高场强超声波技术在食品蛋白质加工中的应用研究进展

胡 昊，胡 坦，许 琦，王 腾，王可兴，徐晓云，潘 思轶

（华中农业大学食品科学技术学院，湖北 武汉 430070）

高场强超声波技术在食品蛋白质加工中的应用研究进展

胡 昊，胡 坦，许 琦，王 腾，王可兴，徐晓云，潘 思轶*

（华中农业大学食品科学技术学院，湖北 武汉 430070）

食品中的蛋白质不仅能为人类提供必需营养，在食品加工中也起着重要作用。高场强超声波技术作为一种新兴技术，在未来食品蛋白质加工中的应用具有巨大潜力。本文综述近10 年国际上以高场强超声波为手段对食品蛋白质进行改性的研究，从高场强超声波作用基本原理，高场强超声波对蛋白质结构、凝胶性、粒径、溶液黏度、溶解性、浊度、乳化性和起泡性的影响以及对蛋白质反应、蛋白质提取和对蛋白质感官品质的影响多个方面分别进行阐述。

高场强超声波；食品；蛋白质；功能性质

蛋白质作为生物细胞的基本构成要素，在生命活动中起着重要作用。食品中的蛋白质一方面为人体提供能量和氨基酸，具有重要营养特性；另一方面由于蛋白质具有一些特有的功能性质，对加工食品品质具有重要作用［1］。食品蛋白质的主要功能性质可分为三类：一是水化性质，取决于蛋白质与水的相互作用，包括溶胀性、持水性、吸水性、湿润性、黏着性、分散性、黏度和溶解度等。二是界面性质，包括蛋白质的表面张力、乳化性和泡沫特性。三是蛋白质相互作用的性质，包括成膜性、凝胶性、沉淀和蛋白聚集行为等［2-3］。

近年来，作为一种新型技术，超声技术凭借其诸多独特的性能在食品无损检测、乳液的乳化和均质、超声辅助提取、超声杀菌/食品保鲜、食品冻结、辅助过滤、超声波辅助干燥、肉的嫩化等方面发挥着重要作用［4-6］。超声波是一种弹性的机械振荡，其频率通常为20 kHz～1 MHz，该频率超过人类的听觉范围［7］。同时超声波的频率范围广，超过声学全部范围的1/2［8］。依据超声波的频率以及所产生的能量大小，超声波可以被分为低频率高场强（频率为20～100 kHz，场强为10～1 000 W/cm2）和高频率低场强（频率为100 kHz～1 MHz，场强＜1 W/cm2）2 种范围［6］。对比以上2 个频率范围，对于前者的研究相对较少，但在近10 年内被多国学者高度关注［4］。然而关于高场强超声波对食品蛋白质作用的中文综述并不多见，因此本文以此为题材，针对近10 年来高场强超声波改性蛋白质在食品加工领域中的研究情况进行综述。

1　高场强超声波作用原理

高场强超声技术的作用原理主要是空穴效应。超声波通过一系列压缩波和稀疏波在传播媒介中传播，它们分别对应形成正负压，并产生正压和负压交替变化的周期。液体中原本存在着气核，当能量足够高时，稀疏波对应产生的负压会足够大，如果负压对气体分子的作用力超过液体分子对气体分子的作用力，原先存在于液体中的气核就从液体中脱离，形成空穴气泡［6］。在一个正负压变化的循环中，负压作用之后正压作用阶段来临时，气泡又因压缩而闭合，气泡体积变小，气泡中的气体又被压回液体。但是气泡在一个变化周期内的体积差异会导致气泡表面积的差异，最终导致气泡内气体量的差异。当气泡被压缩时，气泡表面积变小，导致气泡中气体扩散回液体的所通过的表面积也减小；反之，在气泡变大后，气体从液体进入气泡所通过的表面积增加。因此经过一个稀疏波和压缩波循环后（即正负压循环），由于气体进出气泡表面积的差异，进入气泡的气体量会多于压缩时离开气泡的气体量，导致气泡增大［4，6，9］。超声时，超声气泡遍及整个液体体系，超声气泡经过几个正负压交替循环后，气泡尺寸增大到临界值变得不稳定，最终会剧烈崩溃，释放出累计的能量［10-11］。这个过程会在释放点产生局部5 000 K的超高温和1 000 atm的超高压，并在该区域形成高能量湍流作用和剪切波。

