携氧球蛋白及其在体育科学中的应用展望

邢维新，田振军

携氧球蛋白及其在体育科学中的应用展望

邢维新1，2，田振军2

目的：探讨携氧球蛋白在体育科学中的应用前景。方法：采用文献综述和前瞻性分析相结合，对携氧球蛋白的研究进展进行回顾分析，并展望携氧球蛋白在体育科学中的应用前景。结果与结论：携氧球蛋白包括血红蛋白、肌红蛋白、脑红蛋白和胞红蛋白。它们均含有一个铁卟啉环结构，可以可逆性结合氧或二氧化碳等气体分子。携氧球蛋白在体育科学中具有广阔的应用前景，对携氧球蛋白的进一步研究将有利于机体氧运输、氧代谢和氧利用的研究引向深入，为诸多缺血缺氧性疾病的防治以及运动诱导的缺血缺氧性损伤的机理研究提供理论依据。

携氧球蛋白；血红蛋白；肌红蛋白；脑红蛋白；胞红蛋白；体育科学

长期以来，携氧球蛋白一直被认为分为两类，一类是红细胞中的血红蛋白（Hemoglobin，Hb），另一类是肌肉中的肌红蛋白（Myoglobin，Mb），且以往的研究主要集中在他们的结构、分布、生理功能以及与机体氧代谢关系等方面。德国学者Burmester等于2000年在Nature上首次报道，在人和小鼠脑内存在一类新的携氧球蛋白——脑红蛋白（Neuroglobin，NGB）[1]，人们才认识到脊椎动物中存在着第三种携氧球蛋白。NGB能够可逆地结合氧，且与氧有很高的亲和力，可特异性向脑组织供氧。2002年以来研究发现，脊椎动物中存在着第四种携氧球蛋白——胞红蛋白（Cytoglobin，CGB），它能够可逆性结合氧，几乎存在于脊椎动物所有的体细胞内[2]。本文拟对携氧球蛋白的生物学特征及其调控研究以及医学领域的应用进展进行文献追踪和梳理，并对他们在体育科学中的应用前景进行展望。

1 携氧球蛋白的生物学特征研究

1.1 携氧球蛋白的结构与分布

携氧球蛋白家族是含有铁卟啉环结构的一类蛋白质，可以可逆性结合氧或二氧化碳等气体分子。Hb基因α链定位于16p13，β链定位于11p15，含有3个外显子和2个内含子。其蛋白结构是由4条多肽链组成，即2条α链（每条α链含141个氨基酸残基）和2条β链（每条β链含146个氨基酸残基），分子量约为64KD。Mb基因定位于22q13，也含有3个外显子和2个内含子的结构。蛋白结构含有153个氨基酸残基，分子量约为17 KD。NGB和CGB在结构上与Hb和Mb有较大的差异。在基因水平，NGB基因定位于染色体14q24，CGB基因定位于染色体17q25上，均含有4个外显子和3个内含子。NGB和CGB DNA结构是经典的“螺旋三明治”折叠结构。在蛋白结构上，人和小鼠的NGB含有151个氨基酸，分子量为17 KD，而CGB含有190个氨基酸，分子量为20.9 KD，与Hb、Mb（140～153个氨基酸）相比，在氨基末端和羧基末端各多出约20个氨基酸。这些结构上的差异提示了携氧蛋白质在早期进化中的多样性和功能上的不同。

Hb和Mb分别存在于血液和骨骼肌与心肌中。NGB主要分布在神经元中。Kawada和Reuss等学者通过Northern Blot、Dot Blot及RT-PCR等方法研究发现，NGB和NGBmRNA在哺乳动物中枢神经系统、周围神经系统和新陈代谢旺盛的生殖内分泌器官广泛表达[3-5]。在脑中特异性分布于大脑皮质、海马、丘脑、下丘脑、嗅球和小脑[4]。Hundahl CA等研究发现，NGB在脑组织梨形皮质、杏仁体中央核、内侧视前区、视交叉上核、下丘脑室旁核、穹隆周核和外侧下丘脑等部位表达强烈[6]。Ostojic J等通过免疫定位实验发现，NGB和CGB在人类和犬科动物眼内的虹膜、睫状肌、巩膜窦、晶状体、小梁网均有分布[7]。Burmester等采用Northern Blot研究发现，CGB在人体各种组织及发育阶段均有表达，尤其以心脏、胃、膀胱和小肠显著[2]。Man KN等研究发现，CGB在多种器官的纤维原细胞和肝星形细胞中均有分布[8]。NGB亚细胞主要定位于胞质、线粒体周围、内质网和高尔基复合体的管腔外侧[9]。而CGB在胞核[3]和胞浆中均有分布[10-11]。新近研究发现，CGB在神经组织中胞核、胞质和线粒体内均有分布[12]。

