低场核磁共振法研究NaCl对肌原纤维蛋白凝胶水分分布和移动性的影响

韩敏义，刘永安，王 鹏，邹玉峰，徐幸莲,*，周光宏

（1.南京农业大学 农业部畜产品加工重点实验室，食品安全与营养协同创新中心，江苏 南京 210095；2.河南省产品质量监督检验院，国家粮油及肉制品质量监督检验中心，河南 郑州 450004）

低场核磁共振法研究NaCl对肌原纤维蛋白凝胶水分分布和移动性的影响

韩敏义1，刘永安2，王 鹏1，邹玉峰1，徐幸莲1,*，周光宏1

（1.南京农业大学 农业部畜产品加工重点实验室，食品安全与营养协同创新中心，江苏 南京 210095；2.河南省产品质量监督检验院，国家粮油及肉制品质量监督检验中心，河南 郑州 450004）

为解决凝胶类肉制品含盐量过高的问题，探讨了NaCl浓度对猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶水分分布和移动性的影响。分别用离心法、低场核磁共振（low-field nuclear magnetic resonance，LF-NMR）、扫描电镜研究不同NaCl浓度下的猪肉肌原纤维蛋白凝胶保水性、水分移动性及分布状态和凝胶微观结构，并用主成分分析探讨它们之间的相关性。结果表明：随着NaCl浓度的上升猪肉肌原纤维蛋白的保水性显著增加、加热后形成了多孔致密的结构。LF-NMR T2驰豫反演为4 个峰，其加权T2分别为0.62～3.89、4.62～35.28、59.06～153.22、1 198.75～1 518.17 ms；合并后分别对应水的3 种存在状态，即大分子结合水、不易流动水和自由流动水。加入NaCl使水的移动性下降，并且使不易流动水的峰面积显著增加（P＜0.05），从而增加了保水性。主成分分析结果显示不同NaCl浓度凝胶样品在主成分评分图上表现出明显的聚类，低浓度的NaCl在第1主成分的右端，而高浓度在第1主成分的左端，从变量评分图上也可以看出不同指标NaCl浓度的变化情况。因此，不同NaCl浓度下凝胶保水性的改善和不易流动水的增加明显相关。

低场核磁共振；肌原纤维蛋白；热诱导凝胶；水分分布；主成分分析

肌原纤维蛋白约占肌肉总蛋白质含量的40%～60%，为肌肉中含量最多也是最重要的蛋白质，它赋予了低温凝胶类肉制品很多加工功能特性（如保水保油性、黏结性等）。在肉及肉制品中添加食盐、磷酸盐提高其离子强度后，改善了产品的凝胶性和保水性（water holding capacity，WHC）[1]，可降低产品的烹调损失[2]。已有研究表明，在一定的离子强度范围内，通过提高离子强度，能使牛肉肌纤维蛋白的凝胶特性和保水性得到明显改善[3]；多聚磷酸盐及食盐均能通过提高蛋白质的溶解性而明显改善肌球蛋白的黏结性，加热后形成纤丝状的凝胶微观结构，从而提高其凝胶特性[4]；在禽肉中只需加入0.5%的盐就会改善产品的保水性[5]。也有研究人员研究了离子强度对兔肉腰大肌和半膜肌肌原纤维蛋白热凝胶性的影响，结果发现，低离子强度下（0.2 mol/L KCl）蛋白质溶液会形成非常弱的凝胶，而逐渐增加离子强度（0.6 mol/L KCl）会逐渐增加凝胶硬度[6]。然而离子强度对肌肉蛋白质凝胶功能特性的影响还与肌肉的类型有很大关系，从鱼肉中提取的肌原纤维蛋白比来源于哺乳动物和禽类的肌原纤维蛋白对pH值和离子强度的改变会更加敏感[7]，而且，从哺乳动物中提取的肌原纤维蛋白和肌球蛋白体系中，低离子强度（＜0.3 mol/L）对凝胶的影响与调整离子强度所使用的方法有关[6]。如果在粗蛋白中通过直接加盐而获得不同离子强度，低离子强度形成的蛋白质凝胶样品凝胶强度比高离子强度要差。如果蛋白质首先溶解在高离子强度（＞0.3 mol/L）溶液中，然后再稀释透析达到低离子强度，这样形成的蛋白质凝胶强度要高于高离子强度凝胶样品[7]。综上所述，通过改变NaCl浓度来改变离子强度能够改善凝胶的功能特性，提高凝胶的保水性，但是对于不同NaCl浓度使保水性变化的机理，如水分分布状态的变化及与凝胶微观结构的关系还没有报道。而低场核磁共振（low-field nuclear magnetic resonance，LF-NMR）是一种无损的、非侵入式的测量高含水量样品水分分布状态和移动性的工具[8]。因此，本实验利用LF-NMR检测不同NaCl浓度下肌原纤维蛋白热诱导凝胶水分分布状态的变化，探讨不同离子强度使保水性变化的机理。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

