植物SnRK1蛋白激酶研究进展

张 余，余舜武，李 佳，李天菲，陈 晨，高宁宁，罗利军*

(1华中农业大学植物科学技术学院，武汉 430070；2上海市农业生物基因中心，上海 201106)

SNF1蛋白激酶(Sucrose non-fermenting 1-related protein kinase 1，蔗糖非发酵-1相关蛋白激酶)最初是在酵母中发现的，由于酵母snf1突变体不能利用半乳糖、麦芽糖、丙三醇和几个非酵解的糖类，因此被命名为蔗糖非酵解蛋白激酶[1]。SNF1蛋白激酶在进化过程中非常保守，动物AMPK(AMP-activated protein kinase)和植物SnRK1(Sucrose non-fermenting 1-related protein kinase 1)属于直系同源基因。植物SnRK1属于SnRK超家族，SnRK超家族分为SnRK1、SnRK2和SnRK3三个亚家族，其中SnRK2和SnRK3基因家族为植物所特有，主要参与植物应答ABA和盐胁迫[2-4]。SnRK1蛋白激酶是由3个亚基构成的复合体，为植物感受能量缺乏的核心调节子。如，一年生的烟草在食草动物啃食后通过SnRK1激酶复合体中的β亚基GAL83改变源-库关系直接参与碳水化合物在叶片和根中的分配，提高烟草的适应性[5]。1991年，第一例植物SnRK1基因从黑麦胚乳中被分离出来，由于能够恢复酵母snf1突变体在含有丙三醇和葡萄糖培养基上的表型，暗示着植物SnRK1同酵母SNF1基因所编码的蛋白具有相似的功能，在碳代谢方面发挥重要作用[6]。SnRK1激酶能够在蛋白水平对底物SPS(蔗糖磷酸合成酶)、NR(硝酸还原酶)、HMG-COA(乙酰辅酶A还原酶)、TPS5(海藻糖磷酸合成酶5)等碳氮代谢过程中的关键酶类进行磷酸化修饰，在植物体的糖调控网络中发挥调节作用，进一步影响植物各个器官的生长和发育[7]。

1998年Takano M等[8]从水稻中分离了3个cDNA克隆(OSKs)，这些基因编码的产物均已被证明能够磷酸化底物SAMS发挥SNF1激酶功能。根据序列相似性和表达模式将OSKs家族分为2类：group 1 (包括osk1基因)和 group 2 (包括osk24、osk35两个基因)，group 1主要在生长组织中表达，如幼苗、花和未成熟的种子；group 2则在未成熟的胚中强烈表达，并且表达峰值早于sbe1 和waxy基因，暗示着group 2中的OSKs基因在水稻早期胚乳发育过程中起着关键作用。OSK24P：Gus转基因植株组织化学染色分析显示，OSK24基因主要在果皮、糊粉层和胚乳细胞中表达，并且OSK24基因表达模式的转变与每个组织中淀粉粒的出现呈正相关，表明OSK24基因在库器官碳水化合物代谢方面发挥着特殊的作用[9]。

1 SnRK1蛋白激酶复合体结构

SnRK1蛋白激酶为异源三聚复合体，由具有催化活性的α亚基、具有调节作用的β亚基和具有锚定作用的γ亚基组成完整的复合体。由于生物体内存在的α、β、γ亚基数目各异，因此其所组成的复合体的种类也有差异，如酵母中存在1个α亚基Snf1，3个β亚基GAL83、SIP1和SIP2，1个γ亚基，可组成3种SNF1激酶复合体，线虫中激酶复合物形式达到了20种，而果蝇中仅存在1种复合体形式[11]。尽管生物体内存在SNF1激酶复合体的种类繁多，但是主要发挥激酶催化作用的复合体可能存在于有限的组合中，如拟南芥中发挥SNF1催化作用的复合物90%来自由AKIN10催化亚基所组成的复合体，而AKIN11则仅占10%[12]。

SnRK1蛋白激酶的功能主要是由α催化亚基决定的，因此研究人员对α亚基的功能进行了比较深入的描述，同时，近年来对β、γ亚基的生物学功能和结构也有报道[13-15]。SnRK1蛋白激酶复合体不仅在物种间具有高度的保守性，组成其复合体的3个亚基在物种间也存在保守性，尤其是α亚基高度保守。α亚基包括一个起磷酸化作用的活化环，自身抑制序列AIS(Auto-inhibitory sequence)和β亚基互作区(β-subunit interaction domain)[16]。

