肌内结缔组织的组成、分布及生长调控研究进展

汪 洋，王稳航

（天津科技大学食品科学与工程学院 天津 300457）

骨骼肌是一种具有黏弹性的生物组织，是运动系统的重要组成部分，主要由水、脂肪、蛋白质、碳水化合物和无机成分组成，在动物宰杀成熟过程中转化为肉，是人们日常生活中动物蛋白的主要来源之一。

存在于肌肉组织中的结缔组织称为IMCT（Intramuscular connective tissue，IMCT），也统属于胞外结缔组织（Extracellular matrix，ECM），是维持肌肉的结构和功能的重要部分，也是决定肉品质（如嫩度、保水性） 的关键成分。自1840年Bowman 首次将横纹肌或随意肌中每条肌肉纤维周围的结缔组织结构描述为“最精致的管状膜鞘”以来，由于其在动物体内的生理作用以及在烹制过程中对肉的食用品质的重要影响，人们就开始对IMCT 的结构组成和功能特性产生了浓厚的兴趣[1]。

肌肉内的IMCT 可分为3 类——肌外膜（Epimysium）、肌束膜（Perimysium）和肌内膜（Endomysium）。这些结缔组织由细胞和细胞外基质组成，其中以细胞外基质为主，包括胶原蛋白、弹性蛋白和蛋白聚糖，它们在IMCT 中扮演不同的角色。在动物体内，IMCT 在动物生长发育和衰老过程中起着重要作用。另外，在肉的宰后成熟和烹饪过程中IMCT 的组分产生不同程度的变化，对肉的嫩度等品质具有重要影响，研究IMCT 在肌肉的组成、分布、合成代谢以及生物调控，具有重大意义。

近年来，随着肉品科学和肉类加工业的蓬勃发展，人们对IMCT 有了更深层次的认识，利用其生物学性质和理化特性调控肉制品品质成为健康肉类食品重要的发展方向。常海军等[2]于2009年和2011年分别综述了IMCT 与肉嫩度相关性，肌内胶原蛋白与肉品质的关系的研究进展[3]。在此基础上，本文总结近十年来国内外学者关于IMCT的研究进展，对IMCT 的结构、组成、分布及生长等方面进行陈述与评论，最后展望其生物学控制技术，旨在丰富与拓展IMCT 的基础理论与实用技术，为肉类食品的生物制造提供一些参考。

1 IMCT 的结构与组成

骨骼肌是动物机体最大的组织，具有收缩功能，也是肉的重要来源。作为一种复杂的生物组织，肌肉是由存在于复杂的结缔组织形成的网络中的高度收缩的肌原纤维结合形成的，结缔组织相互交叉融合，形成应力和黏连，直接或间接地与骨骼相连[4]；是一类典型的复杂黏弹性体，既具有固体的弹性性质，又呈现液体的黏性性质[5]，通常骨骼肌占产肉动物胴体体重的35%～65%。骨骼肌由大约90%的肌纤维和10%的结缔组织和脂肪组织组成[6]。肌纤维因不属于本文阐述对象，不在此赘述，有关知识可参阅文献[6]至[8]。

结缔组织为肌肉的间质部分，起支持联系和营养等作用。包在整个肌肉表面的称为肌外膜，含有血管和神经。由肌外膜发出结缔组织以及血管和神经分支伸入肌束之间，并包裹在肌束外，称为肌束膜。再由肌束膜发出结缔组织，伸入肌纤维之间，包裹在每根肌纤维外，称为肌内膜。肌内膜、肌束膜、肌外膜相互连接并形成结缔组织网络，从而使得单根肌纤维的收缩可以通过肌内膜传至肌外膜[9]。同时，肌肉中还包括大量的血管和神经，为肌肉提供养分并调节其活动[10]，如图1所示。

图1 肌肉组织的结构[6]Fig.1 Structure of muscle tissue[6]