作者单位：1.丽江师范高等专科学校体育系，云南丽江674100；2.陕西师范大学体育学院，陕西西安710062。

1.2 携氧球蛋白的生理功能

由于在结构和进化等方面的不同，四种携氧球蛋白的功能也有所不同。Hb用于满足全身氧供应需求。研究发现Hb还具有清除NO的作用[13]。Mb不仅能够贮存氧气，还具有促进氧气进入线粒体、清除细胞内的NO和O2-、维持细胞内的稳态等功能[14]。NGB参与氧转运、氧贮存，与氧气有较高的亲和力，可作为NO和活性氧的清除剂[7]，还可能具有氧感受器[15]和氧化酶的功能[16]。CGB呈六配位脱氧亚铁（Fe2+）形态，具有较强的氧亲和力，且可能具有氧载体与储氧、氧感受器、一氧化氮解毒、抗氧自由基、生物酶、减轻细胞缺氧损伤和神经保护等功能[17-18]。

1.3 携氧球蛋白的生物学调控

携氧球蛋白是含有铁卟啉环的蛋白家族，可以可逆的结合氧，因此，缺氧和血红素均可调控其生成。

1.3.1 低氧刺激通过HIF调控携氧球蛋白表达 缺氧是对机体的异常刺激，机体通过特定的感受系统感受缺氧后，会发生一系列生理反应，低氧诱导因子-1（HIF-1）在缺氧应答中居于核心地位。Semenza首次证实在低氧环境下，通过HIF-1转录激活机制可诱导EPO的基因转录表达增多，以增强Hb含量[19]。Hoppeler通过对未经训练的健康人在低氧状态下（相当于3 850 m）进行6周耐力训练后，发现其骨骼肌HIF-1αmRNA出现明显的上调，并进一步导致VGEFmRNA、MbmRNA表达的增加，而在正常氧状态下则没有观察到这个结果[20]。可见，HIF-1可活化控制Mb合成的基因。NGB5′端非编码区中存在数个与HIF-1结合的序列5-RCGTG-3片段，低氧时HIF-1可促进NGB基因的转录，使NGB得以高度表达。Fordel等研究认为，CGB是一个缺氧诱导基因，长期缺氧可使CGB的表达升高，其机制是通过HIF-1来调控的[21]。

1.3.2 血红素对携氧球蛋白的调控 铁是合成Hb的必需原料，人每天合成Hb所需的铁主要来自于破坏的红细胞。衰老的红细胞被巨噬细胞吞噬后，Hb被消化而释出血红素中的Fe2+，释出的铁即与铁蛋白结合，在血浆铜蓝蛋白的作用下氧化成Fe3+，之后与转铁蛋白（transferrin，Tf）结合被转运到各组织，在组织细胞内Fe3+与Tf分离并被还原成Fe2+，Fe2+在线粒体上与原卟啉、珠蛋白合成Hb。目前认为，Tf是机体中转运铁的重要方式。Tf与三价铁结合来运载铁，通过与组织细胞膜上的转铁蛋白受体（transferrin receptor，TfR）结合，经内吞、酸化、释放、位移等步骤，铁进入细胞内最终被细胞利用合成Hb或者其它含铁的成分[22]。Graber等研究认为，血红素（氯化血红素）可以调控Mb的水平，20 mmol血红素可以使Mb升高70%达到最大值，而40 mmol血红素升高Mb的水平明显低于20 mmol[23]。研究表明，血红素刺激后NGB的表达升高，50 mmol血红素8～24 h可以使NGBmRNA和蛋白表达明显增加，是正常状态下的4～6倍，而且具有明显的浓度和时间依赖性[24]。CGB同NGB、Mb和Hb都属于携氧球蛋白家族，都含有铁卟啉环结构和相似的特性，因此推测血红素可以调控CGB的生成。目前血红素对CGB的调控机制文献报道较少，有待于进一步研究。

