花生蛋白组分及其功能性质研究进展

杜 寅，王 强*，刘红芝，王 丽，刘 丽

(中国农业科学院农产品加工研究所，农业部农产品加工与质量控制重点开放实验室，北京 100193)

花生蛋白组分及其功能性质研究进展

杜 寅，王 强*，刘红芝，王 丽，刘 丽

(中国农业科学院农产品加工研究所，农业部农产品加工与质量控制重点开放实验室，北京 100193)

介绍了花生蛋白的分类、氨基酸及亚基组成；同时对花生球蛋白、伴花生球蛋白Ⅱ和伴花生球蛋白Ⅰ等主要组分的提取方法——冷沉淀法和硫酸铵沉淀法进行总结；此外对花生蛋白及其主要组分的溶解性、乳化性、起泡性、凝胶性等功能性质进行综述。并归纳花生蛋白研究存在的问题，提出今后的发展方向。

花生蛋白组分；组成；提取方法；功能性质

花生(Arachis hypogealL.)作为我国重要油料作物，其产量自1993年超过印度以来，一直居世界第一[1-2]。2008年我国花生播种面积达4246千公顷，总产量达1428.6万t[3]。去壳花生含油率约50%～60%，花生仁中有24%～36%的蛋白质，与几种主要油料作物相比，仅次于大豆，而高于芝麻和油菜[4-5]。花生蛋白主要包括花生球蛋白、伴花生球蛋白Ⅰ和伴花生球蛋白Ⅱ，几乎占总蛋白含量的75%左右[6]。目前对于大豆蛋白的结构与功能性研究较多，且已推出多种产品。植物蛋白作为一种常用食品基料，具有乳化性、吸油性、吸水性、凝胶性等重要的功能性质[7-8]，具有不同功能特性的蛋白材料可应用于不同类型的食品中。如溶解度高易于分散的蛋白适用于饮料，而持水持油性、乳化稳定性以及凝胶性好的蛋白基料适合于肉制品[8]。我国对花生蛋白研究起步晚，尤其对花生蛋白组分及其功能性质的关系研究较少，现有大部分产品比较低端。本文对花生蛋白质的结构组成、主要组分(花生球蛋白、伴花生球蛋白Ⅰ和伴花生球蛋白Ⅱ)的提取方法及其功能性质进行综述，以期为花生蛋白研究利用提供参考。

1 花生蛋白质的结构组成

1.1 花生蛋白质的分类

花生蛋白为贮藏蛋白质，也叫种子蛋白质，含氮量为13.99%，含碳水化合物3.89%，含磷0.19%，其等电点为4.5左右[9]。花生蛋白根据其溶解特性，分为水溶性蛋白和盐溶性蛋白，其中水溶性蛋白大约10%，称之为乳清蛋白，其余90%为盐溶性蛋白[10]。水溶性蛋白相对分子质量比较小为15000、19000，酸溶性蛋白相对分子质量为97000、77000、20000，碱溶性蛋白相对分子质量为97000、30000、17000。另外，酸性蛋白还包括一个相对分子质量为30000左右的蛋白；碱性蛋白还包括一个相对分子质量为77000的蛋白。碱溶性蛋白链间二硫桥最多，其次是酸溶性蛋白(虽然胱氨酸含量最少)，而水溶性蛋白中的胱氨酸二硫桥则可能贡献于肽链内[11]。

盐溶性蛋白主要包括花生球蛋白(14S，类似于11S大豆球蛋白)、伴花生球蛋白I(7.8S，类似于7S豌豆球蛋白)和伴花生球蛋白Ⅱ(2S)，它们之间的比例73:6:21[12-13]。花生蛋白经蔗糖梯度密度离心及电泳分析表明[14]，主要包含5种组分，分别为2S、5S、9S、14S、19S蛋白，其中2S和5S含多种蛋白，但不包括Arachin和Conarachin Ⅱ，9S蛋白主要由Conarachin Ⅱ组成，14S蛋白主要由Arachin I和Arachin Ⅱ组成，19S蛋白由可溶性Arachin聚合物组成。

1.2 氨基酸组成

植物蛋白是由多种氨基酸组成的具有空间结构的高分子聚合物，其理化性质(分子大小及形状、氨基酸组成及顺序、电荷分布以及分子内和分子间的作用、有效疏水作用)与功能性质密切相关[15]。花生球蛋白、伴花生球蛋白Ⅱ和伴花生球蛋白Ⅰ是花生中的主要蛋白质片段，其氨基酸组成很大程度上决定了花生蛋白的功能性质[16]。