肌肉的三层结缔组织（肌内膜、肌束膜、肌外膜）均为IMCT[11]，同属于胞外结缔组织（Extracellular matrix，ECM）。结缔组织通常由胶态的基质、丝状的纤维和细胞成分组成，细胞成分包埋在基质中，控制着IMCT 的生长和修复；基质主要由胶原蛋白和弹性蛋白组成，还包括蛋白聚糖和糖蛋白等，为IMCT 提供生物力学强度，调节肌肉细胞行为，在骨骼肌发育和肉的宰后成熟中起重要作用[12]。IMCT 的结构、组成和数量在肌肉、物种和品种之间存在很大差异，并且对肉的质地有重要的作用[13]。图2描绘了各种生物大分子在骨骼肌纤维的位置和分子间的相互作用。

图2 骨骼肌周围细胞外基质的示意图[14]Fig.2 Schematic representation of the ECM surrounding skeletal muscle[14]

1.1 胶原蛋白

1.1.1 胶原蛋白的分子组装与种类分布 IMCT中最丰富的蛋白质是胶原蛋白，它是细胞外基质的主要成分，是一种富含羟脯氨酸的蛋白质，哺乳动物肌肉中胶原蛋白含量达12.8%[15]。胶原蛋白包含20 种氨基酸中的18 种，每个胶原蛋白分子中含有约33%的甘氨酸、12%的脯氨酸和11%的羟脯氨酸，蛋氨酸、半胱氨酸和酪氨酸含量低，色氨酸缺乏。胶原蛋白的一级结构中富含Gly-X-Y 重复序列，其中X 和Y 位置通常被脯氨酸（Pro）和羟脯氨酸（Hyp）占据[16]。每个胶原蛋白分子的中心区域由3 条α-链各自盘绕成左旋螺旋，再相互缠绕形成右手超螺旋，其与螺旋末端的无规卷曲部分共同构成原胶原蛋白。原胶原蛋白分子再自我组装形成胶原原纤维，胶原原纤维进一步聚集形成胶原纤维，以及各种不同结缔组织[17]。

目前已发现编码29 种类型胶原蛋白的基因[18]，在骨骼肌中至少存在7 种胶原蛋白类型——I，III，IV，V，VI，XII 和XIV。骨骼肌中胶原蛋白的主要类型是I 型和III 型，它们成四分之一交错排列在组织中形成原纤维[13]。I 型胶原蛋白是肌外膜的主要成分，I 型和III 型在肌束膜中含量多，而在肌内膜中主要是III 型、IV 型和V 型[19]，如图3所示，这些结缔组织共同赐予肌肉一定的韧度。因为肌肉间的肌外膜在加热煮制加工过程中通常被修整掉，所以III、IV 和V 型胶原蛋白对肉韧度的贡献要比I 型大一些。

图3 肌肉中主要的胶原蛋白分子结构图[2，17]Fig.3 Structural diagram of major collagen molecules in muscle[2，17]

1.1.2 胶原蛋白的交联 胶原蛋白分子的分层组装和堆积可为不同的组织提供结构稳定性、机械完整性和弹性，其作用随着分子间的共价交联而增强。除了单个胶原蛋白分子的三螺旋结构之外，胶原蛋白还通过翻译后修饰形成的分子间和分子内的交联获得了额外的机械性能和化学稳定性[18]。该过程是通过赖氨酸氧化酶的作用将特定的赖氨酸和羟赖氨酸残基转化为相应的醛而引发的，使在同一分子和相邻分子中与并列的赖氨酸醛、赖氨酸、羟基赖氨酸和组氨酸残基发生一系列缩合反应，从而导致二价、三价和四价交联[20]。交联以3种共价键形式存在：（1）二硫键，由于仅含有半胱氨酸而被限制在III 型和IV 型中；（2）2 条α 链中赖氨酸和羟赖氨酸的醛基氧化形成的，在体外可还原；（3）更复杂的键，连接2 个以上的α 链，主要是胶原蛋白的老化过程中产生的（成熟交联）[21]。