2 携氧球蛋白在医学领域中的应用研究进展

缺血缺氧性疾病一直是困扰人类健康甚至危害人类生命的重大疾病，他们的发病机制与携氧球蛋白关系密切。Hb在临床血液疾病诊断中具有重要参考价值，血清和尿中Mb则是某些肌病和心脏病临床诊断的重要指标之一。NGB和CGB是新近发现的两种携氧球蛋白，深入研究这两种新蛋白可能为缺血缺氧性疾病提供新的理论参考。

2.1 NGB在医学领域中的应用研究进展

2.1.1 缺氧对NGB的影响 目前，缺氧对NGB表达的影响尚不统一。Richard等将大鼠持续缺氧或间歇缺氧1 d、3 d、7 d和14 d，结果发现持续缺氧可使小鼠脑组织NGBmRNA和蛋白都升高，而间歇仅在第1 d有轻微升高[25]。Richard等把大鼠HN33细胞置于2%O224 h，NGB表达没有显著性变化，在0.3%O224 h后，NGBmRNA升高达最大值，达到正常状态2.3倍[26]。提示剧烈缺氧可使NGBmRNA显著提高。Nayak G等研究表明，缺氧和缺氧后复氧均可使海龟脑组织中NGB显著增高[27]。宋方明等研究发现，脑缺血后NGBmRNA表达迅速升高，缺血1 min达高峰，缺血5 min表达迅速降低，10 min后随缺血时间延长表达再度逐渐增强，呈现时相性变化[28]。相反，Burmester T等研究认为，缺血缺氧不能使啮齿动物脑组织中NGB表达上调[29]。Mammen等观察发现，慢性缺血缺氧条件下，小鼠脑内NGB的表达并无增加[30]。Hundahl认为，短期缺氧不能使小鼠脑组织和视网膜NGB表达升高[31]。综上所述，NGB的表达可能与低氧程度、缺氧持续时间和组织分布的特异性等因素有关。

2.1.2 NGB的神经保护作用及其机制 目前认为，NGB与很多脑缺血缺氧性疾病的发生发展关系密切。Kriegl等研究表明，NGB遍布于神经元中，缺氧缺血时NGB的表达增加，可以明显提高神经元的活性[32]。Sun等研究发现，NGB表达减少，全脑缺血模型大鼠脑梗死面积增加，神经功能恶化；增加NGB的表达则可减少梗死面积，神经功能改善[33]。杜显刚等研究发现，脑外伤后大鼠损伤区大脑皮质NGB阳性反应细胞迅速减少，损伤周半影区NGB阳性反应细胞迅速增加[34]。Sun等还证实，缺血缺氧大鼠增加NGB表达后，通过水迷宫实验对其记忆功能进行评价，发现其记忆功能较未干预组有明显改善[33]。综上，NGB作为一种缺氧诱导产生的神经保护因子在缺血缺氧性损伤中对神经元起保护作用。

目前，NGB的神经保护作用机制尚不清楚。Moens等认为脑损伤急性期NGB迅速增加，可能促进氧向神经元线粒体的扩散传递，以维持神经元的正常代偿功能和起到神经保护作用[35]。Dewilde等研究发现，NGB可能具有还原型烟酰胺功能，在ATP的生成中有重要作用，可增加细胞供能，有助于维持神经元的正常功能[16]。Herold等认为，NGB可能起着清道夫作用，可清除氧化应激反应中产生的大量NO、O2-等自由基而保护细胞免受损伤[36]。Wakasugi等研究显示，NGB可抑制鸟嘌呤核苷裂解而促使G释放，进一步激活PI3K和丝裂原激活蛋白激酶MAPK信号途径保护细胞[37]。目前，NGB神经保护功能的分子机制还缺少直接的证据，有待于进一步深入研究。

