食用胶联合超声对鸡血豆腐凝胶物化性质、流变特性和体外消化率的影响
2022-03-03卢方云吴瑀婕朱宏星吴海虹徐为民王道营
王 鑫,黄 瑾,卢方云,吴瑀婕,朱宏星,吴海虹,邹 烨,*,徐为民,*,王道营
(1.江苏省农业科学院农产品加工研究所,江苏 南京 210014;2.扬州大学食品科学与工程学院,江苏 扬州 225127)
鸡血是肉鸡屠宰过程中产生的一种副产物,约占肉鸡质量的6%,含有丰富的蛋白质及氨基酸,同时含有多种微量元素、无机盐及生物活性物质,因此鸡血具有较高的营养和保健价值[1]。但目前鸡血资源利用率不高,产生的附加值较低。血豆腐因其口感细腻、质地嫩滑、老少皆宜而被许多消费者青睐,具有很大的消费市场,因此,加工制备血豆腐是合理利用鸡血资源的有效途径,然而由于鸡血豆腐保水效果较差、出品率低,阻碍了鸡血豆腐的工业化生产,现阶段市场上供应的血豆腐主要是鸭血豆腐。
出品率是评价鸡血豆腐品质优劣的重要标准,而鸡血豆腐的出品率又与其凝胶特性密切相关,凝胶是蛋白通过共价或非共价键交联而形成的三维网络结构,其对家禽血豆腐制品的保水及贮藏性能有重要影响。相关研究表明,食用胶具有改善蛋白热诱导凝胶特性的功能[2];瓜尔豆胶是一种水溶性膳食纤维,可作为增稠剂应用于食品,其主要成分为半乳甘露聚糖[3];阿拉伯胶在食品中可充当天然的乳化剂、稳定剂、黏合剂、悬浮剂、成膜剂等[4];魔芋胶由于亲水性较好,分子结构平滑,能通过与其他增稠剂复配并以次级键结合的方式产生协同作用,有益于改善蛋白凝胶结构[5]。Mi Hongbo等[6]在鱼糜中添加食用胶后,显著提升了鱼糜凝胶的出品率及凝胶强度;陈金玉等[7]研究发现在马铃薯淀粉中添加不同种类食用胶均能提高共混体系的表观黏度、硬度及弹性。超声波是一种新型加工技术,在食品的物理加工中应用广泛,近年来常被用于膳食纤维、多糖、蛋白质及各种食品功能成分的提取与改性,相关研究表明超声辅助处理对动物血液制品的质构、色泽和保水性能均有明显的改善作用[8]。Jin Jian等[9]发现超声处理提高了荞麦蛋白的体外消化率。但食用胶联合超声处理对动物血液制品的流变特性及体外消化率的研究鲜有报道。
本实验在鸡血豆腐基本加工工序的基础上,利用一定比例的瓜尔豆胶-阿拉伯胶或瓜尔豆胶-魔芋胶联合超声处理鸡血制备鸡血豆腐,研究复配胶联合超声处理对鸡血豆腐物化性质、流变性能及体外消化率的影响,为肉鸡副产物鸡血资源的综合利用及高值化工业生产提供理论参考。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
活鸡购自南京孝陵卫菜市场,带回实验室现杀取血。取血时将一定比例柠檬酸三钠溶液置于2 L烧杯,将活鸡宰杀并接鸡血于烧杯中,调整柠檬酸三钠终质量浓度为0.5 g/100 mL。
柠檬酸三钠、无水氯化钙(均为分析纯) 国药集团化学试剂有限公司;胃蛋白酶(3 000 U/mg)、胰蛋白酶(1∶4 000)(生化试剂) 上海阿拉丁生化技术股份有限公司;瓜尔豆胶、魔芋胶、阿拉伯胶(均为食用级) 河南万邦实业有限公司;考马斯亮蓝蛋白含量检测试剂盒 南京建成生物科技有限公司。
1.2 仪器与设备
Centrifuge 5810 R离心机 德国Eppendorf公司;TVT300XP质构仪 瑞典TexVol公司;ZEN3600纳米激光粒度电位仪 英国马尔文仪器有限公司;PTX-FA210S电子天平 福州华志科学仪器有限公司;T-25型数显匀浆机 德国IKA公司;HH-4数显恒温水浴锅 常州国华仪器有限公司;EVO-LS10扫描电子显微镜 德国ZEISS公司;Direct-Q3uv超纯水机 美国Millipore公司;Alpha 1-2 LD plus实验室型冻干机 德国Christ公司;Nicolet iS-5型傅里叶变换红外光谱仪 美国Thermo Fisher Scientific公司。