分子内交联是通过赖氨酰氧化酶作用于胶原蛋白的氨基和羧基端肽，将选定的赖氨酸和羟赖氨酸残基转化为醛基赖氨酸和羟基赖氨酸，可在纤维形成过程中通过醇醛缩合自发反应，如图4所示[20]，当胶原蛋白分子内的2 个α 链精确并联排列时才能形成[19]。因此，α 链二聚体是由两条α链的端肽段之间的分子内交联产生的。分子内交联不影响胶原纤维的稳定性，而分子间的交联影响胶原纤维的稳定性[22]。

分子间交联发生在胶原蛋白三聚体的端肽与四分之一交错的相邻三聚体的螺旋区域之间。胶原原纤维中1 条α 链上的赖氨酸醛基与其邻近的赖氨酸或羟赖氨酸ε-氨基反应生成稳定的醛胺类物质（脱氢羟赖氨酰异亮氨酸，Dehydro-hydroxylysinonorleucine），该物质具有还原性和热不稳定性，可被还原成羟赖氨酰异亮氨酸（Hydro-xylysinonorleucine），这些交联的化学性质取决于胶原组织的性质和年龄。交联的差异是由于三螺旋中端肽和特定赖氨酸的羟基化程度所致。这些二价交联仅是中间体，随后与组氨酸、赖氨酸或羟赖氨酸残基多次缩合转化为稳定的三价交联——组氨酸-羟基-赖氨酸正亮氨酸、羟赖氨酸吡啶啉和赖氨酸吡啶啉，并且随着成熟过程中胶原蛋白合成代谢的减少，三价交联在组织中不断累积。大部分成熟的交联在动物生命后期形成，其局部浓度取决于形成它们的组织、年龄、性别、活动和身体状态[18]。

在动物生长发育过程中，随着非还原性交联的增加[15]，使肌肉中的胶原蛋白不断地互相形成三维网状结构，增加了肌肉的韧性，同时胶原蛋白的可溶解性越来越低。此外，胶原纤维变粗可能也会导致韧性增加[23]。

降解现有的IMCT 结构和成分并合成新的替代成分的过程称为胶原蛋白的合成代谢[1]。未成熟交联占比高表明主要是新的胶原蛋白合成，例如：在组织生长、纤维化、伤口愈合和骨折修复中。相反，成熟的交联占优势则表明胶原合成代谢程度低。因此，未成熟与成熟交联的比例可作为胶原组织代谢率的指标[24]。动物成熟后胶原组织的合成代谢减少，胶原蛋白中葡萄糖和赖氨酸的ε-氨基反应，形成第二种交联机制，通常称为非酶糖基化，与精氨酸形成环状结构，生成葡萄糖苷，与之类似的结构如戊糖苷，在分子间交联的形成中发挥作用[18]，如图4中④所示。

此外，转谷氨酰胺酶可介导胶原蛋白的交联，可将非胶原配体固定在胶原上，从而形成分子内、分子间交联，如图4中③所示[18]。

图4 胶原蛋白交联途径示意图[18]：①赖氨酰氧化酶介导的交联；②羟赖氨酸途径分别产生酮亚胺和醛亚胺交联；③转谷氨酰胺酶介导的肽链交联；④非酶糖基化Fig.4 Schematic diagram of collagen cross-linking pathway[18]：①lysyl oxidase-mediated linked；②the hydroxylysine pathways leads to ketoimine and aldimine crosslinks；③transglutaminase-mediated peptide chain cross-link；④nonenzymatic glycation

1.2 弹性蛋白

弹性蛋白是极其稳定的蛋白质，可为许多组织和器官（例如：肺、皮肤、血管和韧带）提供弹性和回弹力[25]，在肌肉中分布较少。在牛肉中，除了半腱肌和背阔肌以外，大多数肌肉中弹性蛋白的含量均很少（通常干重低于0.4%），一般仅为胶原蛋白的1/10[26]，如图2所示。弹性蛋白在加热时也发生收缩，使肉变硬，其对肉的质地影响不可忽视。

弹性蛋白的组成中，甘氨酸占40%，疏水氨基酸占40%（其中缬氨酸占18%），还有少量脯氨酸和羟脯氨酸。在赖氨酸氧化酶的作用下，80%以上的赖氨酸残基在弹性蛋白分子之间和内部形成共价交联[27]，其特有的交联是异锁链素（Isodesmosine）和锁链素（Desmosine）[28]。随着动物年龄的增长，弹性蛋白的可溶性下降。