2.2 CGB在医学领域中的应用研究进展

2.2.1 缺氧对CGB影响 目前认为，缺氧可使CGB的表达升高。Schmidt等报道，在9%O2条件下缺氧22，44 h可以使大鼠心脏和肝脏CGB表达提高约2倍[10]。Fordel E等报道，把体外培养的海马神经细胞HN33置于1%O2下4～54 h，CGB表达提高最高可达4.9倍[38]。黄缄等研究发现，心肌CGB和CGBmRNA在缺氧4、12、24 h均高于常氧组，缺氧 12、24 h较缺氧4 h组更进一步增高，CGB表达增加可能是心肌细胞对缺氧的一种代偿反应[39]。Fordel E研究表明，在缺氧条件下，脑、肌肉、肝和心肌组织中的CGB表达明显提升[38]。可见，CGB可能在机体缺氧，尤其是内脏器官缺氧中具有重要保护作用。

2.2.2 CGB在医学中的研究进展 CGB可能与诸多疾病的发生发展有关。Shaw RJ等研究认为，头颈部癌细胞HNSCC缺氧可使CGB的表达升高[40]。黄缄等研究证实，CGB在肺腺癌细胞的细胞浆中有表达，肺腺癌细胞缺氧4 h后CGB表达上调，CGB表达增加可能是细胞对缺氧肿瘤的一种代偿反应[43]。Shivapurkar N等研究发现，当肿瘤发生时，CGB基因处于沉默或缺失状态，敲除CGB基因可促使癌的发生，加强CGB基因表达则会抑制癌的生长[41]。由此推断，CGB具有抑癌作用。Li D等研究发现，H2O2能诱导CGBmRNA在培养的成神经瘤细胞中的表达，降低此类细胞的CGB表达后，与H2O2共培养，会加快此类细胞死亡[42]。推测CGB具有能感应氧化应激并保护神经细胞免于死亡的作用。Lv Y等研究发现，CGB能抑制肝星形细胞向成纤维细胞的分化，最终阻止肝纤维化的进程[43]。综上，CGB的发现及对其深入研究将使机体氧运输、氧代谢和氧利用的研究揭开全新的篇章，为相关疾病的诊断和治疗提供新的手段。

3 携氧球蛋白在体育科学领域中的应用展望

近年来，在体育科学领域中对Hb与Mb的研究主要集中在不同强度运动和高原训练及其演变而来的高住低训（Living high，Training low，HiLo）、低住高训（Living low-training high，LoHi）、间歇性低氧训练等对他们水平变化的影响及其变化机制等方面。在训练过程中，实时监控他们水平的波动在运动员机能评定和运动员训练监控等方面具有重要的参考价值。

有关运动对两种新发现的携氧球蛋白NGB和CGB的影响已有文献报道。占叶俊研究表明，低氧训练可增加骨骼肌HIF-lα和CGB、NGBmRNA含量，骨骼肌组织HIF-lα表达的增加对CGB基因表达具有促进作用[44]。而运动对CGB和NGB在其他组织中的表达文献报道鲜见。业已证实，低氧可诱导脑组织NGB和CGB的表达，运动作为一种缺氧刺激，必将诱导他们的表达，这可能形成脑内的一个防御系统，在缺血缺氧时起到保护脑组织的作用。研究表明，在缺氧条件下，脑、肝和心肌组织中的CGB表达明显提升[10]。推测，运动可使心肌中CGB的表达升高，这可能在心肌缺血缺氧时起保护作用。运动时肝组织CGB的表达升高可能参与NO的代谢过程，从而减轻NO自由基对肝组织的损伤。可见，CGB可能作为机体的一道防御屏障在机体缺血缺氧尤其是内脏缺血缺氧时起保护作用。与Hb与Mb一样，随着研究的深入，运动对NGB和CGB的影响也将被揭示，他们很可能会成为反映运动员的机能状态和判断运动员运动负荷量大小的重要参考指标。

在体育科学研究领域，运动性贫血、运动性肌损伤、中枢运动性疲劳、运动性胃溃疡和运动性腹痛等诸多运动性伤病的研究均是近年来最令人感奋的重大课题。目前认为，诸多运动性疾病的发病机制与携氧球蛋白的变化有关。业已证实，Hb和Mb的异常表达分别与运动性贫血和运动性肌损伤关系密切。目前，运动性贫血和运动性肌损伤的机制研究尚不清晰，从分子生物学层面深入研究Hb和Mb将有可能为运动性贫血和运动性肌损伤的机制提供依据。而NGB和CGB作为两种新近发现的携氧球蛋白与运动性疾病的关系研究尚未见文献报道。从这两种新蛋白的分布与功能推测，他们可能与中枢运动性疲劳及内脏运动性疾病有关，随着在体育科学中研究的深入，他们也有可能为这些运动性疾病研究提供新的理论依据。