微流束效应是超声过程中的另外一个重要声学现象［4］。一方面，超声作用时，超声气泡经历从无到有、从小到大的不断振动，会产生微流束效应［4-12］。另一方面，在空穴气泡的大小循环变化时，气泡内的气体不断进出气泡，气体相对气泡的进出运动，也会产生微流束效应［4］。

此外，超声时会发生如下反应：H2O→·H+·OH，导致水分子分解成高活性自由基，从而具有与其他物质发生化学反应的可能性［13］。

2　高场强超声波对蛋白质的影响

2.1高场强超声波对蛋白质结构的影响

蛋白质的结构特征对其在食品加工中所表现出的性质会产生显著影响，由于高场强超声波能够产生空穴效应、微流束效应以及自由基，因此对蛋白质的结构也会产生影响。目前，未见高场强超声波技术对蛋白质一级结构改变的报道。在二级结构方面，高场强超声波对蛋白质二级结构的改变因蛋白质种类和超声条件的不同而有所差异。Jiang Lianzhou等［14］指出在20 kHz条件下采用直径为0.636 cm的超声探头150 W超声12 min就可以使黑豆蛋白二级结构改变。而Zhang Qiuting等［15］则指出在20 kHz条件下采用直径为2.0 cm的超声探头在0～1 020 W超声0～30 min都未能改变花生分离蛋白的二级结构。

目前的研究多认为超声波能够改变蛋白质的高级结构。比如，Zhang Qiuting等［15］对花生蛋白的研究发现：直径2.0 cm的超声探头在20 kHz条件下对花生分离蛋白的改变主要是三级结构。类似地针对乳清蛋白，Jambrak等［16］通过对样品在20 kHz和40 kHz的条件下分别超声15 min和30 min，推测超声波对乳清蛋白的作用主要是通过对分子间氢键的改变，而并非多肽键或者二硫键。在蛋白质疏水性方面，大多数学者的研究表明超声波能够将更多的疏水性基团暴露到蛋白质分子或者聚合物表面。Arzeni等［17］对卵白蛋白在20 kHz条件下用直径为13 mm的超声探头处理后发现表面疏水性增加，而其他分子结构未见改变。Sun Yanjun等［18］也发现在20 kHz条件下直径为5 cm的超声探头（12.5 W）使牛奶浓缩蛋白疏水基团暴露，增加蛋白表面疏水性。Arzeni等［19］在文章中提到，以20 kHz，直径为13 mm的超声探头来作用乳清浓缩蛋白、大豆分离蛋白和卵白蛋白，这3 种蛋白的表面疏水性都有所增强。然而，在超声波对蛋白质巯基和二硫键变化影响的规律上，不同学者间的报道存在差异。Arzeni等发现超声波不能改变乳清浓缩蛋白、大豆蛋白和卵白蛋白的巯基含量。而其他研究则发现长时间地超声处理可能会促使牛奶蛋白之间形成分子间二硫键［20］。热变性方面，通过示差扫描量热法（differential scanning calorimetry，DSC）研究发现，超声波还可能改变蛋白质的热变焓值。比如，Chandrapala等［21］指出在20 kHz、450 W的条件下以直径为19 mm的超声探头短时间（5 min以内）超声使蛋白质的热变焓值降低，长时间（＞5 min）的超声作用却增加了蛋白质的热变焓值。有意思的是，Chandrapala等发现在20 kHz、450 W的条件下以直径为19 mm的超声探头超声对商用乳清浓缩蛋白的表面疏水性、巯基含量等改变都非常微弱。

此外，高场强超声波对食品蛋白聚合度也可能产生影响。在对商用大豆分离蛋白进行研究时，我们通过蛋白粒径的变化情况推测超声波（20 kHz、200～600 W，15 min或30 min）能够打断蛋白质分子间的聚合作用［22-23］。然而Chandrapala等［21］研究指出，在20 kHz、450 W的条件下以直径为19 mm的超声探头长时间（＞5 min）的超声作用可能促进了蛋白质聚合。