Rowe[29]通过显微镜观察牛半腱肌和背最长肌中弹性蛋白的组织结构，发现弹性蛋白具有2 种结构形式，在肌外膜和肌束膜中，粗弹性纤维（直径5～10 μm）与肌纤维长轴平行，而细弹性纤维（直径1～2 μm）近似于胶原纤维的走向，与肌纤维长轴呈一定的角度。此外，半腱肌肌外膜和肌束膜上含有大量的弹性蛋白，而背最长肌中的粗弹性蛋白少，细弹性蛋白含量相近。另外，研究发现与波浪状胶原纤维束相关的弹性纤维有助于肌肉在变形后恢复其原始形态[30]。

1.3 蛋白聚糖

细胞外基质的另一个主要成分是蛋白聚糖（Proteoglycan，PG），它的重要作用是将细胞外基质的纤维成分连接在一起[11]，如图2所示。PG 是由核心蛋白组成，硫酸化的糖胺聚糖链（Glycosaminoglycan，GAG）与之共价连接。GAG 是高度硫酸化且带负电荷的二糖重复序列的聚合物。附着于核心蛋白的典型GAG 包括硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸乙酰肝素和硫酸角质素。这些GAG的数量、长度和化学结构在不同的PG 之间有所不同，通常与质膜和细胞外基质形成有关[28]。核心蛋白的结构和大小高度可变，分子质量约为40～350 ku。蛋白多糖分子中带有大量的负电荷，使蛋白多糖链相互排斥，分子结构松散，可以吸附大量水分。因此，蛋白多糖通过调控结缔组织纤维的大小和排列，影响肉的质地[19]。

在骨骼肌中，蛋白聚糖的表达会在肌肉发育和生长过程中发生变化，从富含大量硫酸软骨素蛋白聚糖的混合物转变为硫酸软骨素、硫酸皮肤素和硫酸乙酰肝素蛋白聚糖的混合物，表明不同的蛋白聚糖在肌肉生长过程中可能具有不同的发育功能。此外，蛋白聚糖可能与胶原蛋白和非胶原蛋白成分相互作用，在组织功能、结构和形态建成中起重要作用[31]。例如：核心蛋白聚糖（Decorin），一种富含亮氨酸的小分子蛋白聚糖，是横纹肌中蛋白聚糖的主要类型，在调节胶原蛋白原纤维直径和肌纤维生长、牛胎儿肌生成的早期IMCT 形态形成中起重要作用[32]，还可通过调节生长因子在肌肉细胞静止和生长中发挥重要作用[28]。硫酸乙酰肝素蛋白聚糖可调节肌肉细胞的增殖、分化和成纤维细胞生长因子2（FGF2）的信号转导[31]。

PG 对肉的质地有一定的贡献，在肌内胶原网络的稳定中起重要作用，受生理变化（生长、年龄）影响较大，在动物宰后存储期间能够被蛋白酶迅速降解[33]。宰后成熟过程中，PG 的降解会使胶原蛋白暴露于胶原酶中，并促进其降解，从而影响IMCT 的机械性能和肉的嫩度[34]。Wang 等[35]研究了IMCT 的蛋白聚糖对不同大理石花纹水平和成熟度的牛肌肉剪切力的贡献，发现剪切力与蛋白聚糖的含量成正相关。Dubost 等[36]研究发现蛋白聚糖在烤制的背最长肌和煮制的半膜肌中起多汁的作用。此外，通过对蛋白聚糖、糖蛋白、XII 型和XIV 型胶原蛋白与牛肉感官特性相关性的研究，结果表明这些成分与总胶原蛋白和不溶性胶原蛋白具有信息互补，从而能够更真实地评价最终肉制品的品质[34]。