随着各种生物化学和分子生物学新技术的出现，使体育科学的研究更加活跃。基因芯片技术可以大规模、高通量和并行性地对成千上万条基因同时进行研究。应用基因芯片技术可检测运动员训练时各种携氧球蛋白及其代谢产物的表达情况，用来评定运动员的机能状态，从而指导运动员的科学训练。从动物实验研究的角度，应用基因芯片技术筛选携氧球蛋白异常的靶基因，检测携氧球蛋白的基因遗传度，为各种运动性损伤的预防和运动员科学选材提供理论参考。蛋白质组技术是对研究蛋白质组所有技术的总称。运用蛋白质组技术可以通过比较正常细胞或组织中各种携氧球蛋白表达水平的差异，找到运动性贫血和运动性肌肉微损伤等诸多缺血缺氧性疾病和运动诱导的缺血缺氧性损伤的异常蛋白，进而确定靶分子，为临床诊断、药理研究、药物筛选、新药开发、新陈代谢研究和运动员体能监控与优秀运动员选材等提供理论依据。

[1]Burmester T，Weich B，Reinhardt S， et al. A vertebrate globin expressed in the brain[J]. Nature，2000，407（6 803）：520- 523.

[2]Burmester T，Ebner B，Weich B， et al. Cytoglobin：a novel globin type ubiquitously expressed in vertebrate tissues [J]. Mol Biol Evol，2002，19（4）：416- 421.

[3]Geuens E，Brouns I，Flamez D， et al. A globin in the nucleus![J]. J Biol Chem，2003，278（33）：30 417- 30 420.

[4]Zhang C，Wang C，Deng M， et al. Full- length cDNA cloning of human neuroglobin and tissue expression of rat neuroglobin [J]. Biochem Biophys Res Commun，2002，290（5）：1 411- 1 419.

[5]Reuss S，Saaler- Reinhardt S，Weich B， et al. Expression analysis of neuroglobin mRNA in rodent tissues [J]. Neuroscience，2002，115（3）：645- 656.

[6]Hundahl C A，Allen G C，Nyengaard J R， et al. Neuroglobin in the rat brain：localization[J]. Neuroendocrinology，2008，88（3）：173- 82.

[7]OstojicJ，GrozdanicS， SyedNA， etal.Neuroglobin and cytoglobin distribution in the anterior eye segment：Acomparative immunohistochemical study [J]. J Bio1 Chem，2008，56（9）：863- 872．

[8]Man K N，Philipsen S，Tan- Un K C. Localization and expression pattern of cytoglobin in carbon tetrachloride- induced liver fibrosis [J]. Toxicol Lett，2008，183（1- 3）：36- 44.

[9]徐琼，黄晓峰，魏小燕，等.成年大鼠视网膜中脑红蛋白表达的亚细胞分布[J].国际眼科杂志，2009，9（1）：35- 37.

[10]Schmidt M，Gerlach F，Avivi A， et al. Cytoglobin is a respiratory protein in connective tissue and neurons，which is up- regulated by hypoxia[J].J Biol Chem，2004，279（9）：8 063- 8 069.

[11]Gillemans N，McMorrow T，Tewari R，et al. Functional and comparative analysis of globin loci in pufferfish and humans [J]. Blood，2003，101（7）：2 842- 2 849.

[12]Hundahl C A，Allen G C，Hannibal J， et al. Anatomical characterization of cytoglobin and neuroglobin mRNA and protein expression in the mouse brain[J]. Brain Res.，2010，1 331：58- 73.

[13]Minning D M，Gow A J，Bonaventura J， et al. Ascaris haemoglobin is a nitricoxide- activated deoxygenase[J].Nature，1999，401（6752）：497- 502.

[14]Flogel U，MerxMW，GoedeckeA， et al.Myoglobin：Ascavenger of bioactive NO[J]. Proc Natl Acad Sci U S A，2001，98（2）：735- 740.

