矿物质对食物过敏原结构和稳定性的影响

黄美佳,白 浩,陈红兵,李 欣,*

(1.南昌大学食品科学与技术国家重点实验室,江西南昌 330047;2.南昌大学食品学院,江西南昌 330047;3.南昌大学中德联合研究院,江西南昌 330047)

矿物质对食物过敏原结构和稳定性的影响

黄美佳1,2,白 浩2,陈红兵1,3,李 欣1,2,*

(1.南昌大学食品科学与技术国家重点实验室,江西南昌 330047;2.南昌大学食品学院,江西南昌 330047;3.南昌大学中德联合研究院,江西南昌 330047)

蛋白质是引发食物过敏的一类重要物质,食物过敏原与矿物质的结合会影响其结构和功能的改变。本文阐述了食物中矿物质与过敏原结合的影响因素和矿物质对过敏原结构与稳定性的影响,以及不同条件下金属离子对几种过敏原的影响。通过分析其结构和致敏性的关联变化,为一种既能丰富营养素又能降低过敏原致敏性的方法提供理论基础,以用于指导低致敏食物的研发。

金属离子,蛋白质,结构,食物过敏

近年来,食物过敏的发生率越来越高。有研究发现,食物过敏的发生率在成年人与儿童之间已分别高达5%和8%[1-2],因此需引起高度关注。食物过敏原表位是直接导致过敏反应的物质,是过敏原与抗体的结合部位,是由过敏原中的氨基酸组成的[3]。所以研究过敏原结构的变化至关重要。

金属蛋白在蛋白质中已占了三分之一,其内在的金属原子对蛋白质的催化、调控功能以及结构的影响至关重要[4],对蛋白质的性质和功能有很大影响[5-7]。矿物质从蛋白质结构的稳定性,到酶的催化、信号传导、激素分泌、呼吸作用以及光合作用等过程都有其参与[8-9]。因此,研究矿物质与过敏原的结合以及对过敏原结构与稳定性的影响是研究致敏性变化的前提,这也为降低食物致敏性提供新思路。

1 矿物质与蛋白质结合的影响因素

决定金属配合物结构和性质的关键因素是金属的配位数(结合到金属的配位原子数)和金属配合物的几何结构[10]。影响蛋白质与金属离子相互作用的主要因素有金属的配位数和蛋白质的性质[5]。

很多金属蛋白含有不止一个结合位点,可以结合两个或多个金属离子,且每个结合位点对不同金属离子的亲和力也是不同的[11]。Rohrback等[12-13]研究发现小龙虾肌质钙结合蛋白的一个约22 kDa亚基二聚物有六个高亲和力的钙结合位点,其中两个位点可以特异性结合钙,而另四个不仅可以特异性结合钙,也可以结合镁,但与镁的亲和力明显降低。Griko等[14-15]研究发现α-乳白蛋白有特异性强的钙结合位点,该结合位点也可以结合 Mg2+,Mn2+,Na+,K+,相对于钙它们结合力较低。此外,α-乳白蛋白还含有几个锌结合位点。Haiech等[16-17]研究表明每个约12 kDa的小清蛋白分子包含两个高亲和力的钙结合位点,但是对镁有较低的亲和力。

蛋白质性质的影响主要通过蛋白质上不同的配位原子来影响金属离子与蛋白质间的相互作用。金属离子可结合在蛋白质的主链或侧链上,通过配位键与不同氨基酸上的原子结合形成金属结合位点[18]。金属离子大多结合在氨基酸侧链的原子上,可能是侧链氨基酸上的氧原子,或者是组氨酸上的氮原子,或者是半胱氨酸上的硫原子等[11]。Permyakov等[15]发现α-乳白蛋白含有强的钙结合位点,是由三个天冬氨酸残基(82,87和88)的羧基和肽链上两个羰基(79和84)的氧配体形成。金属阳离子也可能结合到蛋白质主链的氨基酸残基羰基氧原子上[11]。蛋白质主链的羰基氧作为钠,镁,钾,钙和锰的配体原子是很普遍的[19]。刘凤茹[20]通过研究麦胚肽-钙络合物发现,钙离子与麦胚肽中的酰胺键相互作用,通过与羧基的氧原子和氨基氮原子键合于麦胚肽上。此外,铜能取代氢结合到主链的-CO-NH-上,但是这样的情况对其他金属来说是极少的[11]。