宰后约4 h的猪里脊肉购于南京苜蓿园大街农贸市场。

乙二醇双（2-氨基乙基）四乙酸（ethylene glycolbis-（2-aminoethyl）tetra-acetic acid，EGTA） 美国Sigma公司；曲拉通X100（triton X100） 美国Amersco公司；NY/CPE复合材料 苏州固易特包装制品有限公司；NaCl、KCl、多聚磷酸盐等试剂均为市售分析纯。

1.2 仪器与设备

Avanti J-E高速冷冻离心机 美国贝克曼库尔特商贸有限公司；8010ES Waring Blender高速组织捣碎机美国Waring商业公司；BVPJ-680真空包装机 杭州艾博科技工程有限公司；Ultra Turrax T25 BASIS高速匀浆机 德国IKA公司；PQ001核磁共振分析仪 苏州纽迈电子设备有限公司；S-3000N扫描电子显微镜、ES2030冷冻干燥机、E21010离子溅射仪 日本日立电子有限公司；HH-42恒温水浴锅 常州国华电器有限公司；UV-2450岛津紫外-可见分光光度计 日本岛津公司；pH 211 HANNA台式酸度计 意大利Hanna仪器设备公司；SIM-F124制冰机 日本三洋公司；冷库操作间 上海锐欧冷冻设备有限公司。

1.3 方法

1.3.1 原料处理

将猪背长肌贮藏于冰盒运回实验室，蒸馏水反复冲洗后，用事先预冷的手术刀剔除肌肉上多余的脂肪及结缔组织，而后切成约0.5 cm×0.5 cm×0.5 cm的小块，装入真空包装袋（每袋100 g左右），进行真空包装，包装好的样品贮存于-20 ℃低温冰箱中备用。猪肉肌原纤维蛋白提取前将真空包装的肉样取出，置于0～4 ℃冷库中解冻约10 h。

1.3.2 猪肉肌原纤维蛋白的制备及质量浓度测定

参照Doerscher等[9]的方法，最终制到纯化的猪肉肌原纤维蛋白分离物。其浓度采用双缩脲法进行测定，利用牛血清白蛋白作为标准蛋白，以牛血清白蛋白质量浓度（mg/mL）为横坐标，540 nm波长处吸光度为纵坐标，绘制标准曲线，得到回归方程为y=0.047 3x+0.001 5（R2=0.999 8）。根据标准曲线方程计算得到肌原纤维蛋白质量浓度，提取的肌原纤维蛋白样品在24 h内用完。

1.3.3 猪肉肌原纤维蛋白凝胶的制备

猪肉肌原纤维蛋白用50 mmol/L K2HPO4/KH2PO4（pH 6.0）缓冲液稀释到80 mg/mL，加入预先计算好的固体NaCl，使NaCl在肌原纤维蛋白样品中的最终浓度达到0、0.1、0.2、0.3、0.4、0.5、0.6 mol/L，中速（180 r/min）搅拌5 min，使肌原纤维蛋白样品混合均匀，转移到带盖的7 mL塑料离心管中，置于恒温水浴锅中以1 ℃/min从20 ℃升温到70 ℃，保持20 min。保温结束后立即将肌原纤维蛋白凝胶样品从水浴锅中取出放在0～4 ℃的冷库中过夜（存放约10 h），第2天测定猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶的保水性、LF-NMR弛豫时间和扫描电镜观察。

1.3.4 肌原纤维蛋白凝胶保水性测定

按照Kocher等[10]的离心法进行测定，制备的猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶在0～4 ℃、10 000 r/min离心 10 min，记录离心前后离心管和样品的质量及离心析出液体的质量。WHC计算见如下公式。每个处理有3 个重复。