2.2高场强超声波对蛋白凝胶性的影响

蛋白质凝胶是液体的蛋白质分子规律交联后所形成的占据原来液体空间的三维空间网络［24］。蛋白质凝胶在食品中广泛存在，因此凝胶性是食品蛋白质的重要功能性质之一。

研究表明高场强超声波能够增强蛋白质的凝胶特性。我们近期的研究发现高场强超声处理能够增加大豆分离蛋白钙离子热凝胶［23］和葡萄糖酸内酯［13-22］热凝胶的凝胶强度和凝胶持水性，电镜扫描结果显示，超声处理后大豆蛋白凝胶的空间结构变得更加致密、均一。Riener等［25］比较了传统高温加热（90 ℃，10 min）与超声适度加热（45 ℃，24 kHz超声10 min）对酸奶品质的影响，他们发现将新鲜牛奶均质后，再按照以上2 种方式制备的酸奶，超声适度加热样品的流变性优于传统高温加热样品。具体说来，超声适度加热使酸奶凝胶的凝胶结构增强，持水性增高，收缩性降低。Madadlou等［26］采用24 kHz的探头发声器和130 kHz的平板发声器上下结合的方式对酪蛋白溶液超声0～120 min后，用葡萄糖酸内酯在30 ℃条件下酸化，他们发现超声作用降低了酪蛋白形成凝胶的pH值，同时增加了新鲜凝胶的弹性和牢固性；电镜扫描结果显示，凝胶的空间结构也变得更加致密、均一。Nguyen等［27］用22.5 kHz的超声探头在50 W的强度下对脱脂牛奶进行超声处理，然后以葡萄糖酸内酯为凝固剂形成酸诱导凝胶。研究发现未控温的超声处理，凝胶的储能模量（G'）显著增加，而在超声过程中采取水浴以避免超声波热作用的样品凝胶性质则变化不大。结合实验数据及现象，Nguyen等推测超声波产生的热效应对脱脂牛奶酸诱导凝胶的凝胶性质有显著作用。然而，Zhao Lily等［28］用20 kHz，直径为13 mm的超声探头在800 W的功率下对山羊奶冰浴超声0～20 min后以凝乳酵素为促凝剂，结果显示超声作用使凝胶强度、弹性、持水性以及交联程度显著增加，这进一步证明超声作用对凝胶增强的作用。

2.3高场强超声波对蛋白粒径的影响

高场强超声波作用能够改变蛋白质分子间以及分子内的相互作用力，从而对蛋白质的粒径产生影响。Chandrapala等［29］比较了高压均质、高场强超声波、高速分散混合、低剪切速率加热搅拌对脱脂奶粉、牛奶蛋白浓缩物、酪蛋白胶束粉末处理后粒度改变的情况，这些方法能够改变粉末的聚合情况并促进酪蛋白胶束释放到溶液中。其分散效果排序为高压均质＞高场强超声波＞高速分散混合＞低剪切速率加热搅拌。

很多学者利用高场强超声技术来减小蛋白质的粒径。比如Sun Yanjun等［18］在20 kHz条件下用直径为5 cm、强度为12.5 W的超声探头对牛奶浓缩蛋白溶液进行处理并喷雾干燥，超声作用0.5 min让中值粒径（d50）由28.45 μm下降到0.13 μm。此外，Zhao Lily等［28］用20 kHz，直径为13 mm的超声探头在800 W的功率下对山羊奶冰浴超声20 min后，溶液中蛋白质的粒径降低。Jambrak等［16］对比超声探头（20 kHz，场强43～48 W/cm2）和超声浴（40 kHz，场强1 W/cm2）对乳清分离蛋白和乳清浓缩蛋白的影响发现：超声探头使粒径平均值降低、粒径分布变窄。此外，超声浴对蛋白质粒径降低的作用赶不上超声探头。在纳米级别，Zhang Qiuting等［15］在20 kHz条件下采用直径为2.0 cm的超声探头对花生分离蛋白进行处理后粒度由474.7 nm降低到255.8 nm。

但需要注意，在用高场强超声波技术对蛋白质粒径进行控制时，必须结合实际情况考虑蛋白质溶液的浓度、超声温度、蛋白质种类以及超声频率可能对蛋白质粒径的影响，来进行设计。比如Gordonn等［30］采用20 kHz，直径13 mm的超声探头对乳清分离蛋白在不同的条件下超声处理后发现：在室温条件下对7.5 g/100 mL的乳清分离蛋白超声，能将蛋白质粒径从0.7 μm降低到0.2 μm超声后蛋白质颗粒形状呈球状。如将蛋白质含量为9～20 g/100 mL的乳清分离蛋白先在80 ℃条件下凝胶化，再在室温条件下对凝胶化后的乳清分离蛋白超声30 min，形成粒径0.1～10 μm的颗粒，颗粒形状近似于絮状。值得注意的是，在加热到蛋白质变性温度时，对乳清蛋白进行超声处理发现：在7.5 g/100 mL的浓度下，蛋白质粒径下降；在9 g/100 mL保持不变；而在12 g/100 mL时迅速增加。此外超声波对蛋白质粒径的改变跟蛋白质种类也有关系［19］，采用20 kHz，直径为13 mm的超声探头在低于49 ℃时超声，能降低乳清浓缩蛋白和大豆分离蛋白的粒径但却增加了卵白蛋白的粒径。其原因可能是因为卵白蛋白在超声作用下形成了共价聚合物［19］。Madadlou等［31］证明超声频率也会对蛋白质粒度、粒径产生影响，他们用35 kHz和130 kHz的超声设备以4.1 W的超声功率在pH 6.5～11.5的缓冲液中对酪蛋白进行超声作用，发现蛋白质溶液浊度降低且130 kHz浊度下降的程度比35 kHz下降的程度明显。