Monteiro等[9]分析不同花生蛋白组分的氨基酸，表明各组分均含有18种氨基酸。其中总蛋白中半胱氨酸、甲硫氨酸、酪氨酸、赖氨酸含量低，天冬氨酸、谷氨酸、精氨酸含量较高。总体来看，伴花生球蛋白Ⅰ中丝氨酸、甘氨酸、赖氨酸的含量水平比较高，其中，甘氨酸的含量水平是总蛋白中甘氨酸含量的6倍；但天门冬氨酸、脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、精氨酸的含量均低于其他蛋白组分。芦春斌等[17]分析两种不同蛋白质类型花生种子蛋白质3个主要组分的氨基酸组成，表明各组分均含17种氨基酸，其中天冬氨酸、谷氨酸和精氨酸含量最高，而甲硫氨酸和半胱氨酸含量都极低，与Monteiro等[9]报道一致。

花生2S蛋白富含天冬氨酸、谷氨酸、精氨酸等，与花生脱脂粉蛋白的氨基酸组成相似，但2S蛋白的甲硫氨酸和半胱氨酸含硫氨基酸含量明显高于脱脂粉蛋白。其中甲硫氨酸含量为2.93g/100g蛋白，比脱脂粉蛋白高两倍；半胱氨酸含量为8.10g/100g蛋白，比脱脂粉蛋白高8倍[18]。

1.3 花生蛋白组分的亚基组成

1.3.1 概述

花生蛋白采用十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析，结果显示出约15条谱带，分子质量范围14～97kD[19]。大多报道认为盐溶蛋白的主要成分包括花生球蛋白和伴花生球蛋白，花生球蛋白为两个亚基组成的二聚体，伴花生球蛋白是由6～7个亚基所组成[18,20-21]。

1.3.2 花生球蛋白的亚基组成

黎茵等[24]通过对46个花生品种蛋白质进行SDSPAGE和2D-PAGE，得出4大类型的蛋白组成模式。花生蛋白组成的主要差异在于花生球蛋白亚基组成的不同，其中类型Ⅰ花生球蛋白主要含有41、38.5kD和2个18kD亚基；类型Ⅱ主要含41、38.5、37.5kD和3个18kD亚基；类型Ⅲ主要含41、38.5、36.5kD和3个18kD亚基；类型Ⅳ主要含41、38.5、37.5、36.5kD和3个18kD亚基。与印度学者Krishna等[25]总结的4种蛋白组成模式相符。

1.3.3 伴花生球蛋白的亚基组成

伴花生球蛋白是一个8 S球蛋白，分子质量为180kD，是由60kD的亚基组成的三聚物[26]。杨晓泉等[23]通过SDS-PAGE显示伴花生球蛋白仅有一个亚基(61kD、pI7.0)；而2S蛋白含有15.5kD、17kD及18kD亚基各两个，这6个组分共用两个等电点(pI5.0、pI5.5)。激光质谱法测定花生2S蛋白各组分的分子质量，表明2S蛋白6个主要多肽是以解离形式而非亚基形式存在[18]。林鹿等[27]研究表明花生2S蛋白主要由6个亚基组成，分子质量分别为12.5、13、14、15.5、16.5、17kD，与杨晓泉等[23]研究结果有差异。

综上，关于花生球蛋白、伴花生球蛋白以及2S蛋白的亚基组成以及分子质量分布，不同研究人员结果有所差异，可能是由于实验条件的差异所导致的。相比大豆蛋白组分及亚基组成的研究[28-29]深度还不够，需进一步探讨。

2 花生蛋白主要组分提取方法

2.1 花生球蛋白

目前主要有两种方法用于提取花生球蛋白[30]：冷冻沉淀法、硫酸铵沉淀法。

2.1.1 冷冻沉淀法[6]

脱脂花生粉溶于0.2mol/L磷酸盐缓冲液(pH 7.9)，搅拌4h，4℃流动水下透析24h，此时，花生球蛋白沉淀下来而伴花生球蛋白是可溶的。在2℃静置17h，所得沉淀复溶在磷酸盐缓冲液(pH7.9)中，重复沉淀，得到花生球蛋白。