式中：m0为离心前肌原纤维蛋白凝胶样品的质量/g；m1为离心过程中液体损失的质量/g。

1.3.5 LF-NMR自旋-自旋弛豫时间（T2）测定及弛豫数据反演

LF-NMR弛豫测量在纽迈桌上型脉冲NMR分析仪PQ001上完成。测试条件设定及弛豫数据反演拟合参照文献[11]。为了更好地区分样品，充分考虑组成峰所有点的弛豫时间信息，使用弛豫时间几何加权平均值作为T2进行分析[12]。每个肌原纤维蛋白NaCl处理有4个重复。

1.3.6 扫描电镜（scanning electron microscope，SEM）凝胶微观结构观察

将制得的不同NaCl浓度的猪肉肌原纤维凝胶样品用刀片切成1 mm×1 mm×1 mm左右的小块，置于体积分数2.5%的戊二醛溶液中固定2 h，而后用乙醇梯度（50%、70%、80%、90%）脱水15 min，无水乙醇和叔丁醇脱水3 次，每次30 min 。置于-10 ℃预冷的冷冻干燥机内真空干燥，气压表指示10 Pa以下时取出。喷10 nm厚度的金。最后通过扫描电子显微镜进行肌原纤维蛋白凝胶微观结构观察，所使用的加速电压为20 kV。

1.4 数据处理及分析

用SAS 8.01统计分析软件进行单因素方差分析，使用Duncan’s新复极差法进行多重比较。使用Statistica 8.0统计分析软件对WHC、低场NMR数据进行主成分分析（principal component analysis，PCA），主成分的保留标准为如果主成分的特征值大于1，则该PC会被保留用以后续分析。

2 结果与分析

2.1 不同NaCl浓度对猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶保水性的影响

肉的含水率约为75%[13]，是肉中含量最多的成分。凝胶保水性显示了肌原纤维蛋白质结合水的能力，其大小对低温凝胶类肉制品的加工性能、多汁性、风味、产量及成本有十分重要的影响[14]。在低温肉制品加工中，一般加工温度为65～73 ℃，离子强度环境为0.1～0.6 mol/L，pH值范围为5.5～6.0[15]。

图1 NaCl浓度对猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶保水性的影响Fig.1 Water-holding capacity (WHC) of pork myof i brillar protein heat-induced gel as a function of NaCl concentration

由图1可知，NaCl浓度的提高明显改善了猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶的保水性。在低NaCl浓度情况下（低于0.2 mol/L），肌原纤维蛋白的主要成分（肌球蛋白）大部分处于纤丝状态，此时蛋白质的溶解度较差[16]，所以形成的肌原纤维蛋白凝胶保水性很低，约为58%，此时形成的肌原纤维蛋白凝胶和水呈明显分离状态。当NaCl浓度提高至0.3 mol/L，肌原纤维蛋白质部分溶解，肌球蛋白由低盐浓度时的纤丝状态变为单体状态，此时形成的热诱导凝胶保水性迅速增加至96.24%。NaCl浓度继续提高到0.4～0.6 mol/L时，保水性还会得到进一步改善，当NaCl终浓度为0.4 mol/L时凝胶保水性最好（98.82%），当NaCl终浓度继续提高时，凝胶保水性有下降的趋势，但是统计分析结果表明NaCl终浓度在0.4～0.6 mol/L之间时，凝胶保水性没有明显变化。其他学者用冷冻干燥法测定的用含水率衡量不同离子强度情况下凝胶保水性[17]，所得结果与本实验一致，因此，认为热诱导凝胶的保水性会随离子强度的增加而明显改善，且低离子强度范围内NaCl浓度增加对保水性改善的效果更加明显。

2.2 不同NaCl浓度对猪肉肌原纤维蛋白凝胶NMR T2弛豫时间的影响

图2 典型的猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶T2弛豫时间分布Fig.2 Typical distribution of T2 relaxation time in pork myof i brillar protein heat-induced gel