2.4高场强超声波对蛋白质溶液黏度的影响

高场强超声波作用能够改变蛋白质在溶液中的粒径大小和聚集程度，因此对蛋白质溶液的流变性也会产生影响。Zisu等［32］通过直径为200 mm的超声探头，在频率为20 kHz，功率为1 kW的条件下对脱脂牛奶浓缩物以2 000 mL/min的流速进行在线超声处理后发现：中度加热的脱脂牛奶浓缩物的黏度下降了大约10%，并且在剪切速率低于150 s-1时，剪切稀化现象也发生了改变。相似的，在20 kHz条件下用直径为5 cm的超声探头对牛奶浓缩蛋白溶液进行处理后，溶液黏度降低［18］。Arzeni等［17］用直径为13 mm的探头超声在20 kHz，（4.27±0.71） W的超声条件下对卵白蛋白进行处理，表观黏度也降低。

2.5高场强超声波对蛋白质溶解性的影响

超声波对蛋白质溶解性的改变会因为蛋白质种类的不同而存在差异。超声作用能够增加牛奶浓缩蛋白的溶解性。Sun Yanjun等［18］在20 kHz条件下用直径为5 mm的超声探头以12.5 W的功率超声作用5 min，使牛奶浓缩蛋白的溶解性由35.78 g/100 mL增加到88.30 g/100 mL。Mccarthy等［20］提出对牛奶浓缩蛋白在50 ℃条件下搅拌10 min后，超声1 min（20 kHz，直径22 mm的超声探头）来形成对酪蛋白胶束的速溶。进一步研究发现，以上工艺既能降低蛋白质聚集程度，又能避免蛋白质分子间二硫键的形成。此外Chandrapala等［29］用20 kHz，直径19 mm的超声探头增加了脱脂奶粉、牛奶蛋白浓缩物、酪蛋白胶束粉末的溶解性。高场强超声波还能增强大豆分离蛋白和黑豆分离蛋白的溶解性［6，19，33］。在超声波促进蛋白质溶解性增强的机理方面，Tang Chuanhe等［33］认为是因为形成了可溶性聚集物，特别是大豆球蛋白中的一些碱性亚基从最初的不溶性沉淀转换为可溶性聚合物。但Arzeni等［19］发现采用20 kHz，直径为13 mm的超声探头虽能增加大豆分离蛋白的溶解性，但乳清浓缩蛋白的溶解性保持未变，卵白蛋白溶解性反而降低。

2.6高场强超声波对蛋白质浊度的影响

超声波能改变蛋白质的空间构象，从而改变蛋白质的浊度。Madadlou等［31］以35 kHz和130 kHz的超声设备对酪蛋白进行超声作用后发现蛋白质溶液浊度降低，且130 kHz时浊度下降的程度比35 kHz下降的程度要明显。Martini等［34］采用直径为3.2 mm的超声探头在不同超声功率（3 W或者15 W）和不同温度（20、60 ℃或不控温）条件下对固形物含量为6.9～30.2 g/100 mL（其中蛋白质含量为13.5～88 g/100 mL）的4 种酪蛋白溶液进行5 min或15 min的超声作用发现：除了蛋白质含量为88 g/100 mL的样品外，其他样品的浊度在超声之后都显著下降，在60 ℃或者不控温条件下以15 W的强度超声15 min后蛋白质溶液的浊度下降幅度最大。有意思的是，在以上研究中，Martini等［34］发现酪蛋白浊度变化，但蛋白质的溶解度、DSC等结构参数变化不显著，因此最终推测超声对蛋白质溶液浊度改变的原因可能是因为蛋白质三/四级结构的改变以及蛋白质间聚合方式的改变。