2 矿物质对食物过敏原结构的影响

金属离子与蛋白质的结合是基于蛋白质表面存在的供电子基团与金属离子之间的一个或多个可接近的结合位点[21]。由于金属离子的特性以及对蛋白质中氨基酸不同的亲和力,都会引起蛋白质不同程度的聚合和空间结构的改变。吴海强等[22]研究表明,钙离子与榛子主要过敏原Cor h1蛋白的结合能引起其二级结构的变化。信号蛋白结合或解离钙也会伴随有构象的改变[11]。通过核磁共振波谱分析,钙离子使钙调蛋白的构象发生很大变化;当锌离子存在时,DNA结合蛋白链仅仅采用它的典型的折叠构象[11]。锌指蛋白在结合锌离子之后,蛋白质才能形成折叠结构[23]。杨欢[24]研究发现,当铜离子存在时,苦荞过敏蛋白TBt的天然构象发生变化。

2.1 蛋白质的聚合

金属离子可以使蛋白质形成大量氢键,它在蛋白质聚合过程中起到了一个桥联邻近蛋白质分子所带负电荷的作用,使负电荷间失去了排斥力,而通过非共价键相互作用,形成不同程度的聚合物[25-27]。部分或全部的单体发生聚合,蛋白质的二级和三级结构也随之改变[25,28-29]。

不同金属离子可以促进蛋白质不同程度的聚合,且聚合速率也不同[30-31]。有研究表明,铜离子比锌离子更能破坏蛋白质的构象,而且加速了聚合过程[30,32]。Vanhooren等[30]研究发现,铜结合到β-乳球蛋白上不仅改变了其二级结构且使其聚合速率提高了4.6倍,而锌却几乎没有影响。铜离子引起聚合速率增加的原因可能是蛋白质上有与铜离子特异性结合的位点[30]。有研究发现,在Fe3+和Zn2+存在时,大豆的ASR蛋白就可以发生聚合引起结构的变化[33]。

2.2 金属结合的特性

蛋白质分子是多价配体,不同的金属离子以及不同的结合位点都会形成不同大小的螯合环,来影响其结构。钠、镁、钾和钙普遍会螯合成小环(5个氨基酸),而中间环(6-9个氨基酸)是不常见的[11]。Gifford等[34]研究发现EF-hand蛋白质与钙离子结合会形成不同的螯合环,从而呈现出不同的结构。由于金属离子几何形状的不同以及金属结合位点比那些不含金属的活性位点更加多变,所以金属离子结合到特定的结合位点是很复杂的,一个因素细微的改变都会对其结构产生较大的影响[35]。金属离子对不同的氨基酸的亲和力也是不同的。有研究表明,组氨酸是与金属离子亲和力最强的氨基酸[4,35-37]。半胱氨酸也有强的亲和力,但相比组氨酸要弱一点[4,38]。这两个氨基酸的亲和力极大地归功于它们的官能团,尤其是组氨酸上的咪唑基团和半胱氨酸上的硫醇基团[21]。由于半胱氨酸的亲核性,氧化还原性和金属结合的特性使它成为很多蛋白必不可少的建构区以及酶催化的关键组分[39]。

金属蛋白包含高度特异性的金属结合位点,通过结合适当的金属离子稳定其结构并保持其正常功能[35]。Rohrback等[12]研究发现,肌质钙结合蛋白是一种高亲和力的蛋白,主要存在于小龙虾和其它无脊椎动物的肌肉中,其中由于钙结合区的不同来分类研究蛋白的性质与功能。张芳等[23]研究发现,水母发光蛋白是水母中的一种结合了钙离子才发出蓝光的蛋白,它也能结合镁离子呈现不同的发光行为。同时在医疗和生物无机化学领域,大量金属蛋白作为重要的治疗目标也越来越获得高度的关注[38],如钙调蛋白结合的钙离子可以调节多种功能,包括炎症,新陈代谢,骨骼和平滑肌收缩,免疫应答等[40]。