由图2可知，加入不同浓度的NaCl后经加热形成的热诱导凝胶LF-NMR衰减曲线拟合的T2弛豫时间分布为4 个峰，前2 个小峰T2弛豫时间分布T2b和T21分别为：0.62～3.89、4.62～35.28 ms，后2 个大峰所对应的T2弛豫时间T22、T23分别为59.06～153.22、 1 198.75～1 518.17 ms；这4 个峰分别对应水的3 种不同状态，即结合水、不易流动水和自由水。由于T21、T22弛豫时间相近，将第2、3个峰都解释为不易流动水。有研究人员发现在乳清浓缩蛋白热诱导凝胶中LF-NMR弛豫也拟合为4 个峰，他们解释为4 种水分子状态：不可移动水（结合水）、弱可移动水、中度可移动水和可移动水（自由水），中度可移动水含量最大，而具有最大T2弛豫时间的处理保水性最差[18]。

表1 NaCl浓度对猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶T2弛豫时间的影响Table1 Effect of NaCl concentration on T2relaxation time of pork myof i brillar protein heat-induced gel

由表1可知，加入0.1 mol/L NaCl后猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶T2b与空白组相比显著下降（P＜0.05），说明加入NaCl后形成的凝胶中这部分水结合得更加紧密。NaCl浓度继续升高T2b没有进一步的变化（P＞0.05），表明这部分水对应于结合水，是与猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶中肌球蛋白等蛋白质大分子结合的水分子[19]。大部分研究结果表明，T2b与肉的宏观和微观结构及机械压力的变化无关[20-21]，但高浓度NaCl时可能会引起T2b的上升，可能是由于构成水结合位点的蛋白质的变性以及蛋白质侧链的损失造成的[22]。本实验结果与此相反，加入NaCl使系统微环境变化剧烈，蛋白质水合作用加强[23]，与水的结合更加紧密，T2b下降，但NaCl浓度再提高则微环境变化不如前者显著。不易流动水会受到一些加工条件如加热等处理的影响[20]。加入NaCl使T21与T22明显降低，表明不易流动水分子的移动性降低，该变化趋势与前人研究结果一致[22]。但T21、T22在NaCl浓度为0.2 mol/L相对于0.1 mol/L时显著升高，其原因可能是盐使肌原纤维膨胀，使粗丝和细丝之间的距离增加[24-25]。T21在高NaCl浓度时（≥0.3 mol/L）又显著下降，T22继续升高，但仍显著低于没加NaCl的对照组（P＜0.05）。NaCl浓度为0.1 mol/L时，T23先显著下降（P＜0.05），之后随着NaCl浓度的升高（0.1～0.4 mol/L）T23显著上升，这与Bertram等[17]得到的离子强度增加会使T2增加的结果一致，Lewis等[26]发现在η-卡拉胶凝胶中KCl的浓度提高会使弛豫时间为1 s左右峰的弛豫时间增加，他们认为原因是聚集的增加。0.5～0.6 mol/L NaCl浓度时T23显著下降，最后与对照组没有显著差异（P＞0.05）。综上，从总体上看，加入NaCl，各组分水的移动性下降，但NaCl对T2弛豫时间的影响并不是完全线性的，因此单独的弛豫时间不足以反映凝胶保水性的变化，需要结合各峰峰面积比例的变化。

表2 NaCl浓度对猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶各弛豫峰峰面积百分数的影响Table2 Fraction of each relaxation component at varying NaCl concentrations of pork myof i brillar protein heat-induced gel

由表2可知，在低NaCl浓度时（0～0.2 mol/L），T2b峰面积比例（P2b）随着NaCl的加入而有所增加（P＜0.05）；NaCl浓度为0.3～0.5 mol/L时和对照组没有显著差异（P＞0.05），而高NaCl浓度时（0.6 mol/L）时和空白组相比又显著下降（P＜0.05）。可能是因为低浓度NaCl会使肌原纤维膨胀，提高了表面积，暴露了更多的大分子蛋白来结合水分[25]，而高浓度NaCl会使肌原纤维中肌球蛋白尾部的α螺旋结构不稳定，螺旋结构折叠，空间结构变小或是肌球蛋白的盐析导致了结合水的变少[27]。尽管T2b峰面积百分比在加入不同浓度NaCl时有显著变化，但其占总峰面积百分比都很小（不足1%），因此保水性的变化与此成分关系不大。