2.7高场强超声波对乳化性和起泡性的影响

蛋白质由于具有亲水和亲油的两亲性质，常在食品加工中充当乳化剂和起泡性的作用。Chen Lin［35］和Jambrak［36］等研究显示高场强超声波作用能够增加大豆蛋白的乳化性。Chen Lin等［35］指出用直径1.5 cm探头在25 kHz超声条件下超声后的大豆蛋白具有较高的蛋白吸附组分和较低的饱和表面负荷，这可能会促使其溶解性和表面疏水性的增加，从而导致乳化性的改变。Sun Yanjun等［18］在20 kHz条件下用直径为5 mm的超声探头以12.5 W的功率对牛奶浓缩蛋白溶液进行处理后，牛奶浓缩蛋白的乳化活性指数随超声时间的延长而增加，乳化稳定性指数也在超声1 min时得到增加。Zhang Qiuting等［15］证明在20 kHz条件下采用直径为2.0 mm的超声探头对花生分离蛋白进行处理后其乳化性增强。

但值得注意的是，超声波对蛋白乳化性的影响与蛋白质种类也相关。O'Sullivan等［37］在20 kHz条件下采用直径1.2 cm的超声探头对酪蛋白酸钠、乳清提取蛋白和牛奶浓缩蛋白作用2 min后发现：超声前后，酪蛋白酸钠和乳清提取蛋白乳液的粒径相同，能形成稳定乳液的最低蛋白质浓度也相同，这意味着超声没有显著影响蛋白在液滴表面的吸附能力，因此不会影响表面张力。但是，同等超声条件下，牛奶分离蛋白（≤1 g/100 mL）的乳液粒径减少。他们推测，由于超声减少了蛋白质胶束的粒径和表面疏水性，进而使蛋白质能够更快地吸附在油水界面，促进了表面张力的降低并有利于油滴在乳化时的破裂。

起泡性方面，Arzeni等［17］用直径为13 mm的探头在20 kHz，（4.27±0.71）W的条件下对卵白蛋白进行超声处理后蛋白起泡性和气泡稳定性下降。但Jambrak等［36］则发现在20 kHz或40 kHz条件下分别超声15 min和30 min则会提高大豆分离蛋白以及大豆浓缩蛋白的起泡性。

3　高场强超声波对蛋白质反应的影响

利用美拉德反应使蛋白质与多糖发生化学反应，改善蛋白质结构和功能性质是蛋白质化学改性的重要手段之一。研究发现，超声作用具有促进蛋白质与多糖反应的作用，主要体现为降低反应温度、缩短反应时间、提高交联率。Li Chen等［38-39］报道称，在花生分离蛋白与葡聚糖、阿拉伯胶以及魔芋葡甘聚糖的糖基化反应过程中，采用超声探头在60～80 ℃，150.76～786.72 W/cm2的场强下作用，能够将糖基化时间由24 h缩短到40 min，并且提高嫁接度。Mu Lixia等［40］研究显示15 kHz，直径为1.5 cm的超声探头在40～90 ℃条件下作用5～60 min能够促进大豆分离蛋白与阿拉伯胶的糖嫁接反应，且明显缩短反应时间。同时，Stanic-Vucinic等［41］用20 kHz的超声波探头（超声功率为135 W/cm2）在中性pH值和低温（10～15 ℃）条件下作用β-乳球蛋白和糖的混合溶液60 min后，发现β-乳球蛋白能与多种糖类发生糖基化反应，其中核糖反应率最高，达到76%。可见高场强超声波作用使在中性和低温条件下难以发生的蛋白质糖基化反应发生，并且大大缩短了反应时间。

蛋白质酶法修饰是利用酶对蛋白质的氨基酸残基侧链进行修饰［42］。Chen Lin等［43］指出用25 kHz，直径1.5 cm的超声探头处理能够明显促使大豆蛋白中的一些亚基（如7S的α亚基、11S的A亚基）被木瓜蛋白酶水解。Jia Junqiang等［44］发现反应过程中用直径为2 cm的探头在20 kHz条件下超声处理能够提高麦芽蛋白的水解度，但酶解产物活性降低；而反应前超声预处理能够将蛋白酶解物抗高血压的活性提高21.0%～40.7%。

4　高场强超声波对蛋白质提取的影响

Karki等［45］在研究中采用超声技术（场强0.3～2.56 W/mL）对脱脂豆粕进行15～120 s处理使蛋白质提取率由13%提高到34%。在进一步研究中发现，超声波将豆粕粒径降低近10 倍，并且能破坏细胞壁，促进细胞内物质渗出，从而使蛋白质逸出量增加［46］，但与此同时提取出蛋白质的溶解性、乳化性和起泡性也发生了微小变化［46］。

