羰基有密切关系[47]。含有残基Asp、Glu和His的金属螯合肽的螯合能力主要与Asp和Glu上的羧基、His上的咪唑基有关[48]。Wang等人[26]认为主要是Asn的羧基、肽的亚氨基和Leu-Ala-Asn的羰基参与了芝麻肽与锌的螯合。由罗非鱼蛋白水解得到钙螯合肽Trp-Glu-Trp-Leu-His-Tyr-Trp的螯合能力主要与Glu的羧基和His的咪唑基相关[12]。Chen等[13]研究指出，牡蛎肽的氨基酸组成、序列、以及肽分子表面的亲水性基团(-OH、-COOH、-NH2)的分布在与锌的结合中起着重要的作用。有报道指出，含硫巯基主要与肌肉蛋白肽的螯合铁能力有关，肽段上Cys残基相邻的含硫巯基会对其铁螯合能力产生一定亲核性影响[40，49]。

目前，关于金属螯合肽构效关系的其他信息仍未明确，如肽链中螯合位点的位置、空间结构及动态过程等[35]，仍需深入研究。

3金属螯合肽的抗氧化活性

体内金属离子如铜和铁离子均含有未配对电子，作为Fenton反应的主要催化剂，是产生自由基的重要来源，能够结合铜和铁离子的金属螯合肽可阻断自由基的产生，具有一定的抗氧化活性。肽通过与金属离子的螯合，可改变过渡金属的物理位置，阻碍金属与脂类和过氧化物的相互作用，从而实现抗氧化[50]。因此，金属螯合肽也被认为具有一定的抗氧化活性。

目前，很多金属螯合肽被发现具备一定的抗氧化能力，一些抗氧化活性肽被证明具有螯合金属离子的能力。吕莹等[20]在研究核桃肽的抗氧化机制时发现，核桃肽具有与铁螯合的能力，且铁结合能力越强抗氧化活性越高。汪婵等[6]在从芝麻蛋白中制取金属螯合肽时发现，具有金属结合能力的芝麻水解肽也具备一定的抗氧化能力，且金属螯合率与抗氧化能力之间呈现显著的正相关性。从鹰嘴豆蛋白酶解物中得到的铜螯合肽也被证明具有良好的抗氧化活性，可以有效地阻止β-胡萝卜素的氧化[3]。从猪肌原纤维蛋白中酶解得到的具有抗氧化活性的肽也被发现具有较高的铜螯合能力[51]。

金属螯合肽的抗氧化活性除了与其能够螯合金属离子阻止自由基的生成有关，可能还跟其自身的一些活性基团有关。能够螯合金属的小肽通常含有来源于酪氨酸、组氨酸和半胱氨酸的吲哚基、咪唑基和巯基等，这些基团同样也在肽的抗氧化中起到重要作用[5]。金属螯合肽抗氧化活性的深入研究，将会对金属螯合肽的进一步开发利用产生重要的影响。

4展望

从天然食物源中制得的金属螯合肽还可进一步与金属离子螯合，形成肽-金属离子螯合物，例如肽-铁螯合物、肽-锌螯合物等，这些肽-金属离子螯合物除了可以作为矿物元素的补充剂外，还因具有多种活性，可以作为抑菌剂、食品添加剂、化妆品添加剂等，具有广阔的市场前景[52]。虽然，目前关于金属螯合肽的分离纯化及构效关系的分析，国内外已有了诸多报道，但是关于这方面的研究仍有部分问题尚待解决，如金属离子与肽的螯合率、金属螯合肽在人体内的生物利用度等的提高问题，以及，金属螯合肽与金属离子作用的具体构效关系等仍需要进一步的揭示。另外，寻找和鉴定其他天然的新型金属螯合肽也将会是一个十分有意义的挑战。相信随着相关技术不断的发展和完善，金属螯合肽的研究也将会更加深入，继而在各个领域中发挥更大的作用。◇

参考文献

[1]徐柳，宋琴，茆灿泉.金属结合蛋白(肽)与环境重金属生物修复[J].中国生物工程杂志，2004，24(4)：39-43.

[2]Guo L，et al.Food protein-derived chelating peptides：biofunctional ingredients for dietary mineral bioavailability enhancement[J].Trends in Food Science & Technology，2014，37(2)：92-105.

[3]Sato R，Noguchi T，Naito H.Casein phosphopeptides(CPP)enhances calcium absorption from the ligated segment of ratsmall intestine[J].Journal of Nutritional Science and Vitaminology，1986，32(1)：67-76.

[4]汪婵，陈敏，李博.芝麻蛋白制备金属螯合肽的酶解工艺研究[J].食品科技，2011，36(9)：184-189.

[5]Torres-Fuentes C，et al.Affinity purification and characterisation of chelating peptides from chickpea protein hydrolysates[J].Food Chemistry，2011，129(2)：485-490.