最初报道β亚基一级结构中包含两个不同的结构域，分别为激酶互作区KIS domain(Kinase interaction sequence domain)和ASC domian(Association with the SNF1 complex)。随着对β亚基的进一步研究，发现酵母Gal83亚基和哺乳动物AMPKβ亚基都能够与肝糖原结合，随即命名为GBD结构域(Glycogen-binding domain)[17-19]；拟南芥AKINβ2能够与淀粉结合，因此植物中将该保守结构域称作SBD(Starch-binding domian)[15]。SBD结构域部分包含KIS区域，并且SBD结构域较KIS区域更大，因此目前广泛认为β亚基包含SBDKIS结构域和ASC结构域。β亚基具有可变的N端，酵母细胞中β亚基N端的乙酰化修饰或者构象的变化使得β亚基的定位发生变化。如正常条件下，β亚基定位在细胞质中，在高浓度的葡萄糖处理条件下，酵母体内的β亚基Gal83、Sip1、Sip2定位发生变化，Gal83蛋白移动到核内，Sip1蛋白移动到液泡中，而Sip2蛋白的定位未发生变化；不能发生乙酰化修饰的Sip2△菌株，导致酵母细胞加速衰老。同时，β亚基N端存在一个Ser残基与哺乳动物中AMPKβ1自身磷酸化相关[20-21]。

典型的γ亚基存在着多变的N端，其C端比较保守,主要由4个CBS motif组成。此外,拟南芥中还存在另外一种非典型的亚基KINβγ，N端与β亚基的SBD同源，C端与γ亚基同源，为植物特有发挥γ亚基的功能[22-25]，图1表示了SnRK1复合体3个亚基结构水平。早期研究表明，在葡萄糖缺乏的条件下，酵母γ亚基Snf4通过与Snf1亚基的C端AIS序列发生互作，能够解除激酶的自身抑制作用。由于拟南芥中具有典型结构的γ亚基与非典型结构的βγ亚基结构之间存在SBD序列的差异，因此在结合淀粉过程中也有差异。体外试验发现，拟南芥AKINβγ蛋白与淀粉能够在体外条件下发生互作，而具有典型结构的AKINγ亚基则未被检测到[15]。

Kinase catalyticdomain，激酶催化结构域；AIS，自身抑制调节结构域；KAI，激酶相关互作蛋白；SBD，淀粉结合结构域；ASC，SNF1复合体相关结构域；γ-NTD，γ亚基可变N端结构域；CBS，胱硫醚-β-合成酶，可结合腺苷衍生物图1 拟南芥SnRK1复合体亚基结构Fig.1 Subunit structure of SnRK1 complex in Arabidopsis thaliana

2 SnRK1的调节与被调节

SnRK1激酶复合体发挥激酶磷酸化功能，其活性在具有催化功能的α亚基上体现。三级蛋白激酶构成的系统广泛存在于动物、植物和酵母中，而SnRK1处于三级蛋白激酶系统中的最底层，酵母Sak1、Elm1、PAK1和Tos3蛋白激酶能够通过磷酸化位于α亚基T-Loop中的Thr210激活SNF1复合体[26]。哺乳动物中LKB1、TAK1、CaMKKβ均位于SNF1上游，能够磷酸化底物SNF1蛋白激酶[27-28]。近年来在拟南芥中也报道了SnRK1上游激酶GRIK12 (Geminivirus rep-interacting kinases)或者称为AtSnAK12(ArabidopsisSnRK1-activating kinases，Locus tag分别为At5g60550、At3g45240)，通过作用α亚基AKIN10活化环第175位苏氨酸T175和AKIN11第176位苏氨酸T176，最终在蛋白水平上完成对SnRK1的磷酸化修饰[29-31]。