1.3 方法
1.3.1 鸡血豆腐的制备与分组
由预实验可得,选择瓜尔豆胶-阿拉伯胶(复配质量比3∶7)和瓜尔豆胶-魔芋胶(复配质量比5∶5)2 种复配胶作为稳定剂联合超声处理后能够显著改善鸡血豆腐凝胶的凝胶特性,故以4 g/L的瓜尔豆胶-阿拉伯胶(复配质量比3∶7)或瓜尔豆胶-魔芋胶(复配质量比5∶5)作为稳定剂。
鸡血豆腐具体制备流程:活鸡带至实验室先宰杀取血,在鸡血中加入柠檬酸三钠使其终质量浓度为0.5 g/100 mL,于室温下搅拌30 s,加入复配胶(终质量浓度4 g/L)与蒸馏水,控制血-水体积比为1∶2.5,然后取15 mL鸡血复配胶混合液,再加入1 mL质量浓度为1 g/100 mL的无水CaCl2溶液,于室温搅拌30 s;超声功率90 W条件下超声3 min,同时控制凝血时间12 min,然后将样品置于90 ℃水浴锅中加热40 min,制成鸡血豆腐凝胶,室温下冷却后待用。
设置未添加复配胶及超声处理组为CK1;仅超声处理而未添加复配胶组为CK2;仅添加瓜尔豆胶-阿拉伯胶而未超声组为A1;添加瓜尔豆胶-阿拉伯胶联合超声处理组为A2;仅添加瓜尔豆胶-魔芋胶而未超声为M1;添加瓜尔豆胶-魔芋胶联合超声处理组为M2。
1.3.2 鸡血豆腐凝胶出品率的测定
待鸡血豆腐自然冷却后,从容器中取出鸡血豆腐凝胶,将鸡血豆腐凝胶放在塑料平皿中,称取鸡血豆腐凝块的质量,放入冰箱中于4 ℃下保存。根据公式(1)每隔12 h计算鸡血豆腐的出品率。
式中:m1为鸡血豆腐凝胶的质量/g;m2为鸡血原始质量/g。
1.3.3 鸡血蛋白粒径的测定
使用纳米激光粒度电位仪测定鸡血蛋白的粒径,参照Hu Hao等[10]的方法并稍作修改。用20 mmol/L缓冲液将各处理组鸡血蛋白溶液(1.3.1节鸡血复配胶混合液经考马斯亮蓝蛋白含量检测试剂盒检测蛋白质量浓度)配制成15 mg/mL的蛋白溶液,设置折射率为1.52,检测3 次后进行信息采集,每个样品平行采集3 次,取平均值。
1.3.4 鸡血蛋白Zeta电位的测定
鸡血蛋白Zeta电位使用马尔文纳米激光粒度仪在常温下测定。根据Zhang Longtao等[11]的方法并稍有改动。用蒸馏水稀释鸡血蛋白溶液(1.3.1节鸡血复配胶混合液经考马斯亮蓝蛋白含量检测试剂盒检测蛋白质量浓度)到0.1 mg/mL后,取1 mL溶液注入至弯曲毛细管样品池中测定Zeta电位。
1.3.5 鸡血蛋白傅里叶变换红外光谱分析
将鸡血蛋白混合液(1.3.1节鸡血复配胶混合液)冻干成粉末,取2 mg样品和200 mg KBr混合,研磨均匀后制作透明薄片,以纯KBr为参照样品,室温干燥环境下进行傅里叶变换红外光谱扫描,扫描范围400~4 000 cm-1。
1.3.6 鸡血凝胶流变特性的测定
参考陈菲等[12]的方法,流变特性测试需在1.3.1节制备的鸡血复配胶混合液加CaCl2后立即进行,将样品均匀涂布于测试平台,赶掉气泡,设置参数:应变2%、上下板狭缝为1 mm;升温过程为首先10~37 ℃线性升温(速率10 ℃/min),在37 ℃保温20 min,然后37~75 ℃线性升温(速率10 ℃/min),将达到75 ℃的样品保温20 min完成流变特性测试。平行板外蛋白与空气接触处用液体石蜡封住,防止加热过程中蛋白溶液蒸发,测定指标为流变储能模量G′、损耗模量G″、相位角δ。
1.3.7 鸡血豆腐微观结构的测定
参考Cai Luyun等[13]的方法,把1.3.1节制成的6 组鸡血豆腐样品切成5 mm×2 mm×2 mm的薄片,再使用体积分数3%的戊二醛溶液固定,经乙醇溶液梯度洗脱后进行冷冻干燥,再经离子溅射仪对其进行金粉喷镀后放入扫描电子显微镜样品台,调节扫描电子显微镜加速电压为10 kV,放大倍数分别为1 000、3 000 倍,对鸡血豆腐样品进行扫描观测拍照。