[6]Megías C，et al.Production of copper-chelating peptides after hydrolysis of sunflower proteins with pepsin and pancreatin[J].LWT-Food Science and Technology，2008，41(10)：1973-1977.

[7]Lv Y，et al.Identification and characteristics of iron-chelating peptides from soybean protein hydrolysates using IMAC-Fe3+[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry，2009，57(11)：4593-4597.

[8]Wu H H，et al.Enzymatic preparation and characterization of iron-chelating peptides from anchovy(Engraulisjaponicus)muscle protein[J].Food Research Interational，2012，48(2)：435-441.

[9]Lee S H，Song K B.Article isolation of a calcium-binding peptide from enzymatic hydrolysates of porcine blood plasma protein[J].Journal of the Korean Society for Applied Biological Chemistry，2009，52(3)：290-294.

[10]Guo L，Hou H，Li B，et al.Preparation，isolation and identification of iron-chelating peptides derived from Alaska pollock skin[J].Process Biochemistry，2013，48(5)：988-993.

[11]Jung W-K，Kim S-K.Calcium-binding peptide derived from pepsinolytic hydrolysates of hoki(Johniusbelengerii)frame[J].European Food Research and Technology，2007，224(6)：763-767.

[12]Charoenphun N，et al.Calcium-binding peptides derived from tilapia(Oreochromisniloticus)protein hydrolysate[J].European Food Research and Technology，2013，236(1)：57-63.

[13]Chen D，et al.Purification and characterisation of a zinc-binding peptide from oyster protein hydrolysate[J].Journal of Functional Foods，2013，5(2)：689-697.

[14]Kim N-H，Jung S-H，Kim J，et al.Purification of an iron-chelating peptide from spirulina protein hydrolysates[J].Journal of the Korean Society for Applied Biological Chemistry，2014，57(1)：91-95.

[15]Storcksdieck S，et al.Iron-binding properties，amino acid composition，and structure of muscle tissue peptides from in vitro digestion of different meat sources[J].Journal of Food Science，2007，72(1)：S019-S029.

[16]Huang G，Ren L，Jiang J.Purification of a histidine-containing peptide with calcium binding activity from shrimp processing byproducts hydrolysate[J].European Food Research and Technology，2011，232(2)：281-287.

[17]刘温，等.多肽金属元素螯合物研究进展[J].食品与发酵工业，2014，40(4)：142-146.

[18]张墨楠.酶促水解大豆分离蛋白制备铁螯合肽的研究[D].杭州：中国计量学院，2013.

[19]王晓萍.小麦胚芽蛋白源锌螯合肽的分离纯化、表征及生物活性研究[D].无锡：江南大学，2014.

[20]牟雪姣，马广薇.玉米蛋白水解物螯合锌的工艺研究[J].安徽农业科学，2010，38(16)：8677-8679.

[21]张亚，苏品，廖晓兰，黄璜.多肽的分离纯化技术研究进展[J].微生物学杂志，2013，33(5)：87-91.

[22]Porath J，Olin B.Immobilized metal ion affinity adsorptionand immobilized metal ion affinity chromatography of biomaterials：Serum protein affinities for gel-immobilized iron and nickel ions[J].Biochemistry，1983，22(7)：1621-1630.

[23]宋超，吉爱国，梁浩.金属螯合亲和层析的应用研究进展[J].现代生物医学进展，2008，8(6)：1178-1180.

[24]Suen R-B，Lin S-C，Hsu W-H.Hydroxyapatite-based immobilized metal affinity adsorbents for protein purification[J].Journal of chromatography A，2004，1048(1)：31-39.

[25]吕莹，刘静，陈湘宁.铁离子螯合亲和层析分离抗氧化活性核桃肽[J].中国粮油学报，2013，28(1)：65-69.

[26]Wang C，Li B，Ao J.Separation and identification of zinc-chelating peptides from sesame protein hydrolysate using IMAC-Zn2+and LC-MS/MS[J].Food Chemistry，2012，134(2)：1231-1238.

[27]傅小伟，金益英，周石磊，等.蛋白质分离纯化技术研究进展[J].广东化工，2011(4)：35-36.

[28]Jansion J C，Ryden L.Protein purification-principle，high resolution methods and applications[M].New York：John Wiley &SonsIne，1998：239-282.

[29]Huang G R，Ren Z Y，Jiang J X.Separation of iron binding peptides from shrimp processing by-products hydrolysates[J].Food Bioprocess Technology，2011，4(8)：1527-1532.

[30]聂新华，张涛，李元，唐乾，等.多肽结构与功能相互关系的研究进展[J].大连大学学报，2009，3：45-49.

[31]吴世容，等.生物质谱的研究及其应用[J].重庆大学学报(自然科学版)，2004，27(1)：123-127.

[32]胡红雨，鲁子贤.核磁共振法研究蛋白质和多肽的结构和功能[J].化学通报，1995，7：14-22.