SnRK1磷酸化激活激酶活性，但磷酸化酶去SnRK1磷酸化而使其失活。在高浓度葡萄糖条件下，酵母中Reg1-Glc7蛋白磷酸酶1、2A相关蛋白磷酸酶Sit4以蛋白互作的方式维持SNF1复合体的催化亚基活化环中Thr-210去磷酸化状态；两个基因的单突变体均能引起酵母体内肝糖原的积累以及Thr-210磷酸化状态发生增强[32]。reg1△sit4△双重突变体背景中表达完整的SNF1表现为致死型，而reg1△sit4△snf1△三重突变体中表达部分SNF1，不包括C端的调控结构域，两种情况下均表现出较高的Thr-210磷酸化活性[33]。Ptc1、2C类的蛋白磷酸酶能够在酵母体内与Snf1发生互作，对其Thr-210位点磷酸化活性进行调节，其作用方式表现出不依赖于高浓度葡萄糖[34]。SUMO (E3 SUMO-protein ligase SIZ1)为小分子蛋白(12 ku)，翻译后偶联到底物蛋白上，以可逆的方式对关键的生物过程进行调节。Crozet等[36]最近发现SIZ(E3类泛素化连接酶)能够类泛素化修饰SnRK1蛋白激酶复合体的多个亚基，进一步通过蛋白酶体途径将激酶复合体降解，从而抑制SnRK1信号系统。但SnRK1的SUMO相关研究还太少，其具体的功能尚需进一步研究。

SnRK1活性的调节不仅归因于上游的激酶以及磷酸酶的直接调节，而且还受到其亚细胞定位、植物体内代谢物的调节[36]。许多研究表明，拟南芥处于营养生长阶段中的trehalose 6-P(T6P)通过抑制SnRK1激酶活性，参与调节植物的生长发育[37-38]。能够破坏植物能量平衡的环境因素往往也能造成SnRK1活性发生变化，如处于胁迫条件下，SnRK1活性显著增加，参与调控能量代谢，对碳水化合物进行再分配。这种由于环境因素造成植物体内SnRK1蛋白激酶活性的变化也可能是由于环境因子改变了植物体内代谢物质或者化合物的变化进一步影响了SnRK1的活性。代谢产物UDPGlc、ADPGlc、Glc1-P、Glc6-P、Fru1、6-P、3PGA、Ribose 5-P、ribulose 5-P 和T6P均能够抑制SnRK1磷酸化活性[39-40]。

植物的生长发育调节是十分精细而又复杂的过程，尽管SnRK1所参与植物发育过程的调节都很关键，然而目前尚未有报道对于植物完成其生命周期表现出决定性的作用。表1列出了SnRK1复合体α亚基与互作蛋白共同参与的生物学过程。越来越多的研究表明，SnRK1在逆境中参与碳水化合物的代谢，赋予了SnRK1蛋白激酶在植物抵抗逆境过程中的重要作用[41]。同时，SnRK1作为基础能量代谢，参与T6P[42]、FUS3[43]、TOR[44]、ABA[45]等重要信号转导途径，使得SnRK1的作用方式表现得非常复杂。不利的环境因子作用于植物能够增强SnRK1活性状态，SnRK1通过代谢重编程一方面抑制逆境下的合成代谢，另一方面促进分解代谢，共同作用维持植物体内的能量稳态，为植物细胞提供了抵抗不利环境的条件。SnRK1蛋白激酶复合体作为异源三聚体，其具有催化功能的α亚基被广泛研究报道，其他两个调控亚基如何参与和精细调节SnRK1复合体功能的报道非常有限。

表1 与植物SnRK1互作的蛋白

3 SnRK1蛋白激酶调节植物生长发育和品质

SnRK1作为能量代谢的关键调节子，在酵母、植物、哺乳动物中被广泛报道。植物中SnRK1主要参与糖信号调节，而糖信号与植物的生长发育密切相关，暗示着SnRK1基因在植物生长发育调节方面扮演着重要的角色。

3.1 SnRK1与植物生长发育

小立碗藓ppsnf1appsnf1b双突变体加速了其生长发育进程以及衰老过程。尽管双突变体能够在培养基中生长，但是由于缺乏Snf1激酶活性，表现出发育畸形、早熟，对激素的敏感性也发生改变，并且突变体的生长需要持续光照，而外施葡萄糖能够削弱由于昼夜变化导致突变体发育畸形这一效应，暗示着SnRK1能够通过影响植物代谢物帮助植物应对黑暗[63]。大麦中，反义表达SnRK1基因导致花药中淀粉含量显著降低，花粉发育受阻，表现出雄性不育[64]。此外，拟南芥中AKINγ亚基的同源基因AtPV42a和AtPV42b参与调节拟南芥生殖生长，如角果长度、结实率等[65]。