1.4 生物学功能

IMCT 具有多重生理作用，它是肌肉细胞外的复杂的蛋白网络，维持肌肉结构并将收缩力传递到肌腱和骨骼中[30]。除了其结构作用外，IMCT 在细胞信号传导和调节生长因子、调节肌肉细胞生长的过程中也很重要[12]。它能够为服务整个肌肉组织的主要神经、血管和每条肌肉纤维的单个神经元和毛细血管提供机械支撑；调控肌肉的发育和神经支配，并将组织整合在一起；提供了整合整个组织收缩功能的基质，使机械力通过细胞-基质相互作用以及将细胞连接在一起的肌内膜结缔组织相互协调，并在相邻的肌肉细胞之间传递[11]。

2 IMCT 的合成代谢与体内分布

2.1 合成代谢

IMCT 是一个动态重构的结构。由于IMCT 在整个肌肉中形成一个连续的网络，因此在动物生长过程中必须通过蛋白水解和新成分的合成来扩展网络结构，以满足肌肉生长。基质金属蛋白酶（Matrix metalloproteinases，MMP）是对细胞外基质成分具有特异性的锌依赖性蛋白酶家族，在调节肌生成、纤维生成和脂肪形成中起重要作用，可对结缔组织进行分解和重构[37]。至少有25 种MMP已通过生物化学方法鉴定，每种MMP 都有不同的首选靶标范围，并以特定的方式与不同的细胞外基质成分相互作用[1]。

MMP 负责肌内结缔组织的降解，从而可以在动物生长的肌肉增长时，适当增加肌肉纤维的大小。与合成ECM（主要是胶原蛋白）新成分的成纤维细胞的活性相结合，调控胶原蛋白的降解和合成的平衡[37]。MMP 通常以酶原形式从成纤维细胞和其它细胞中分泌出来，并通过蛋白水解去除屏蔽活性位点的小区域而在细胞外被激活。MMP 活性也受到金属蛋白酶组织抑制剂（TIMP）的调节[38]。

IMCT 合成代谢途径如图5所示[38]，肌肉组织内细胞的反应可能会影响IMCT 的更新，细胞信号通路可以对多种刺激产生反应，从而增加MMP、TIMP 和基质成分，如纤维胶原蛋白的合成。MMP 的活性和新基质成分的合成会影响IMCT 的合成代谢与重构。

图5 IMCT 合成代谢过程示意图（MMP，基质金属蛋白酶；TIMP，基质金属蛋白酶组织抑制剂）[38]Fig.5 Schematic diagram of the anabolic process of IMCT（MMP，matrix metalloproteinase；TIMP，the tissue inhibitor of matrix metalloproteinase）[38]

2.2 肌肉内IMCT 的分布变化

在肌肉中，承担精细调节运动的肌肉纤维质地纤细，IMCT 含量高，而承担粗重运动的肌肉纤维质地粗糙，其含量则较低[39]。此外，不同肌肉中肌束膜和肌内膜中IMCT 含量不同。Purslow[39]对14 组牛肉的研究结果表明，肌肉的肌束膜中胶原蛋白含量约是肌内膜的2.5 倍，在一些肌肉中肌束膜的厚度可能比其它肌肉厚2.5 倍，肌束膜的尺寸和形状也具有明显差异。Bendall[40]通过对31组牛肉的研究，发现胶原蛋白含量占无脂干物质含量的1%～15%，而弹性蛋白含量在0.05%～2%之间变化。

3 动物生长对IMCT 的影响

长期以来，人们已经认识到，肌肉中IMCT 的含量变化是影响烹饪时不同肌肉韧性的重要因素之一。随着动物的生长，可溶性胶原蛋白占比降低，不溶性胶原蛋白占比升高，胶原蛋白的溶解度显著下降[41]。谌启亮等[42]研究了不同月龄的西门塔尔杂交公牛，发现随着牛月龄的增加，背最长肌的剪切力随着肌纤维直径的增大而增大，随着羟脯氨酸含量的增加而增大。表明肉的嫩度与肌纤维直径、结缔组织含量呈负相关。