[33]刘凤茹.麦胚蛋白聚集行为及其钙离子螯合肽的制备与评价[D].无锡：江南大学，2014.

[34]Nara M，Morii H，Tanokura M.Coordination to divalent cations by calcium-binding proteins studied by FTIR spectroscopy[J].Biochimica et Biophysica Acta(BBA)-Biomembranes，2013，1828(10)：2319-2327.

[35]Nara M，Tanokura M.Infrared spectroscopic study of the metal-coordination structures of calcium-binding proteins[J].Biochemical and Biophysical Research Communications，2008，369(1)：225-239.

[36]Sharon M，Kelly，Thomas J，et al.How to study proteins by circular dichroism[J].BBA-Proteins and Proteomics，2005，1751(2)：119-139.

[37]Wang J，et al.Analysis of effect of casein phosphopeptides on zinc binding using mass spectrometry[J].Rapid Communications in Mass Spectrometry，2007，21(9)：1546-1554.

[38]Torres-Fuentes C，Alaiz M，Vioque J.Iron-chelating activity of chickpea protein hydrolysate peptides[J].Food Chemistry，2012，134(3)：1585-1588.

[39]Xia Y，et al.Fractionation and characterization of antioxidant peptides derived from barley glutelin by enzymatic hydrolysis[J].Food Chemistry，2012，134(3)：1509-1518.

[40]Lv Y，et al.Effect of soluble soybean protein hydrolysate-calcium complexes on calcium uptake by caco-2 cells[J].Journal of Food Science，2008，73(7)：H168-H173.

[41]Seth A，Mahoney R R.Binding of iron by chicken muscle protein digests：the size of the iron-binding peptides[J].Journal of the Science of Food and Agriculture，2000，80(11)：1595-1600.

[42]Glahn R P，et al.Iron uptake is enhanced in Caco-2 cell monolayers by cysteine and reduced cysteinyl glycine[J].The Journal of Nutrition，1997，127(4)：642-647.

[43]Sigel H，Martin R B.Coordinating properties of the amide bond.Stability and structure of metal ion complexes of peptides and related ligands[J].Chemical Reviews，1982，82(4)：385-426.

[44]林慧敏.带鱼下脚料酶解小肽亚铁螯合物结构鉴定及其生物活性研究[D].福州：福建农林大学，2012.

[45]钟明杰.带鱼下脚料蛋白水解螯合物制备及生物特性研究[D].山东青岛：中国海洋大学，2009.

[46]吴卫平，邓尚贵，徐涛，等.鳕鱼皮水解蛋白亚铁修饰产物(Fe-FPH)结构及营养分析[J].浙江海洋学院学报：自然科学版，2010，29(2)：136-141.

[47]Olga V N，Michael L G.Determination of calcium binding sites in gas-phase small peptides by tandem mass spectrometry[J].J Am Soc Mass Spectrom，1998，9(10)：1020-1028.

[48]Zachariou M，et al.Application of immobilized metal ion chelate complexes as pseudocation exchange adsorbents for protein separation[J].Biochemistry，1996，35(1)：202-211.

[49]Vattem D A，Seth A，Mahoney R R.Chelation and reduction of iron by chicken muscle protein digests：the role of sulphhydryl groups[J].Journal of the Science of Food and Agriculture，2001，81(15)：1476-1480.

[50]Diaz M，et al.Use of caseinophosphopeptides as natural antioxidants in oil-in -water emulsions[J].J Agric Food Chem，2003，51(18)：2365-2370.

[51]Saiga A，et al.Antioxidant activity of peptides obtained from porcine myofibrillar proteins by protease treatment[J].J Agric Food Chem，2003，51(12)：3661-3667.

[52]王子怀，胡晓，李来好，等.肽-金属离子螯合物的研究进展[J].食品工业科技，2014，35(8)：359-362.

(责任编辑李燕妮)

Research Progress of Separation and Purification of Metal Chelating Peptides and Antioxidant Activity

LI Xue-fen，DU Bin，DING Ke，HAN Tao

(CollegeofFoodScienceandEngineering，BeijingUniversityofAgriculture，Beijing102206，China)

Abstract：The paper reviewed research progress of the preparation procedure of metal chelating peptide，such as sources，separating and purifying techniques，structural function relationship and antioxidant activity.The future development of metal chelating peptides were also prospected.

Keywords：metal chelating peptide；separating and purifying；structure-function relationship；antioxidant activity

通讯作者：韩涛(1963—)，男，教授，研究方向：功能食品。

作者简介：李雪芬(1990—)，女，硕士，研究方向：农产品加工及贮藏专业。

基金项目：果蔬贮藏加工营养安全研究(项目编号：KCT2014025)；农产品加工及贮藏工程-北京市重点建设学科资助(项目编号：PXM 2014-014207-000029)。