3 矿物质对食物过敏原稳定性的影响

金属离子结合一些蛋白质不仅改变了其空间结构,也使其稳定性发生变化[41]。Vanhooren等[42]研究发现,钙离子使α-乳白蛋白的构象发生变化,增加其结构稳定性。另外,镁、钠、钾离子的结合也增加了α-乳白蛋白的稳定性[15]。Apo-α-乳白蛋白(未结合金属离子的蛋白)以具有一个高度α螺旋的二级结构的熔球态存在,钙离子结合到熔球态致使蛋白质折叠且稳定[14,43]。而锌离子结合holo-α-乳白蛋白(自然状态)引起自身聚合且增加了其对蛋白酶的消化,从而降低了该蛋白质的稳定性[44-45]。铜结合到β-乳球蛋白上会使其变性温度降低10 ℃,而锌离子会干扰部分变性的蛋白质[30]。

4 不同条件下金属离子对食品过敏原的影响

金属离子是构成人体组织、维持正常生命代谢等的主要成分,是人们在各个生长发育阶段必不可少的营养物质。例如,锌在细胞中是最丰富的金属,在稳定DNA双螺旋结构和控制基因表达等方面都起到了重要的作用[21]。另有研究报道,补充锌元素是哮喘患者一种潜在的治疗方法,因为锌元素可以改变呼吸道的反应性和血清中的IgE含量[46]。金属离子对蛋白质的催化、调控功能以及结构至关重要。不同条件下,金属离子对食物过敏原结构、稳定性和功能的影响不同。但金属离子对各食物过敏原影响的研究还不是很多,还需我们对此进行更多的研究。

4.1 不同浓度的金属离子对食品过敏原的影响

不同浓度的金属离子对食品过敏原的影响主要体现在高级结构的改变,从而使其表位包埋或裸露,而增加或减少抗体结合位点以改变食物过敏原蛋白的致敏性。大部分蛋白有多个金属离子的结合位点,且高浓度的金属离子可以快速地使蛋白质的多个位点得到饱和[47-48]。

Lombardi等在最近的研究中发现随着Ca2+、Zn2+、Mg2+浓度的增加,酪蛋白和酪蛋白胶束会发生聚合。聚合后通过动态光散射扫描,发现在锌离子存在时观察到最大的酪蛋白胶束,直径可达到220 nm左右[49]。由于聚合的酪蛋白胶束表面的一些表位会被掩埋,从而推测酪蛋白的致敏性会降低。同时由于蛋白聚合后其酶切位点也会掩盖,从而使酪蛋白的线性表位也不易暴露,而致敏性降低。Pomatowski 等[50]研究结果表明阳离子效应的相互作用与酪蛋白中锌离子取代钙离子结合位点密切相关。在一定的pH和温度条件下,随着离子浓度的降低,β-乳球蛋白由单体和二聚体的平衡状态向单体转变[51-53]。从简姗的研究结果发现,随着Fe3+浓度的增加,溶液状态下的卵转铁蛋白的三级结构先展开后又逐渐聚合,与抗体结合能力增强,致敏性增强[54]。

4.2 不同温度下金属离子对过敏原的影响

不同温度条件下,金属离子对过敏原的影响也是不可忽略的。温度会使含金属离子的蛋白质空间结构发生折叠,也会使部分蛋白发生凝聚反应且稳定性发生变化。

Aymard等[51]研究发现,离子强度和温度的共同作用表明了β-乳球蛋白溶液是单体和二聚体的混合物,高温度条件下,蛋白质单体的聚合速度是很快的。当温度增加时,金属离子的存在使β-乳球蛋白由单体和二聚体的平衡态向单体形式转变,致敏性降低[51,53]。聂瑞艳[55]研究发现,在热处理条件下,鱼鳞肽-钙复合物会不稳定,可能是因为加热改变了蛋白肽的空间结构,降低了蛋白肽与钙离子结合力。刘西海[56]研究表明,当含有金属盐的腌制鸭蛋的蛋清蛋白加热后,α-螺旋减少,β-折叠增加,同时使肽链伸展,增加蛋白质表面疏水性。