Wojtysiak[43]研究了45 只波兰大白猪在生长期为90，150，210 d 的腰长肌结缔组织结构，结果表明随着生长期的延长，胶原纤维在肌内膜和肌束膜中的排列变得更密且更规则，肌内膜和肌束膜厚度和肌纤维直径显著增加。相反，肌肉结构中胶原蛋白面积百分比、胶原蛋白总量和可溶性胶原蛋白含量逐渐降低。Girard 等[44]发现随着年龄的增长，从12～13 个月到18～20 个月时，臀中肌的平均总胶原含量和平均剪切力值增加，并且这些变化伴随着可溶性胶原的减少。

胶原蛋白中的交联程度随着动物年龄的增长而增加，其可还原形式逐渐转化为更稳定的不可还原形式，IMCT 的结构完整性提高。Hill[45]通过对98 头牛、5 只绵羊、9 头猪的肌肉分析，发现随着年龄的增长，总肌内胶原百分比降低。在16 周至6 个月的年龄范围内，牛的肌内总胶原蛋白含量变化很大，没有迹象表明其随年龄增长呈系统性的增加，而胶原蛋白的交联数量或强度随着年龄的增长而增长。这充分说明随着动物生长，肌肉中胶原蛋白含量和共价交联会产生协同变化，这些变化增加了IMCT 的机械性能，有助于增强肉的韧性。

除生长期外，IMCT 还受到饲料、饲养方式等多方面因素的影响。Archile-Contreras 等[46]发现饲养方式的差异会对2 种牛的肌肉的韧性和胶原蛋白特性产生影响，并且可能会以不同的方式影响不同肌肉的嫩度，同时生长速率会在不同程度上影响2 种肌肉的热溶性胶原蛋白的含量。Modzelewska-Kapituła 等[47]发现给荷斯坦黑白花公牛喂食能量值更高的饲料，其冈下肌的脂肪含量和水溶性胶原蛋白的比例会升高，不溶性胶原蛋白含量降低，这表明喂食能量值高的饲料会对冈下肌的屠宰价值和胶原蛋白分布产生有利影响。除饲养方式外，性别会影响肌肉中的胶原蛋白含量和分布[48]。

4 IMCT 的生物调控

4.1 品种调控

Blanco 等[49]通过对不同动物品种的胶原蛋白含量进行整合分析，发现动物品种的差异会导致胶原蛋白特性的不同，这表明不同品种的动物可能具有不同的IMCT 分布。在牛、猪、鸡或羊品种的遗传选择中，对肌肉生长和瘦肉含量的遗传选择很普遍，而迄今为止IMCT 特征似乎并没有作为遗传选择。Blanco 和Alonso[50]在安格斯和克里奥洛牛的背最长肌中发现I 型胶原蛋白与III 型胶原蛋白的比率存在差异。Christensen 等[51]研究了15 种欧洲牛的总胶原蛋白浓度和溶解性，发现胶原蛋白湿重总含量在2.72～4.07 mg/g 之间，溶解性在21.7%～27.3%之间。Panea 等[52]研究了10 个品种的西班牙和法国本地牛的肉质特性，发现品种能够影响胶原蛋白特性和肉的质地，其中法国品种牛的胶原蛋白溶解度值比西班牙品种低。同时，该研究认为当动物的年龄相似时，胶原蛋白的溶解度可能是检测品种间差异的最佳参数，而在成熟时动物之间年龄的差异与肌内胶原蛋白的热稳定性密切相关。由此看来，胶原蛋白溶解度对定义肉的质地和感官质量非常重要。

4.2 细胞调控

畜体中不同肌肉间的IMCT 数量和空间分布不同，尤其是肌束膜，这似乎与其体内功能有关，因此降低结缔组织的总含量是不可行的，然而可以操纵胶原蛋白的成熟状态，从而调节肉嫩度。原理上，可通过增加结缔组织新陈代谢率，生产出成熟度较低的IMCT，使其在60 ℃以上烹饪更容易分解，从而提高了熟肉的嫩度，而这可以通过调控MMP 来操纵IMCT 的重塑速率来实现[38]。