P21和P23随着NaCl浓度的增加而显著下降（P＜0.05），而P22显著上升（P＜0.05），从对照组的38.05%增加到0.6 mol/L的76.22%，NaCl终浓度提高后使肌原纤维蛋白热诱导凝胶保水性改善推测为这部分状态的水，即不易流动水引起的。原因可能是NaCl浓度升高，自由水变少，转变为不易流动水，使肌原纤维蛋白热诱导凝胶保水性提高。Pearce等[20]认为P22的提高意味着肌原纤维外部水的增加，肉的保水性提高，与本研究类似。使用低场NMR方法研究保水性与其他方法得到的结果一致。Herrero等[28]的研究结果也表明，肉糜的保水性（用汁液损失来表示）随着盐浓度的增加而提高。

2.3 NaCl对肌原纤维蛋白凝胶微观结构的影响

图3 猪肉肌原纤维蛋白添加不同浓度NaCl形成的凝胶扫描电镜图（×2 000）Fig.3 Scanning electron micrographs of pork myof i brillar protein gel at various NaCl concentrations (×2 000)

由图3a、3b可知，对照组（0 mol/L）和浓度为0.1 mol/L NaCl的肌原纤维蛋白凝胶样品为团块状，还有些棒状的结构，可能是不溶解的纤丝肌原纤维蛋白，纤细多孔的凝胶微观结构几乎没有呈现，这也是低盐浓度下肌原纤维蛋白凝胶样品保水性比较低的原因。在0.2 mol/L NaCl的处理中棒状结构变少（图3c），形成具有部分孔洞的肌原纤维蛋白热诱导凝胶。浓度继续升高，达到0.3 mol/L时，由于肌原纤维蛋白的溶解，加热后形成了精细多孔状的凝胶微观结构（图3d），几乎不存在不溶解的棒状结构，所以此时的保水性明显改善，而NaCl浓度继续升高后，形成致密的凝胶网络结构（图3e、3f），所以造成了保水性的升高。Hermansson等[29]也报道了离子强度会影响凝胶的微观结构情况，不同离子强度会形成2 种类型的凝胶，在低离子强度下形成了精细的凝胶微观结构，而在高离子强度下形成的凝胶结构粗糙。其结论与本研究不同的原因可能是不同的蛋白质来源和获得离子强度的方法有所不同，在他们的研究中用的蛋白质是肌球蛋白而且是用透析的方式获得的不同离子强度，而且获得不同离子强度的方法也会影响凝胶的微观结构和凝胶强度[6]。

2.4 NaCl对肌原纤维蛋白凝胶WHC及低场NMR弛豫影响主成分分析

由于保水性和低场NMR水分弛豫测定的水分子分布和移动性参数之间存在着共线性[20,30]，单一的参数变量已经不能精确表现出不同NaCl浓度处理样品之间的差异，而且多个参数指标之间的相关性用相关系数来表示不能说明变量之间的共线性，有学者建议用主成分分析来表示超过3 个变量之间的相关性[31]。因此对保水性和低场NMR数据进行了主成分分析处理，从而对原始数据进行降维。表3为主成分1（T2b、T21、T23、P21、P22、P23、WHC）和主成分2（T22和P2b）对不同NaCl处理样品变化总体方差的解释情况，主成分1能解释总体方差变异情况的62.58%，2 个主成分能解释总方差的91.23%。说明9 个指标（T2b、T21、T22、T23、P2b、P21、P22、P23和WHC）之间存在很强的共线性。

表3 变量的主成分分析Table3 Principal component (PC) analysis of variables

图4 样品第1、2主成分评分聚类图Fig.4 Scores plot of principal components 1 and 2

在主成分分析中，可以根据样品在样品评分图上的位置对样品加以比较。结果表明，样品根据不同NaCl浓度在主成分评分图上进行了聚类（图4）。结合变量载荷图（图5）发现，对照组样品在第1主成分的左端，主要特征是低的WHC、T23、P22值和高的T2b、T21值等，而高浓度NaCl样品在第1主成分的右端，性质和前者相反。中浓度NaCl样品居于第1主成分中间。因此，NaCl浓度从低到高的变化造成了所测样品凝胶水分性质的改变。Bertram等[17]也观察到了不同离子强度NMR在PCA图上的聚类。根据变量载荷图（图5）可以发现，凝胶的保水性主要和P22百分比呈正相关，与前人研究结果一致[32]。