2.1.2 硫酸铵沉淀法

此方法是花生球蛋白使用饱和度为0～40%的硫酸铵从溶液中析出。根据采用的缓冲溶液及其饱和度不同，又可把硫酸铵沉淀法分成以下几种：1)Tombs法[31]：花生脱脂粉按料液比l:10(m/V)溶于10g/100mL NaCl，(25±2)℃搅拌4～6h。提取液在(25±2)℃条件下以4300×g离心45min。花生球蛋白通过添加固体硫酸铵至最终饱和度40g/100mL沉淀下来，(25±2)℃条件下，以6700×g离心30min。沉淀复溶在10g/100mL NaCl中，重复3次，以获得较纯的花生球蛋白，反复透析，冷冻干燥，贮藏在4℃下备用。2)Govindaraju法[16]：花生脱脂粉按料液比l:10(m/V)溶于含0.5mol/L NaCl的0.01mol/L磷酸盐缓冲液(pH 7.9)中，提取l h后l0000r/min离心30min，上清液加入硫酸铵达到18g/100mL饱和度，混合液在4℃下保持3h后l0000r/min离心30min，沉淀溶于磷酸盐缓冲液，并再次加入硫酸铵达到18g/100mL饱和度，离心，沉淀溶于最小量的缓冲液，冷蒸馏水透析后，冻干得花生球蛋白。3)Yamada法[13]：花生脱脂粉溶于含0.5mol/L NaCl的0.01mol/L磷酸盐缓冲液(pH 7.9)中，提取1h后离心，上清液加入硫酸铵达到40%饱和度，混合液在4℃保持3h后离心，沉淀溶于最小量的缓冲液，冷蒸馏水透析后，冻干得花生球蛋白。4)杨晓泉法[23]：花生脱脂粉加入10mmol/L的磷酸缓冲液(pH 7.9，含 2mol/L NaCl)、10mmol/Lβ-巯基乙醇及1mmol/L苯甲基磺酰氟(PMSF)，高速捣碎20min，4℃提取3h。16000r/min离心30min，取上清液在漩涡混合仪上加入硫酸铵至40g/100mL饱和度，25℃静置3h，1280r/min离心20min，收集沉淀，透析24h(4℃)，冰冻干燥即为花生球蛋白。

2.2 伴花生球蛋白Ⅰ

伴花生球蛋白Ⅰ根据其沉降系数，在花生总蛋白中称之为8S组分。由于品种的不同，其占总蛋白的15%～25%，分离伴花生球蛋白Ⅰ的主要方法是硫酸铵沉淀法[6]。

Johnson 等[32]采用以下步骤：用饱和度40g/100mL的硫酸铵提取花生蛋白粉；继续添加硫酸铵至饱和度65g/100mL；分离沉淀蛋白；在上清液中添加硫酸铵至饱和度85g/100mL；分离沉淀。通过超速离心分析，该法获得了大部分伴花生球蛋白Ⅱ和很大比例的伴花生球蛋白Ⅰ(2S)。Naismith等[33]采用10g/100mL NaCl溶液提取花生蛋白，用饱和度85g/100mL的硫酸铵进行沉淀。沉淀溶于pH7.0的磷酸盐缓冲液中，调节pH值低至4.7。上清液在4℃下冷沉淀。采用添加明矾再次沉淀，纯化了Johnson方法所得饱和度0.65～0.85硫酸铵沉淀，仍含有伴花生球蛋白Ⅰ[6]。杨晓泉等[23]、黎茵等[24]将已达硫酸铵饱和度40g/100mL并离心除去花生球蛋白的溶液，继续加入固体硫酸铵，使饱和度达65g/100mL，静置3h后10000×g离心20min，收集沉淀，透析和冷冻干燥得伴花生球蛋白Ⅰ。

2.3 伴花生球蛋白Ⅱ(2S)

2.3.1 高盐缓冲液提取，硫酸铵分级沉淀法[27]

花生脱脂粉加入预冷的 10mmol/L磷酸缓冲液(pH 7.9，含 2mol/L NaCl)、10mmol/Lβ-巯基乙醇及 1mmol/L 苯甲基磺酰氟。高速捣碎10min，4℃过夜提取。20000×g离心30min (4℃)，上清液用硫酸铵分级沉淀，收集65～85g/100mL硫酸铵沉淀的蛋白组分，透析24h(4℃)。冷冻干燥后即为2S蛋白粗品。