4.3 不同pH下金属离子对过敏原的影响

在不同pH条件下,金属离子同样也会影响过敏原的结构与聚集体的变化。

在酸性条件下,α-乳白蛋白构象的改变是由于金属结合位点的钙离子可以被三个氢离子竞争性的取代[21]。在pH为7的条件下,β-乳球蛋白基本上都是以二聚体的形式存在的,二聚体的增加使其致敏性增加[53,57-58]。因为在低的离子强度下,单体间的静电斥力是占主要作用的[59]。在小麦胚芽球蛋白中,当pH接近或大于等电点且存在一定钙离子的条件下,小麦胚芽球蛋白主要通过疏水相互作用形成非特定性聚集;当pH小于等电点且存在一定钙离子的条件下,钙离子可以增加蛋白质间的静电斥力使蛋白聚集体解离[20]。在卵转铁蛋白溶液中,由于pH的增加,蛋白质的三级结构会逐渐聚合,致敏性增加[54]。

5 结语

随着食物成分和加工工艺的复杂性以及环境的恶化,食物过敏发生率的提高,研究食物过敏原的致敏性已经不容忽视。本文探讨了矿物质对过敏原结构及稳定性的影响,以及不同条件下食物中存在的矿物质对几种过敏原的影响,同时分析了其结构和致敏性的关联变化。矿物质与食物过敏原的结合使其结构和稳定性发生改变,很大可能引起过敏原表位的掩埋与暴露,而引起致敏性的变化。因此,研究和探讨金属离子对蛋白质结构与稳定性的影响具有重要意义,为后续致敏性研究提供理论基础同时为研究脱敏蛋白提供重要方向,这样才会使其更具实际价值。值得关注的是,矿物质对食物过敏原的致敏性的影响还需要研究,从而为我们提供更多的知识来指导脱敏蛋白的制备。

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Effect of mineral on structure and stability of food allergens

HUANG Mei-jia1,2,BAI Hao2,CHEN Hong-bing1,3,LI Xin1,2,*

(1.State Key Laboratory of Food Science and Technology,Nanchang University,Nanchang 330047,China;2.Department of Food Science,Nanchang University,Nanchang 330047,China;3.Sino-German Joint Research Institute,Nanchang University,Nanchang 330047,China)

Protein is an important substance to cause food allergy. The protein in food allergens binding minerals will affect its structure and function. In this paper,it analyzed the influential factors of minerals binding food protein and the influence of minerals on the structure and stability of allergens. It was also discussed the effects of metal ions on several allergens in different conditions.That analyzed the relationship of changes of the structure and allergenicity in order to finding the internal connection. This provides a theoretical basis to obtain a way that can enrich nutrients and reduce the allergenicity of allergens at the same time which can be used to developing of hypoallergenic food product.

metal ion;protein;structure;food allergy

2016-09-06

黄美佳(1990-)，女，硕士研究生，研究方向：食品科学与工程，E-mail:1049850344@qq.com。

*通讯作者:李欣(1980-)，女，博士，副教授，研究方向：食品生物技术，E-mail:zhizilixin@ncu.edu.cn。

国家“863”计划项目(2013AA102205)；国家国际科技合作专项(2013DFG31380)；国家自然科学基金项目(31301522,31260204)；南昌大学食品科学与技术国家重点实验室项目(SKLF-ZZB-201510,SKLF-ZZA-201612)。

TS201.1

A

1002-0306(2017)05-0366-05

10.13386/j.issn1002-0306.2017.05.061