肌肉细胞和成纤维细胞都分泌MMP 和TIMP[53-55]，而这些酶表达受多种因素的影响，例如：品种、年龄、性别、饲料水平、运动和肌纤维类型[37]。Archile-Contreras 等[55]证明，从同一只牛的3种肌肉中分离出的成纤维细胞具有不同的MMP活性，反映出这些肌肉中不同数量的结缔组织和结构会影响酶的表达。此外，MMP 的功能还受体内活性氧（Reactive oxygen species，ROS）的影响，其与饲养环境和饮食等因素有关。通常，ROS 能够增加MMP2 活性并减少胶原蛋白的合成，而维生素E 和维生素C 可以抵消氧化应激对新胶原蛋白合成的负面影响[56]。到目前为止，已证明有4 种MMP 可降解弹性蛋白及其前体原弹性蛋白，即MMP-2，-7，-9 和-12[25]。

在体外细胞培养模型中，外界刺激可诱导MMP 活性提高，其能够破坏IMCT，并增加胶原蛋白的新合成，表明MMP 具有操纵IMCT 转换的能力[38]。在未来的研究中，可以基于这些因素在动物体内的作用来评估对肉的嫩度存在的潜在影响，由于动物体内多种因素之间复杂的相互作用，可以预想对动物进行整体处理可能会对不同肌肉的肉质产生不同的影响。

4.3 基因调控

在探究IMCT 结构和组成的遗传选择时，通常要分析与IMCT 合成代谢紧密相关的MMP、TIMP 的单核苷酸多态性（Single nucleotide polymorphisms，SNP）[1]。在牛基因组中，已鉴定出230万个推定的SNP，然而只有大约123 000 个SNP是从具有高质量的深层序列覆盖且被验证的可能性较高的区域中鉴定出来的[57]。在牛中许多SNP与畜体的特征、生长速率和肉质变化有关[58]。

其中，MMP 和TIMP 中的SNP 可能影响脂肪的数量和组成，结缔组织的含量以及动物肌肉中的交联。Dunner 等[59]从15 个欧洲牛品种的肉中鉴定了与脂肪形成和脂质分布相关基因中的SNP。在分析的候选基因中，他们发现MMP-1 中的SNP与脂肪酸种类和含量具有相关性，尤其是二十二碳六烯酸和共轭亚油酸含量的影响很大。同时，MMP-1 基因多态性影响m-钙蛋白酶的活性，并与肉的嫩度有关。因此，进一步检查MMPs 和TIMPs 基因中的SNPs 可能有助于评估这些酶在肌肉发育和肉质遗传控制中的作用。同时，可以合理地猜想牛肉中MMPs 的活性存在某些自然变化，可能与MMPs 和TIMPs 的基因多态性的发生有关，并且也与宰后成熟和烹饪过程中IMCT 的完整性和韧性的变化有关。

5 展望

IMCT 是肌肉中必不可少的组分，它在生命体中起多方面的作用，主要由胶原蛋白、弹性蛋白、蛋白聚糖和糖蛋白等组成。在动物生长发育过程中，IMCT 的结构和组成会发生相应变化，主要体现在其含量、溶解性、交联度等方面，进而影响到肉的质地。目前，除了对胶原蛋白的组成和作用了解比较清楚外，弹性蛋白和蛋白聚糖的相关性质和功能了解较少。另外，IMCT 作为完整的生物结构对肌肉以及肉的性能的贡献性需要进一步研究。鉴于IMCT 对肉品质的重要作用，进一步探究动物体内IMCT 成分的表达与调控机制，以及如何利用现代生物技术从品种选育、营养调控、养殖方式等方面控制其在肌肉中的含量以达到改善肉的质地的目的，是未来需要我们深入了解、认识和研究的重要领域。随着人们对肉食品的营养、健康、绿色、安全要求的不断提高，鉴于过度加工对肉食品的潜在健康影响，对肉的原料品质提升是提高终端产品质量、生产健康肉食品的关键。随着生物技术的不断进步和合成生物学的快速发展，生物制造技术在调控IMCT 及与其相关的肉食品质上将发挥着越来越重要的作用。