[15]BrunoriM，Giuffre A，Nienhaus K，et al. Neuroglobin，nitric oxide， and oxygen：Functional pathways and conforationnal changes [J]. Proc Natl Acad Sci U S A，2005，102（24）：8 483- 8 488.

[16]Dewilde S，Kiger L，Burmester T， et al.Biochemical characterization and ligand binding properties of neuroglobin，a novel member of the globin family[J]. J Biol Chem，2001，276（42）：38 949- 38 955

[17]Xu R，Harrison P M，Chen M，et al. Cytoglobin overexpression protects against damage- induced fibrosis [J]. Mol Ther，2006，13 （6）：1 093- 1 100.

[18]Fordel E，Thijs L，Martinet W， et al. Neuroglobin and cytoglobin overexpression protects human SH- SY5Y neuroblastoma cells against oxidative stress- induced cell death [J]. Neurosci Lett，2006，410（2）：146- 151.

[19]Semenza G L，Roth P H，Fang H M， et al. Transcriptional regulation of genes encoding glycolytic eazymes by hypoxia - inducible factor- 1 [J]. J Biol Chem，1994，269（38）：23 757- 23 763.

[20]Hoppeler H，Vogt M. Hypoxia training for sea- level performance.Training high- living low[J]. Adv Exp Med Biol，2001，502：61- 73.

[21]Fordel E，Geuens E，Dewilde S， et al. Hypoxia/ischemia and the regulation of neuroglobin and cytoglobin expression [J]. IUBMB Life，2004，56（11- 12）：681- 687.

[22]Ming Qian Z，Sheng Xiao D，Kui Liao Q，et al. Effect of different durations of exercise on transferrin- bound iron uptake by rat erythroblast[J]. J Nutr Biochem，2002，13（1）：47- 54.

[23]Graber S G，Woodworth R C. Myoglobin expression in L6 muscle cells：Role of differentiation and heme[J]. J Biol Chem，1986，261（20）：9 150- 9 154.

[24]Zhu Y，Sun Y， Jin K， et al. Hemin induces neuroglobin expression in neural cells[J]. Blood，2002，100（7）：2 494- 2 498.

[25]Richard C L，Seung K L，Pouranfar F， et al. Hypoxia differentially regulates the expression of neuroglobin and cytoglobin in rat brain [J].Brain Research，2006，1096（1）：173- 179.

[26]Rainald SK，Haberkamp M，Christoph S， et al. Neuroglobin mRNA expression after transient global brain ischemia and prolonged hypoxia in cell culture[J]. Brain Research，2006，1 103（1）：173- 180.

[27]Nayak G，Prentice HM，Milton SL. Role of neuroglobin in regulating reactive oxygen species in the brain of the anoxia- tolerant turtle Trachemys scripta[J]. J Neurochem，2009 ，110（2）：603- 612.

相对而言，小学数学教育信息化的提出和应用，的确能够打破传统教育的不足，但是很多教师依赖自身的老旧经验，对小学数学教育信息化的重视程度较低。没有对教育信息化广泛的推广应用，最终产生的教育挑战相对严峻。如在小学数学教育信息化的开展过程中，部分教师完全是按部就班地开展，对于信息化技术的展现、信息化方案的拟定等，都没有采用科学、合理的模式来进行，因此难以调动小学生数学思维的积极性，以至于教育内容不够丰富，促使小学生在数学知识的学习和掌握过程中，未能够按照正确的方式来完成，对于教育成绩的提升，产生了很多的负面影响。

[28]宋方明，刘雁军，王英元.大鼠脑组织缺血后NgbmRNA 表达与缺血时间推断的研究[J].山西医科大报，2007，38（4）：289- 291，292.

[29]Burmester T，Gerlach F，Hankeln T. Regulation and role of neuroglobin and cytoglobin under hypoxia[J]. Adv Exp Med Biol，2007，618：169- 180.

[30]Mammen P P，Shelton J M，Goetsch SC， et al. Neuroglobin，a novel member of the globin family，is expressed in focalregions of the brain[J]. J Histochem Cytochem，2002，50（12）：1 591- 1 598.

[31]Hundahl C，StoltenbergM，Fago A， et al. Effects of short- term hypoxia on neuroglobin levels and localization in mouse brain tissues [J].Neuropathology And Applied Neurobiology，2005，31（6）：610- 617.