2.3.2 低盐缓冲液提取，加热分离法[18]

脱脂粉加入50mmol/L Tris-HCl缓冲液(pH8.2，含0.5mol/L NaCl)；10mmol/Lβ-巯基乙醇及1mmol/L苯甲基磺酰氟。漩涡振动混合10min，4℃提取过夜。23000×g离心2 0 m i n (4℃) ，提取2次，合并上清液，100℃水浴10min，冰浴15min冷却，10000×g离心10min，上清液用 PEG-6000 浓缩，样品冷冻干燥即2S蛋白粗品。

3 花生蛋白及主要组分的功能性质

蛋白质的功能性质主要包括：蛋白质与水之间相互作用产生的性质，如吸水性、持水性、溶胀性、溶解性和黏度等；蛋白质与蛋白质之间相互作用产生的性质，如沉淀性、胶凝性等；蛋白质的表面性质，如表面张力、乳化性和起泡性等[8,34]。这些性质取决于蛋白质的分子组成和结构特征，同时受外界环境的影响，如温度、p H值、盐浓度、压力等。此外，蛋白质与其他食物成分的相互作用及加工、贮存条件等因素都会引起蛋白质功能性质的改变。探讨食物蛋白质结构及其功能性质间的关系，不仅有利于营养成分的利用和保持，同时也为食品加工和贮存提供理论依据。

3.1 花生蛋白的功能性质

脱脂花生蛋白粉具有良好的持水性、吸油性、乳化性和凝胶性[35]。花生蛋白粉的溶解性、起泡性和持水性受pH值、温度和浓度的影响较大。在等电点4.5时，其溶解性、起泡性和持水性都最低。当温度达到55℃时溶解度开始下降，但随着温度的升高，起泡性增加，持水性下降。在蛋白质质量浓度约3g/100mL时，其起泡性最好[36]。花生蛋白粉经挤压后更易获得较高持水性，这对于挤压组织化花生蛋白粉应用在肉类食品生产十分有利[37]。

刘大川等[38]、吴海文等[39]研究了不同制备工艺的花生蛋白产品，特别是花生浓缩蛋白(PPC)和花生分离蛋白(PPI)的功能特性，碱溶酸沉制备的蛋白溶解性、起泡性及泡沫稳定性最好，可用于汤料、糖果、冷藏甜点和蛋糕等；乙醇浸提制备的蛋白吸水性、持油性和凝胶性质要显著高于其他方法制备的蛋白产品，可用于肉品、香肠等。其中用己烷-95%乙醇混合溶剂制备的花生浓缩蛋白PPC，大大提高了产品的氮溶解指数(NSI)，这是因为在混合溶剂体系中，乙醇分子被工业己烷包裹，阻碍了乙醇对蛋白质分子水化层的破坏，减弱了对蛋白质次级键中盐键的影响，从而使蛋白质的变性程度比较少的缘故。

Yu等[35]考察不同干燥方法对花生浓缩蛋白功能性质的影响，喷雾干燥所得花生浓缩蛋白与真空干燥相比，具有较好乳化性和起泡性；且持油性和起泡性可与大豆浓缩蛋白相媲美。在相同的浓度和室温下，花生浓缩蛋白的黏度比大豆分离蛋白低，但是当温度上升到90℃时，其黏度会迅速增加。Govindaraju等[16]研究了不同蛋白酶对花生蛋白适度改性对其功能性的影响，其中对低水解度下花生蛋白乳化性、起泡性进行对比性研究发现，木瓜蛋白酶较碱性蛋白酶、真菌蛋白酶二者乳化能力强；碱性蛋白酶较真菌蛋白酶、木瓜蛋白酶二者起泡能力强。有限水解没有明显改善泡沫稳定性；但过度水解使水解产物乳化性、起泡性及泡沫稳定性急剧下降。

3.2 花生蛋白主要组分的功能性质

花生球蛋白在某些特定实验条件下可形成热可逆性凝胶，凝胶形成现象的主要步骤包括球蛋白的热变性，热变性蛋白分子的部分集合和胶形成的成熟。胶的聚合网络似乎是一部分环形的花生球蛋白的作用。Kumar等[40]研究了花生球蛋白的凝胶性质，表明在蛋白质量浓度高于7.5g/100mL，pH＜3.8时，可形成可逆型热凝胶。当蛋白质量浓度低于7.5g/100mL时，不能形成凝胶。凝胶的强度取决于蛋白质分子之间的相互作用。随着球蛋白质量浓度的增加，单位体积凝胶中交联作用增强，从而引起凝胶强度的增加，表现在熔化温度(tm)值随球蛋白质量浓度的增加而单调增长。Kella 等[41]指出质量浓度15g/100mL花生球蛋白，90℃加热处理15min，冷却到5℃，维持24h可形成凝胶。