拟南芥中SnRK1复合体存在两个α亚基，分别为SnRK1.1(AKIN10)和SnRK1.2(AKIN11)，二者在序列以及结构上非常保守，AKIN10蛋白激酶负调节营养生长和衰老阶段，过量表达AKIN10基因能够推迟胚向营养生长阶段、营养生长向生殖生长的转化，同时开花期、植物器官发育发生显著性变化、衰老也显著推迟；抑制表达AKIN10，拟南芥的花期明显较野生型提前[43，66]。Lastdrager等[67]报道了植物体内糖类水平以及TOR信号途径和SnRK1信号途径共同完成植物生长发育的调节。过量表达SnRK1.2开花期显著提前，早期发育阶段叶片大小和莲座的直径均显著高于野生型，尽管SnRK1.1和SnRK1.2的两个亚基在序列上保守性很高，但亚细胞定位以及组织表达在二者之间存在差异[68]。

Tsai等[43]通过酵母双杂交技术筛选到了与AKIN10互作的蛋白FUS3(B3结构域转录因子，胚胎发育过程中起到关键作用)，凝胶激酶分析表明AKIN10能够磷酸化底物FUS3。过量表达AKIN10基因能够抑制FUS蛋白的降解，AKIN10和FUS3在体内互作促进了种子成熟、休眠，抑制了发育阶段的转换。遗传互补试验分析表明，fus3-3突变体能够部分恢复由于过量表达AKIN10引起的发育期转化延迟以及器官发育的缺陷。拟南芥种子萌发阶段，AKIN10 和FUS3基因在对ABA的调节表现出一致性，而AKIN10基因主要应答糖信号，FUS3基因对渗透胁迫表现得更为敏感。

豌豆中抑制SNF1基因的表达，导致成熟阶段表型上出现多向性，减少了蔗糖向储存物质的转化、球蛋白含量降低、子叶形状、对称性以及叶表面均发生变化，种子重量显著减少，同时反义表达SnRK1能够引起种子成熟缺陷，表现出对ABA不敏感的表型[69]。Coello等[70]报道，菜豆种子中SnRK1蛋白激酶在开花后20 d活性达到最大值，己糖(葡萄糖、果糖)含量急剧下降，种子中的淀粉和蛋白质也开始积累，同时发现SnRK1激酶活性在子叶和胚轴中存在显著差异，暗示着SnRK1蛋白在子叶和胚中受到不同的调节。离体豆荚中的种子完成发育，主要通过吸收储藏在豆荚中的碳水化合物，这一过程需要感受营养物的减少，同时分配利用豆荚储藏物。离体豆荚发育受到能量缺乏胁迫，豆荚中SnRK1激酶活性没有发生显著性变化，而种子中SnRK1激酶活性增加，通过调节碳水化合物的分配，将豆荚中的储藏物质转移到种子中，使得部分种子得以正常发育，进一步表明SnRK1基因参与感受能量胁迫以及对碳水化合物进行重新分配[71]。番茄中异源表达平邑甜茶SnRK1(MhSnRK1)导致过表达株系果实成熟较野生型提前了10 d[72]。SnRK1也参与miRNA的调节，过量表达SnRK1抑制了许多miRNA的转录，暗示着能量胁迫下，SnRK1活性被大幅度激活，进而介导的转录重编程影响了miRNA的转录[73]。

3.2 SnRK1与植物品质

马铃薯块茎中特异表达SnRK1基因，影响了参与淀粉合成途径中两个关键酶类基因sucrosesynthase(蔗糖合成酶)和ADP-glucosepyrophosphorylase(腺苷二磷酸葡萄糖焦磷酸化酶)的上调表达，酶活水平上进一步分析发现，这两种酶的活性在过量表达株系中也显著高于野生型，最终导致块茎中葡萄糖含量显著降低，淀粉含量显著增加，而对块茎发育、发芽、块茎产量没有显著影响[74]。番茄中过量表达平邑甜茶SnRK1(MhSnRK1)，增加了植株的光合速率、N吸收效率以及根茎比，进而影响了番茄叶片、果实的淀粉和蛋白含量[72]。

4 SnRK1蛋白激酶应答逆境胁迫

异常环境因子严重限制着植物的生长发育，如病虫害、干旱、水淹、高盐等因子均能够在很大程度上影响植物的生长和繁殖。目前已有大量基因被克隆和验证参与植物的抗逆，如转录因子家族NAC、WRKY、MYB、AP2等，激酶家族CIPK、MAP以及SNF1等。植物SNF1超家族包括3个亚家族，其中SnRK2、SnRK3亚家族广泛参与耐盐、耐旱、耐冷等作用，而SnRK1目前已被报道在耐淹、抗病以及ABA信号通路等过程中扮演着重要的作用。