图5 各指标第1、2主成分变量载荷Fig.5 Loading plot of principal components 1 and 2

3 结 论

猪肉肌原纤维蛋白凝胶保水性随着NaCl浓度的增加而显著提高。加入不同浓度的NaCl后经加热形成的热诱导凝胶低场NMR衰减曲线拟合的T2弛豫时间分布为4 个峰，分别对应水的3 种不同状态，即结合水、不易流动水和自由水。不易流动水的峰面积显著提高，肌原纤维蛋白热诱导凝胶保水性的改善对应的可能是这部分状态的水。NaCl浓度提高后肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成精细均匀多孔的凝胶微观结构。主成分分析结果显示，高、低NaCl浓度凝胶样品有显著的差异，在样品评分图上呈现明显的聚类。不同NaCl浓度下凝胶保水性的改善与不易流动水的增加明显相关。

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Water-Holding Capacity in Heat-Induced Gelation of Myof i brillar Proteins as Affected by NaCl Concentration: A Low-Field NMR Study

HAN Min-yi1, LIU Yong-an2, WANG Peng1, ZOU Yu-feng1, XU Xing-lian1,*, ZHOU Guang-hong1
(1. Key Laboratory of Animal Products Processing, Ministry of Agriculture, Synergetic Innovation Center of Food Safety and Nutrition, Nanjing Agricultural University, Nanjing 210095, China; 2. National Grain Oil & Meat-Food Product Supervision and Inspection Center, Henan Institute of Product Quality Inspection and Detection, Zhengzhou 450004, China)

Objective: To investigate the effect of NaCl concentration on water distribution and mobility of pork myof i brillar protein (PMP) during heat-induced gelation in order to reduce the salt content of gel-type meat products. Methods: The water-holding capacity (WHC), T2relaxation time, and gel microstructure were determined by centrifugation method, lowfield nuclear magnetic resonance (NMR) and scanning electron microscope (SEM), respectively. Principal component analysis (PCA) was conducted to find out the main sources of data variability and the relationship between or within samples and variables. Results: Obvious changes in WHC, T2relaxation parameters and gel microstructure of PMP gel were observed with increasing NaCl concentration from 0 to 0.6 mol/L. The addition of NaCl resulted in a signif i cant (P ＜ 0.05) increase in the WHC of PMP heat-induced gel, which was ascribed to the more fi ne microstructure with increase of NaCl concentration. The distributed water proton and NMR T2relaxation of different contents of NaCl after heat treatment were characterized by two minor peaks with relaxation time of 0.62–3.89 ms and 4.62–35.28 ms, a major band with relaxation time of 59.06–153.22 ms. In addition, a wide peak was also observed in the range between 1 198.75 and 1 518.17 ms. These four populations probably represent three water states, i.e., bound, immobile and bulk water according to previous literature. The position of the major peak obviously shifted to higher relaxation time with increasing NaCl level, and the peak area fraction increased, which contributed to the increasing WHC. The addition of NaCl resulted in gels with quite homogenousmicrostructure and decreased pore size after heat treatment, which was observed by SEM. The PCA results showed that the fi rst two principal components (PC) could explain 91.23% of the total variance. The samples obtained with different NaCl concentrations revealed a tendency to group into three clusters. The low levels of NaCl were located in the left side of the PCA score plots, characterized low WHC, T23, P22, whereas the high contents of NaCl were positioned in the right side and characterized the opposite attributes, and the mediate NaCl concentration located in the middle. The correlation of these parameters was displayed in the PCA loading score plot, which displayed a strong correlation of WHC to area fraction of the major NMR relaxometry population. In conclusion, the gel functional properties are improved with increased NaCl concentration, which is ascribed to the increase of immoblized water.

low-field nuclear magnetic resonance; myofibrillar; heat-induced gelation; water distribution; principal component analysis

TS251.5.1

A

1002-6630（2014）21-0088-06

10.7506/spkx1002-6630-201421018

2014-07-08

河北省自然科学基金面上项目（C2013208014）；国家现代农业（生猪）产业技术体系建设专项（CARS-36-11B）；国家重大科学仪器设备开发专项（2013YQ17046308）

韩敏义（1975—），男，讲师，博士，研究方向为畜产品加工与质量控制。E-mail：redleafnew@163.com

*通信作者：徐幸莲（1962—），女，教授，博士，研究方向为畜产品加工与质量控制。E-mail：xlxu@njau.edu.cn