[32]Kriegl J M，Bhattacharyya A J，Nienhaus K，et al. Ligand binding and protein dynamics in neruroglobin[J]. Proc Natl Acad Sci U S A，2002，99（12）：7 992- 7 997.

[33]Sun Y， Jin K，Peel A， et al. Neuroglobin protects the brain from experimental stroke in vivo[J]. Proc Natl Acad Sci U S A，2003，100（6）：3 497- 3 500.

[34]杜显刚，官鹏，陈雪梅，等.大鼠脑外伤后大脑皮质脑红蛋白的定量研究[J].中国法医学杂志，2006，21（3）：129- 132.

[36]Herold S，FagoA，Weber RE， et al. Reactivity studies of the Fe （Ⅲ）and Fe （Ⅱ）NO forms of human neuroglobin reveal a potential role against oxidative stress [J]. J Biol Chem，2004，279（22）：22 841- 22 847.

[37]Wakasugi K，Nakano T，Morishima I. Oxidized human neuroglobin acts as a heterotrimeric Galpha protein guanine nucleotide dissociation inhibitor[J]. J Biol Chem，2003，278（38）：36 505- 36 512.

[38]Fordel E，Geuens E，Dewilde S，et al. Cytoglobin expression is upregulated in all tissues upon hypoxia：An in vitro and in vivo study by quantitative real- time PCR [J]. Biochem Biophys Res Commun，2004，319（2）：342- 348.

[39]黄缄，高文祥，廖卫公，等.培养心肌细胞缺氧时胞红蛋白表达变化特点[J].第三军医大学学报，2006，28（19）：1 935- 1 938.

[40]Shaw R J，Omar M M，Rokadiya S， et al. Cytoglobin is upregulated by tumour hypoxia and silenced by promoter hypermethylation in head and neck cancer[J]. Br J Cancer，2009，101（1）：139- 144.

[41]黄缄，高文祥，高钰琪，等.缺氧上调肺腺癌细胞中胞红蛋白的表达[J].中华医学杂志，2006，86（5）：321- 324.

[42]Shivapurkar N，Stastny V，Okumura N， et al. Cytoglobin， the newest member of the globin family， functions as a tumor suppressor gene [J].Cancer Res，2008，68（18）：7 448- 7 456.

[43]Li D，Chen X Q，Li W J， et al. Cytoglobin up- regulated by hydrogen peroxide plays a protective role in oxidative stress [J]. Neurechem Res，2007，32（8）：1 375- 1 380.

[44]LvY，WangQ，DiaoY，et a1. Cytoglobin：Anovel potential gene medicine for fibrosis and cancer therapy [J]. Curr Gene Ther，2008，8（4）：287- 294.

Oxygen-Binding Globin and Its Application Prospect in Sport Science

XING Weixin1，2，TIAN Zhenjun2
（1.Dept.of PE，Lijiang Teacher College，Lijiang 674100，China；2.Dept.of PE，Shanxi Normal University，Xi'an 710062，China）

Objective：To explore the application prospect of oxygen-binding globin in sport science.Methods：By the method of combination the literature review and prospect analysis，this paper reviewed and analyzed the development of oxygen-binding globin，and forecasts the application prospect of oxygen-binding globin in sport science.Results and Conclusions：Oxygen-binding globin contains hemoglobin，myoglobin，neuroglobin and cytoglobin.Each of them include an iron porphyrin structure，which can bind reversely gas molecule such as oxygen or carbon dioxide.Oxygen-binding globin has a wide application prospect in sport science.The further study on oxygen-binding globin will deepen the research of oxygen transport，oxygen metabolism and utilization.It will provide theoretical basis for preventing and curing ischemic-hypoxia disease and mechanism research of ischemic-hypoxia injury caused by exercise.

oxygen-binding globin；hemoglobin；myoglobin；neuroglobin；cytoglobin；sport science

G 804.7

A

1005-0000（2010）05-0449-04

2010-03-29；

2010-04-29；录用日期：2010-07-01

陕西师范大学“211工程”重点建设学科——运动生物学重点学科建设项目。

邢维新（1983-），男，河南周口人，助教，研究方向为运动心脏生物学。通讯作者：田振军 Tel：（029）85308092，E-mail：tianzj611@hotmail.com。