1.3.8 鸡血豆腐体外消化率的测定
参考Kaspchak等[14]的方法并稍作修改。鸡血豆腐的模拟体外消化过程主要分为胃消化阶段和小肠消化阶段。
胃消化阶段:将1.3.1节6 组不同处理的鸡血豆腐样品搅碎,加入0.1 mol/L HCl溶液,配制成100 mL质量浓度为2.0 mg/mL的鸡血蛋白溶液,使用HCl调节pH值为2.0,再加入0.33 g胃蛋白酶(3 000 U/mg),于恒温振荡培养箱中37 ℃培养1.5 h。
小肠消化阶段:将经模拟胃消化的鸡血蛋白消化液使用1.0 mol/L的NaOH溶液调节至pH 7.0,再加入等体积质量浓度10 mg/mL的胰酶溶液(称取1 g胰蛋白酶(1∶4 000)加入至100 mL的0.1 mol/L pH 7.0磷酸盐缓冲液中),于恒温振荡培养箱中设置温度37 ℃培养3 h后使用质量浓度5.0 mg/mL的Na2CO3溶液终止反应。
经过模拟胃消化和小肠消化的消化液在10 000 r/min、4 ℃条件下离心20 min,取上清液用考马斯亮蓝法测定蛋白质量浓度,根据公式(2)计算蛋白质体外消化率。
式中:ρ为消化后上清液蛋白质量浓度/(mg/mL)。
1.4 数据处理与分析
上述每组实验均重复3 次,结果取平均值,采用SPSS 18.0软件对数据进行统计分析,分析方法采用单因素方差分析-Tukey检验法,以P<0.05表示两组数据差异显著。
2 结果与分析
2.1 复配胶联合超声处理对鸡血豆腐凝胶出品率的影响
在鸡血豆腐凝胶的生产中,出品率是评价其品质的重要指标。在加热过程中,蛋白聚集是鸡血凝胶形成过程中重要的一步,鸡血中蛋白的三级或四级结构在加热过程中被破坏而发生变性,内部的功能性基团逐渐暴露出来,蛋白分子间作用力使得蛋白质分子聚集并进一步固化成型,提高出品率[15]。复配胶联合超声处理对鸡血豆腐凝胶出品率的影响如图1所示。鸡血豆腐凝胶在贮藏0 h时的出品率最高,约为333%,各组之间无显著差异(P>0.05)。在0~48 h的贮藏过程中,其出品率随时间的延长呈下降趋势,且在前12 h的下降幅度最大,这与鸡血豆腐凝胶在贮藏初期(0~12 h)的失水有关,前12 h失水最多,出品率下降幅度最大。48 h后,CK1组鸡血豆腐凝胶出品率为257.96%,显著低于其他5 组(P<0.05);添加复配胶后,A1和M1组鸡血豆腐凝胶出品率提升至281.14%和290.36%,说明添加复配胶对鸡血豆腐凝胶的出品率有提升作用,这是由于瓜尔豆胶、阿拉伯胶和魔芋胶均属于中性亲水多糖,其内部含有大量的羟基、羰基等亲水基团,能与自由水分子作用形成氢键并与蛋白发生交联反应,从而形成细密的三维网络结构[16],故能充分锁住水分子,阻止其流失,提高鸡血豆腐凝胶的出品率。经过超声后,对比CK1组,CK2、A2和M2组鸡血豆腐凝胶48 h后的出品率分别上升了5.80%、14.48%和15.91%,说明超声处理也能提高鸡血豆腐的出品率,这是由于超声处理可使鸡血细胞破裂,使鸡血细胞内的蛋白充分暴露出来,鸡血豆腐凝胶在加工过程形成凝胶时促进了蛋白质的交联,组织结构更加紧密,进而形成孔径更为细密的立体蛋白网络结构,有效地增强了鸡血蛋白与水分子的结合能力,从而提高鸡血豆腐的出品率[12]。伍梦婷等[17]发现添加木薯淀粉可改善鹅血凝胶的保水性,但木薯淀粉在糊液耐酸性、耐高温、耐剪切性等方面存在不足,且添加过多会与鹅血竞争水分,从而破坏鹅血凝胶网络结构。本实验中利用不同食用胶复配,使其通过分子间次级键相互作用或者分子间缠绕,在一定的条件下联合超声处理可显著提升鸡血豆腐凝胶的保水效果,提高其出品率[18]。