4.1 SnRK1参与水淹

水淹往往伴随着植物缺氧、碳水化合物代谢发生剧烈变化，严重影响植物体内能量平衡，SnRK1蛋白激酶被激活。Lu等[75]研究表明：谷物作物中SnRK1A基因参与糖信号途径，位于MYBS1和aAmy3基因上游，能够提高MYBS1启动子的活性，也能对MYBS1进行磷酸化修饰激活蛋白活性，促进淀粉分解，为植物提供可利用的能量。水淹往往造成植物缺氧，在不具有Sub1A基因的品种AP(非耐淹水稻品种‘Arborio Precoce’)中，其主要可能是通过CIPK15-SnRK1-MYBS1-Ramy3D途径促进淀粉降解，为植物细胞提供能量，外施50mmolL蔗糖能够显著提高品种AP在水淹胁迫下的存活率，进一步暗示着糖信号通过SnRK1在水淹过程中提高植物的生存能力起到促进作用[76]。

Cho等[77]研究显示，SnRK1基因通过直接作用细胞核内染色质诱导耐淹基因的表达，提高拟南芥的耐淹性，同时利用原生质体瞬时表达系统证明了SnRK1所参与调节的逆境信号通路具有特异性。水淹胁迫下，过量表达没有活性的突变转录本SnRK1或者KIN10的转基因植株，其叶片失绿严重。最近Cho等[78]又报道SnRK1通过调节拟南芥体内广泛地磷酸化水平提高耐淹性。有趣的是Im等[51]报道了拟南芥AKIN10转基因植株在盐水(含有150mmolL NaCl)中的耐盐性分析，发现在失活形式的AKIN10(AKIN10IN)植株中，叶片受损与对照比较接近，受到损伤较轻；而表达WT形式的AKIN10(AKIN10WT)叶片明显表现出漂白，叶绿素含量显著降低，其分子机制主要是因为SnRK1基因不仅参与调解水淹，而且在蛋白水平上也能够磷酸化失活bHLH 转录因子AtMYC2(AtMYC2，能够诱导RD22基因的表达)，进而削弱了拟南芥的抗盐性，表明SnRK1在拟南芥耐淹性和抗盐信号途径调节过程中存在拮抗作用。

4.2 SnRK1参与植物抗病

双生病毒科(Geminiviridae)包括4个属，玉米线条病毒属(Mastrevirus)、番茄曲顶霉素属(Topocuvirus)、曲顶病毒属(Curtovirus)、菜豆金色花叶病毒属(Begomovirus)，数量多、分布广泛。其中菜豆金色花叶病毒属是最大的一个属，包含200多个种类，在重要的经济作物中能够引起毁灭性的灾害。Hao等[79]研究发现，番茄金花叶病毒AL2(菜豆金黄花叶病毒属)以及甜菜曲顶病毒L2(曲顶病毒属)均能够与本氏烟草体内SnRK1蛋白发生互作，使得SnRK1激酶失活，导致烟草易于感病，反义表达SnRK1基因表现出相似的表型；相反，当过量表达SnRK1基因时，烟草抗病性显著增强。Shen等[80]研究表明，SISnRK1蛋白激酶通过与致病效应分子βC1蛋白(β卫星分子编码一个βC1蛋白是诱导植物出现病症的关键组分)互作并发生磷酸化修饰减弱双生病毒的侵染以及病毒DNA分子的积累，进一步削弱了植物对病毒的侵染能力。另外，植物特异的AKINβγ亚基通过SBD结构域与两个蛋白发生互作，提高植物对病原菌的抗性[13]。Kim等[81]发现激活突变体OSK35-D(OSK35、SnRK1b基因)能够增强水稻对白叶枯和稻瘟病的抗性，沉默突变体osk35较对照表现更为敏感。