Koh等［47］研究指出在20 kHz、超声功率400 W下，以直径为1.3 cm的超声探头对乳清浓缩蛋白进行预处理后，能在一定程度上减轻膜分离过程中的膜污染，并且超声与加热联合作用还能显著减小膜孔堵塞。此外，由于超声波能够降低溶液黏性，对节约生产产能也起到了积极作用。

5　高场强超声波对蛋白质感官品质的影响

Martini等［48］用直径3.2 mm的超声探头在15 W强度下对酪蛋白溶液（固形物含量28.2 g/100 mL；蛋白质含量35.6 g/100 mL）进行15 min的超声处理后，样品的一些感官指标，如纸盒味和麦芽味得分降低，但整体感官性状未发生变化。

6　结 语

高场强超声波技术通过空穴效应、微流束效应、超声化学等方面的作用，能够改变食品蛋白质的结构、空间构象和聚集方式，从而影响食品蛋白质在食品加工中的功能性质，具有重大发展潜力。但是，为了使这种技术更好地服务于食品工业，笔者认为还有以下方面可能需要加强：一方面，大规模、工业化级别的高场强超声波装备需要跟上；此外，超声强度评价指标有待进一步统一和可控；再次，超声食品的安全性评价需要完善。

［1］ 孙敬， 董赛男. 食品中蛋白质的重要性［J］. 肉类研究， 2009， 23（4）：66-73.

［2］ 司玉慧. 超微粉碎对大豆分离蛋白功能作用的影响［D］. 泰安： 山东农业大学， 2012： 5-9.

［3］ 陈林. 物理预处理-蛋白酶控制水解联合改性对大豆分离蛋白功能特性的影响研究［D］. 广州： 华南理工大学， 2010： 21.

［4］ ZHENG Liyun， SUN Dawen. Innovative applications of power ultrasound during food freezing processes： a review［J］. Trends in Food Science & Technology， 2006， 17（1）： 16-23.

［5］ CHEMAT F， HUMA Z， KHAN M K. Applications of ultrasound in food technology： processing， preservation and extraction［J］. Ultrasonics Sonochemistry， 2011， 18（4）： 813-835.

［6］ SORIA A C， VILLAMIEL M. Effect of ultrasound on the technological properties and bioactivity of food： a review［J］. Trends in Food Science & Technology， 2010， 21（7）： 323-331.

［7］ RASTOGI N K. Opportunities and challenges in application of ultrasound in food processing［J］. Critical Reviews in Food Science and Nutrition， 2011， 51（8）： 705-722.

［8］ 刘芳， 赵峰. 超声波技术在食品生产检测和食品安全检测中的应用进展［J］. 福建分析测试， 2008（4）： 31-35.

［9］ 谢晶， 韩志， 孙大文. 超声波技术在食品冻结过程中的应用［J］. 渔业现代化， 2006（5）： 41-44.

［10］ BARBOSA-CÁNOVAS G， RODRÍGUEZ J. Update on nonthermal food processing technologies： pulsed electric field， high hydrostatic pressure， irradiation and ultrasound［J］. Food Australia， 2002， 54（11）：513-520.

［11］ YAO Ke， DONG Yanyan， BIAN Jing， et al. Understanding the mechanism of ultrasound on the synthesis of cellulose/Cu（OH）2/CuO hybrids［J］. Ultrasonics Sonochemistry， 2015， 24： 27-35.

［12］ SCHERBA G， WEIGEL R， O'BRIEN W. Quantitative assessment of the germicidal efficacy of ultrasonic energy［J］. Applied and Environmental Microbiology， 1991， 57（7）： 2079-2084.

［13］ HU Hao， WU Jiahui， LI-CHAN E C Y， et al. Effects of ultrasound on structural and physical properties of soy protein isolate （SPI）dispersions［J］. Food Hydrocolloids， 2013， 30（2）： 647-655.

［14］ JIANG Lianzhou， WANG Jing， LI Yang， et al. Effects of ultrasound on the structure and physical properties of black bean protein isolates［J］. Food Research International， 2014， 62： 595-601.

［15］ ZHANG Qiuting， TU Zongcai， XIAO Hui， et al. Infl uence of ultrasonic treatment on the structure and emulsifying properties of peanut protein isolate［J］. Food and Bioproducts Processing， 2014， 92（1）： 30-37.

［16］ JAMBRAK A R， MASON T J， LELAS V， et al. Effect of ultrasound treatment on particle size and molecular weight of whey proteins［J］. Journal of Food Engineering， 2014， 121： 15-23.