图1 复配胶联合超声处理对鸡血豆腐出品率的影响Fig.1 Effect of mixed food gums combined with ultrasonic treatment on yield of chicken blood tofu
2.2 复配胶联合超声处理对鸡血蛋白粒径的影响
通过蛋白的粒径可直观地了解到蛋白质聚集或降解的状态,且鸡血蛋白粒径与鸡血豆腐凝胶的形成密切相关,从而影响鸡血豆腐凝胶的加工特性。复配胶联合超声处理对鸡血蛋白平均粒径的影响如图2所示,CK1组鸡血蛋白粒径为1 094.37 nm,添加复配胶后,A1和M1组鸡血蛋白粒径分别上升至1 912.47 nm和2 202.15 nm,一般情况下,蛋白质粒径增加是蛋白质分子内的交联、聚集造成的[19]。在鸡血蛋白、食用胶及溶剂组成的三相体系中,由于蛋白质在解折叠过程中疏水基团暴露,为蛋白质聚集提供了疏水作用力,受多种分子间交互作用力的影响,亲水性的瓜尔豆胶、阿拉伯胶和魔芋胶中的多糖与鸡血蛋白发生多重聚集现象,形成了蛋白复配胶大粒度聚集体,进而使鸡血蛋白粒径增加。超声处理过后,CK2、A2和M2对比相应的未超声组,其蛋白粒径分别降低了8.65%、22.15%和36.63%,说明超声处理能降低鸡血蛋白的粒径,由于超声处理过程中鸡血蛋白溶液中的空化效应、机械效应和热效应,造成A2和M2组某些大分子蛋白中的非共价键断裂,使得蛋白分子结构展开,形成多个更小的可溶性蛋白聚集物,平均粒径下降[20]。白俊堃等[21]的研究发现超声处理过后红小豆蛋白粒径减小,与本实验结果一致。
图2 复配胶联合超声处理对鸡血蛋白粒径的影响Fig.2 Effect of mixed food gums combined with ultrasonic treatment on particle size of chicken blood protein
2.3 复配胶联合超声处理对鸡血蛋白Zeta电位的影响
鸡血蛋白分子侧链包含许多极性和非极性基团,在溶剂、复配胶和鸡血蛋白组成的三相体系中,鸡血蛋白的亲水基团暴露于蛋白表面,从而使其表面带有电荷。Zeta电位可反映鸡血蛋白在溶液中的表面带电性质,表征鸡血蛋白之间的静电相互作用,进而确定鸡血蛋白在溶液中的分散和聚集状态。复配胶联合超声处理对鸡血蛋白Zeta电位的影响如图3所示,各处理组的Zeta电位均为负值,说明在鸡血蛋白溶液体系中,带负电荷的氨基酸数量多于带正电荷的氨基酸,CK1组Zeta电位绝对值为19.12 mV,添加复配胶后,A1和M1组鸡血蛋白Zeta电位绝对值均显著上升(P<0.05),说明复配胶能增加鸡血蛋白表面电荷数量,这可能是带负电的鸡血蛋白水溶液与瓜尔豆胶、阿拉伯胶和魔芋胶中的阴离子基团产生静电排斥,导致溶液中的负电荷数量增加,Zeta电位绝对值增大[22]。超声处理后,CK2、A2和M2组鸡血蛋白电位绝对值比CK1组分别增加了32.47%、73.22%和89.38%,说明超声也会增加蛋白表面电荷数量,这是因为超声处理产生的空化作用和机械作用能够使鸡血蛋白结构展开,疏水性残基及带负电基团暴露,从而增加了鸡血蛋白电荷数量[23]。此外,有研究表明在Zeta电位绝对值大于20 mV时形成的蛋白凝胶网络体系比较稳定[21],添加复配胶和超声处理的5 组鸡血蛋白Zeta电位绝对值均大于20 mV,说明复配胶及超声处理后,鸡血蛋白形成的凝胶体系均比较稳定。
图3 复配胶联合超声处理对鸡血蛋白Zeta电位的影响Fig.3 Effect of mixed food gums combined with ultrasonic treatment on zeta potential of chicken blood protein