4.3 SnRK1参与ABA信号途径

MYR的β亚基通过酰化作用将SnRK1固定在细胞膜上，然后定位在细胞膜上的PP2C74(2C类蛋白磷酸酶)在体内与SnRK1发生互作并导致催化亚基发生去磷酸化作用[36，58]。Zhang等[82]报道拟南芥SnRK1和钙依赖蛋白激酶能够磷酸化AREBP蛋白，ABA处理小麦根部，Western Blot结果显示未发生磷酸化的SnRK1蛋白含量随着处理时间的延长呈现递减趋势，而SnRK1磷酸化抗体则表现出增加趋势。

过量表达SnRK1能够增加拟南芥对葡萄糖以及ABA的敏感性，同时ABA处理过程中额外添加葡萄糖，进一步加强了过量表达SnRK1植株对ABA的敏感性[12]。酵母双杂交以及体外pull down试验表明，拟南芥ABI1、PP2CA(A型2C类蛋白磷酸酶，负调节ABA信号途径)与SnRK1亚基的调控结构域发生互作，导致SnRK1去磷酸化失活，双重突变体(abi1-2pp2ca-1)以及四重突变体(Qhai1-1Qabi2-2)对6%葡萄糖表现出比对照更加敏感的表型，同时过量表达PP2CA表现出对葡萄糖不敏感的表型，表明蛋白水平上PP2C类蛋白参与调节SnRK1活性，暗示着SnRK1信号与ABA信号途径存在交互作用，进一步利用原生质体系统证明了ABA通过抑制PP2C，促进SnRK1信号途径；转录组数据表明，受ABA、SnRK1诱导或者抑制基因数量分别重叠了22.3%和28.7%，反映了ABA信号途径和SnRK1信号途径存在交叉重叠[45]。

5 展望

SnRK1广泛存在于生物体中，而SnRK2、SnRK3亚家族仅为植物所特有，因此有理由推测SnRK2、SnRK3亚家族是从SnRK1亚家族中进化分离出来的，主要参与植物对冷害、盐害、干旱等逆境过程做出响应，而SnRK1亚家族的功能则更偏向基础能量代谢方面，调控着碳氮代谢过程中关键的酶类，感受植物体内能量变化[83]。目前SnRK1已在拟南芥、水稻、小麦、马铃薯、番茄、豌豆、菠菜、菜豆等植物体中被研究报道[9，12，70，74，84-85]。SnRK1作为为数不多的被研究得比较清楚的蛋白激酶之一，主要还是通过磷酸化修饰某些底物蛋白，影响下游基因或者在代谢重编程中发挥作用[73]。

Lu等[75]报道，水稻snrk1a、snrk1b突变体在苗期存在生长上的差异，而在成株期未有说明其他表型是否存在差异。尽管SnRK1在进化过程中非常保守，但是由于物种的差异导致所发挥的功能有所不同，SnRK1在作物中的报道相对较少，能在作物改良中充分利用好SnRK1也是一个非常大的挑战。植物在面临逆境胁迫时，往往会选择牺牲一部分能量作为对逆境损失的补偿，以期保证生存繁殖能力，生物群体对环境的适合度研究表明，生物的防御体系与其生殖能力是互相约束的，群体在适应环境时既要面临环境的威胁又要进行世代的传递，因此能量分配在两者之间发生调节，使群体更好地适应环境[86]。未来能否将SnRK1亚家族作为群体对环境适应的指示剂，通过SnRK1活性动态监测植物在能量代谢和响应逆境过程的综合表现，是一个值得探讨的问题。同时由于Snf1复合体β亚基GAL83在植物遭受啃食之后参与碳水化合物的分配；结合菜豆中豆荚离体后，种子中的SnRK1能够分配调节豆荚中碳水化合物，对于根茎类作物，如马铃薯、土豆等产量、品质的改良以及实现高产、稳产的育种目标具有非常重要的意义。

干旱带来的作物减产严重威胁着世界各地的粮食安全，植物在应对干旱时，地上部分主要是通过ABA信号途径通过调节气孔关闭，减少水分蒸腾，提高植物的耐旱性。SnRK2蛋白激酶能够磷酸化下游转录因子或者膜蛋白，开启ABA信号途径模式。SnRK1蛋白激酶与ABA信号途径的交叉重叠作用使得SnRK1蛋白激酶在抗逆中所起到的作用显得更加重要，同时SnRK1参与ABA信号途径与SnRK2参与的方式区别比较大，SnRK1可能更倾向于从能量角度参与逆境过程。SnRK1和SnRK2在ABA信号途径中的共同之处或者区别点还需要进一步研究，以阐明二者信号通路相互交叉的节点。