［17］ ARZENI C， PÉREZ O E， PILOSOF A M. Functionality of egg white proteins as affected by high intensity ultrasound［J］. Food Hydrocolloids， 2012， 29（2）： 308-316.

［18］ SUN Yanjun， CHEN Jianhang， ZHANG Shuwen， et al. Effect of power ultrasound pre-treatment on the physical and functional properties of reconstituted milk protein concentrate［J］. Journal of Food Engineering，2014， 124： 11-18.

［19］ ARZENI C， MARTINEZ K， ZEMA P， et al. Comparative study of high intensity ultrasound effects on food proteins functionality［J］. Journal of Food Engineering， 2012， 108（3）： 463-472.

［20］ MCCARTHY N A， KELLY P M， MAHER P G， et al. Dissolution of milk protein concentrate （MPC） powders by ultrasonication［J］. Journal of Food Engineering， 2014， 126： 142-148.

［21］ CHANDRAPALA J， ZISU B， PALMER M， et al. Effects of ultrasound on the thermal and structural characteristics of proteins in reconstituted whey protein concentrate［J］. Ultrasonics Sonochemistry， 2011， 18（5）：951-957.

［22］ HU Hao， FAN Xin， ZHOU Zhi， et al. Acid-induced gelation behavior of soybean protein isolate with high intensity ultrasonic pretreatments［J］. Ultrasonics Sonochemistry， 2013， 20（1）： 187-195.

［23］ HU Hao， LI-CHAN E C Y， WAN Li， et al. The effect of high intensity ultrasonic pre-treatment on the properties of soybean protein isolate gel induced by calcium sulfate［J］. Food Hydrocolloids， 2013， 32（2）：303-311.

［24］ 吴伟. 蛋白质氧化对大豆蛋白结构和凝胶性质的影响［D］. 无锡： 江南大学， 2010： 13-14.

［25］ RIENER J， NOCI F， CRONIN D A， et al. A comparison of selected quality characteristics of yoghurts prepared from thermosonicated and conventionally heated milks［J］. Food Chemistry， 2010， 119（3）：1108-1113.

［26］ MADADLOU A， EMAM-DJOMEH Z， MOUSAVI M E， et al. Acidinduced gelation behavior of sonicated casein solutions［J］. Ultrasonics Sonochemistry， 2010， 17（1）： 153-158.

［27］ NGUYEN N H A， ANEMA S G. Effect of ultrasonication on the properties of skim milk used in the formation of acid gels［J］. Innovative Food Science & Emerging Technologies， 2010， 11（4）： 616-622.

［28］ ZHAO Lily， ZHANG Shuweng， ULUKO H， et al. Effect of ultrasound pretreatment on rennet-induced coagulation properties of goat's milk［J］. Food Chemistry， 2014， 165（15）： 167-174.

［29］ CHANDRAPALA J， MARTIN G J， KENTISH S E， et al. Dissolution and reconstitution of casein micelle containing dairy powders by high shear using ultrasonic and physical methods［J］. Ultrasonics Sonochemistry， 2014， 21（5）： 1658-1665.

［30］ GORDON L， PILOSOF A M R. Application of high-intensity ultrasounds to control the size of whey proteins particles［J］. Food Biophysics， 2010， 5（3）： 203-210.

［31］ MADADLOU A， MOUSAVI M E， EMAM-DJOMEH Z， et al. Comparison of pH-dependent sonodisruption of re-assembled casein micelles by 35 and 130kHz ultrasounds［J］. Journal of Food Engineering， 2009， 95（3）： 505-509.

［32］ ZISU B， SCHLEYER M， CHANDRAPALA J. Application of ultrasound to reduce viscosity and control the rate of age thickening of concentrated skim milk［J］. International Dairy Journal， 2013， 31（1）：41-43.

［33］ TANG Chuanhe， WANG Xiaoyan， YANG Xiaoquan， et al. Formation of soluble aggregates from insoluble commercial soy protein isolate by means of ultrasonic treatment and their gelling properties［J］. Journal of Food Engineering， 2009， 92（4）： 432-437.

［34］ MARTINI S， POTTER R， WALSH M K. Optimizing the use of power ultrasound to decrease turbidity in whey protein suspensions［J］. Food Research International， 2010， 43（10）： 2444-2451.

［35］ CHEN Lin， CHEN Jianshe， YU Lin， et al. Modifications of soy protein isolates using ultrasound treatment for improved emulsifying properties［J］. Advanced Materials Research， 2012， 554： 944-948.