2.4 复配胶联合超声处理对鸡血蛋白二级结构的影响
傅里叶变换红外光谱为描述蛋白质的变性过程,特别是蛋白二级结构的变化提供了有效的工具[24]。复配胶联合超声处理对鸡血蛋白二级结构的影响如图4所示,6 组鸡血豆腐的红外特征峰峰形基本一致,主要包括1 500~1 600 cm-1处的酰胺II带特征吸收峰、1 600~1 700 cm-1处的酰胺I带特征吸收峰、2 800~2 900 cm-1处—CH的特征吸收峰和3 200~3 400 cm-1处的酰胺A带特征吸收峰,分别由C—N伸缩和N—H弯曲振动、羰基CO和双键伸缩振动、C—H伸缩振动、N—H伸缩振动引起。其中酰胺A带的特征吸收峰透光率最强,一般情况下,酰胺A带吸收峰的波数在3 400 cm-1左右。当N—H基团氢键作用加强时,酰胺A带吸收峰将向低波数移动[22],由于鸡血蛋白和复配胶中含有大量的羟基和氨基,在形成混合凝胶的过程中,分子间和分子内形成了大量氢键而相互缔合;因此,在红外光谱上形成了宽峰,且向低波数方向移动,说明在鸡血中添加复配胶及超声处理后鸡血凝胶中氢键作用加强,复配胶中的亲水基团与鸡血蛋白产生交联并与水分子形成氢键,增强了凝胶网络结构的稳定性。超声处理产生的剪切力和空穴效应诱导蛋白质部分结构展开,将不可溶性聚集体转化为可溶性聚集体,并伴随形成更强的分子内部氢键,从而提高了蛋白的凝胶特性,形成了更稳定的鸡血凝胶[25]。
图4 复配胶联合超声处理对鸡血豆腐凝胶二级结构的影响Fig.4 Effect of mixed food gums combined with ultrasonic treatment on protein secondary structure of chicken blood tofu
2.5 复配胶联合超声处理对鸡血豆腐凝胶流变特性的影响
由于鸡血蛋白形成凝胶的能力与聚集状态有很大的关系,所以鸡血蛋白在不同处理条件下形成的不同聚集模式可能对其凝胶能力有很大的影响,鸡血蛋白分子受热变性后展开及重新排列是鸡血豆腐凝胶形成过程中经历的两个重要过程[26]。由图5A可以看出,6 组鸡血豆腐凝胶储能模量(G′)变化趋势大体一致,CK1组鸡血凝胶的G′在测试全过程均最小,添加复配胶后,A1和M1组G′上升,说明添加复配胶后,在一定程度上可以促进鸡血蛋白形成致密、均一和高强度的蛋白凝胶网络结构。经过超声处理后CK2、A2和M2组鸡血凝胶G′进一步提升,说明超声对鸡血蛋白凝胶形成有促进作用,这可能是超声产生的空化作用使鸡血蛋白暴露出更多的活性基团,有利于分子间相互作用,促进蛋白质凝胶化[27]。损耗模量(G″)能够反映蛋白凝胶发生形变时因黏性形变而损失的能量,复配胶联合超声处理对鸡血豆腐凝胶G″的影响如图5B所示。G″变化趋势与G′相似,说明其黏性变化行为与弹性变化行为类似,且样品的G′始终高于G″,表明鸡血蛋白的弹性及凝胶状特性在黏弹性中占主导地位[5]。加热结束后,M2组的鸡血豆腐凝胶G″明显高于CK1组,说明添加瓜尔豆胶-魔芋胶联合超声处理对鸡血凝胶G″会产生明显影响。相位角(δ)可以反映鸡血蛋白在加热过程中的动态变化,由图5C可知,各处理对鸡血豆腐凝胶相位角的影响差异不明显,各处理组鸡血蛋白凝胶初始相位角均大于30°,且加热后期的鸡血蛋白相位角均小于15°,说明在加热过程中,鸡血蛋白发生了凝胶化过程,加热过程后期,鸡血蛋白疏水作用降低,鸡血凝胶化过程逐渐完成。
图5 复配胶联合超声处理对鸡血豆腐凝胶G′、G″和δ的影响Fig.5 Effect of mixed food gums combined with ultrasonic treatment on G′, G″ and δ of chicken blood tofu gels