［36］ JAMBRAK A R， LELAS V， MASON T J， et al. Physical properties of ultrasound treated soy proteins［J］. Journal of Food Engineering， 2009，93（4）： 386-393.

［37］ O'SULLIVAN J， ARELLANO M， PICHOT R， et al. The effect of ultrasound treatment on the structural， physical and emulsifying properties of dairy proteins［J］. Food Hydrocolloids， 2014， 42（15）：386-396.

［38］ LI Chen， XUE Haoran， CHEN Zhiyan， et al. Comparative studies on the physicochemical properties of peanut protein isolate：polysaccharide conjugates prepared by ultrasonic treatment or classical heating［J］. Food Research International， 2014， 57： 1-7.

［39］ LI Chen， HUANG Xingjian， PENG Qiang， et al. Physicochemical properties of peanut protein isolate-glucomannan conjugates prepared by ultrasonic treatment［J］. Ultrasonics Sonochemistry， 2014， 21（5）：1722-1727.

［40］ MU Lixia， ZHAO Mouming， YANG Bao， et al. Effect of ultrasonic treatment on the graft reaction between soy protein isolate and gum acacia and on the physicochemical properties of conjugates［J］. Journal of Agricultural and Food Chemistry， 2010， 58（7）： 4494-4499.

［41］ STANIC-VUCINIC D， PRODIC I， APOSTOLOVIC D， et al. Structure and antioxidant activity of beta-lactoglobulin-glycoconjugates obtained by high-intensity-ultrasound-induced Maillard reaction in aqueous model systems under neutral conditions［J］. Food Chemistry， 2013，138（1）： 590-599.

［42］ 董新红， 赵谋明， 蒋跃明. 花生蛋白改性的研究进展［J］. 中国粮油学报， 2011， 26（12）： 109-117.

［43］ CHEN Lin， CHEN Jianshe， REN Jiaoyan， et al. Effects of ultrasound pretreatment on the enzymatic hydrolysis of soy protein isolates and on the emulsifying properties of hydrolysates［J］. Journal of Agricultural and Food Chemistry， 2011， 59（6）： 2600-2609.

［44］ JIA Junqiang， MA Haile， ZHAO Weirui， et al. The use of ultrasound for enzymatic preparation of ACE-inhibitory peptides from wheat germ protein［J］. Food Chemistry， 2010， 119（1）： 336-342.

［45］ KARKI B， LAMSAL B P， JUNG S， et al. Enhancing protein and sugar release from defatted soy fl akes using ultrasound technology［J］. Journal of Food Engineering， 2010， 96（2）： 270-278.

［46］ KARKI B， LAMSAL B P， GREWELL D， et al. Functional properties of soy protein isolates produced from ultrasonicated defatted soy fl akes［J］. Journal of the American Oil Chemists' Society， 2009， 86（10）：1021-1028.

［47］ KOH L L A， NGUYEN H T H， CHANDRAPALA J， et al. The use of ultrasonic feed pre-treatment to reduce membrane fouling in whey ultrafi ltration［J］. Journal of Membrane Science， 2014， 453（1）： 230-239.

［48］ MARTINI S， WALSH M. Sensory characteristics and functionality of sonicated whey［J］. Food Research International， 2012， 49（2）： 694-701.

A Review of Recent Studies on High-Intensity Ultrasound in Food Protein Processing

HU Hao， HU Tan， XU Qi， WANG Teng， WANG Kexing， XU Xiaoyun， PAN Siyi*
（College of Food Scienece and Technology， Huazhong Agricultural University， Wuhan 430070， China）

Food proteins are considered as nutritional compounds and are also essentially important for the food industry because of its physicochemical and functional properties. High-intensity ultrasound （HIU） is an emerging technology and has great potential in food protein processing. This paper reviews the progress made in the past 10 years in applying HIU to modify food proteins with respect to the basic principle of HIU， and its effects on the structures， gelation properties， particle sizes， viscosity， solubility， turbidity， emulsifying properties and forming properties of food proteins as well as protein reaction， extraction and sensory quality.

high-intensity ultrasound； food； protein； functional property

TS201.21

A

1002-6630（2015）15-0260-06

10.7506/spkx1002-6630-201515048

2014-09-29

中央高校基本科研业务费专项资金项目（2662014BQ052）；湖北省自然科学基金项目（2015CFB246）

胡昊（1987—），男，讲师，博士，研究方向为大豆深加工。E-mail：huhao@mail.hzau.edu.cn

潘思轶（1964—），男，教授，博士，研究方向为果蔬加工。E-mail：pansiyi@mail.hzau.edu.cn