2.6 复配胶联合超声处理对鸡血豆腐凝胶微观结构的影响
加热过程中,鸡血蛋白结构逐步展开,蛋白质分子变性后迅速聚集并形成有序的蛋白网络结构,最终形成紧密的三维凝胶网络结构。扫描电子显微镜可直接观察到蛋白质聚集体的形状、空隙大小及其排列状态,是一种通过微观结构观察凝胶稳定性的有效方法[28]。利用扫描电子显微镜观察不同处理组鸡血豆腐凝胶微观剖面结构,结果如图6所示,CK1组鸡血豆腐凝胶表面杂乱无序且孔径较大,呈粗糙蜂窝状,这种粗糙不稳定的凝胶网络结构会导致其内部水分流动性增强,结合性减弱,从而影响其出品率。添加复配胶后,凝胶表面变得更加光滑和均匀,瓜尔豆胶、阿拉伯胶和魔芋胶中的亲水基团通过氢键、诱导偶极、分子偶极和瞬间偶极等作用增强了其与水分子及鸡血蛋白键合作用[29],有利于形成更为有序、稳定的三维空间网络结构。超声处理后,A2和M2组鸡血豆腐表面平整,蛋白质较好地凝结,呈细密、均一、稳定的凝胶网络结构,这可能是由于超声提高了鸡血蛋白的均质效果,增加了鸡血细胞的破壁程度,降低了表面张力,提高了鸡血凝胶内部水分子的结合性能,从而增强了鸡血豆腐凝胶网络的稳定性[30]。谭芦兰等[31]研究发现,添加魔芋胶使咸蛋清蛋白热诱导凝胶保水性增强,凝胶表面微观结构更加平整与紧密,这与本实验结果相似。
图6 鸡血豆腐凝胶的微观结构Fig.6 Microstructure of chicken blood tofu gels
2.7 复配胶联合超声处理对鸡血豆腐凝胶体外消化率的影响
蛋白质的消化率能够反映一种食物蛋白质可被消化酶分解的程度,是评价食物营养价值的重要指标。食物蛋白质的消化率越高,其被人体消化吸收的可能性越大,食物的营养价值也越高[32]。复配胶联合超声处理对鸡血豆腐凝胶体外消化率的影响如图7所示,CK1组鸡血豆腐凝胶体外消化率为68.55%,显著低于其他各处理组(P<0.05)。添加复配胶后,A1和M1组鸡血豆腐凝胶体外消化率分别提升了8.51%和14.39%,说明在鸡血中添加复配胶能够提高鸡血豆腐凝胶的体外消化率,可能是由于瓜尔豆胶、阿拉伯胶和魔芋胶通过分子相互作用与鸡血蛋白结合,提高了鸡血蛋白的热稳定性,减少了过度加热对鸡血蛋白结构的影响。使鸡血豆腐凝胶内部的蛋白质不会因为受热而被过度破坏,从而提高其体外消化率[32]。超声处理后,CK2、A2和M2组鸡血豆腐凝胶体外消化率分别提升至71.42%、80.63%和82.93%,说明超声能提高鸡血蛋白的体外消化率,可能是由于适度超声可使鸡血蛋白结构展开,增加消化酶与鸡血蛋白的结合位点,从而促进酶解反应的进行[33]。任孟珂等[34]利用葡聚糖改善了大豆蛋白的功能特性,但对其体外消化率产生了不利影响,本实验利用超声联合复配胶,在提升鸡血豆腐凝胶品质的前提下,显著提高了其体外消化率,使其具有更高的应用价值。
图7 复配胶联合超声处理对鸡血豆腐凝胶体外消化率的影响Fig.7 Effect of mixed food gums combined with ultrasonic treatment on in vitro digestibility of chicken blood tofu
3 结 论
瓜尔豆胶-阿拉伯胶、瓜尔豆胶-魔芋胶及超声处理均能改变鸡血豆腐凝胶的物化性质,提高其流变性能及体外消化率。同等条件下,瓜尔豆胶-魔芋胶对鸡血豆腐出品率和体外消化率的促进效果优于瓜尔豆胶-阿拉伯胶。由鸡血豆腐凝胶的粒径、Zeta电位、傅里叶变换红外光谱和微观结构分析发现,通过复配胶联合超声处理能进一步改善鸡血豆腐凝胶综合品质。因此,在工业生产中可利用瓜尔豆胶和魔芋胶复配并联合超声处理来提升鸡血豆腐凝胶的品质,从而提升肉鸡副产物鸡血资源的附加值。