花生球蛋白经动态超高压微射流均质[42-43]后，其三维结构发生了变化，紫外吸收基团增多，游离巯基基团减少，说明超高压微射流作用时的瞬间剪切、高速撞击、涡旋等作用力使花生球蛋白外观结构受损，蛋白质分子展开程度变大，分子柔性提高，内部极性基团和疏水基团暴露，蛋白质水化作用增强，从而导致蛋白溶解性和乳化性的增大。在一定压力范围内，随着压力的增大而作用效果愈加显著。使用真菌蛋白酶对花生球蛋白改性，发现其增溶效果出色，尤其是在蛋白的等电点附近，当水解度达到19.1%时，蛋白溶解度可增至55%以上[16]。

花生2S蛋白主要影响蛋白质的吸水性、起泡性、胶凝性和乳化性，该组分具有很强的耐热性[44]。花生2S蛋白是一种高度亲水的蛋白质，吸湿性和保湿性很强。相同水分活度条件下，等量的2S蛋白要比花生球蛋白多吸附3～4倍的水分，可见2S蛋白具有更多的亲水基团。花生球蛋白的吸湿性较差，溶解性也明显低于2S蛋白，这可能与花生球蛋白高度疏水的结构有关[23]。

4 存在问题与展望

4.1 存在的问题

目前花生蛋白组分及性质研究方面主要存在问题有以下几点：1)目前对花生蛋白组分的研究，主要集中花生球蛋白、伴花生球蛋白的提取、结构、氨基酸组成、亚基成分和等电点的研究上，而对于其结构组成与功能性质(如溶解性、凝胶性、起泡性等)之间的关系及影响研究较少。我国花生品种资源丰富，以往有关花生品种资源种子蛋白方面的研究仅限于含量和氨基酸组成测定。而对于不同品种花生蛋白主要组分的结构组成与功能性质研究亦较少。2)对于花生蛋白组分的分类不够明确，不同的研究人员由于实验条件的差异，说法不是很一致，可能与所用分析方法有关，需进一步探讨。3)科研要为生产服务，当前主要还停留在实验室阶段，还没有能真正适合于产业化的花生蛋白组分制备方法，亟需深入研究开发。

4.2 展望

1)系统研究花生主要蛋白组分的结构，以及亚基组成与功能特性之间的关系；改进花生蛋白及其组分的提取方法；同时针对我国花生品种资源丰富，开展不同品种花生蛋白主要组分的亚基组成以及与功能性质间的关系研究很有必要，能够从机理上为其在实际应用中提供理论依据。2)通过物理、化学、生物等改性方式改善花生蛋白功能性质及加工性质将成为花生蛋白研究领域今后的重点，对于开发高技术含量和高附加值的花生蛋白深加工产品大有裨益。3)着力开发适合产业化的花生蛋白及其主要组分的制备工艺，使其尽快应用于食品工业中。可针对不同用途开发不同类型产品：筛选出凝胶性好的花生蛋白产品添加到肉制品中，筛选出溶解性好的产品添加的饮料中。从而延伸花生加工产业链，推动花生产业健康发展。

[1] WU Haiwen, WANG Qiang, MA Tiezheng, et al. Comparative studies on the functional properties of various protein concentrate preparations of peanut protein[J]. Food Research International, 2009, 42: 343-348.

[2] 屈宝香, 罗其有, 张晴, 等. 中国花生产业发展与食用植物油供给安全保障分析[J]. 中国食物与营养, 2008(11): 13-15.

[3] 中华人民共和国国家统计局. 中国统计年鉴2009[M]. 北京: 中国统计出版社, 2009.

[4] 裴剑慧, 王强, 周素梅. 我国花生蛋白资源的开发与利用[J]. 粮油加工与食品机械, 2005(12): 53-55.

[5] JAMDAR S N, RAJALAKSHMI V, PEDNEKAR M D, et al. Influence of degree of hydrolysis on functional properties, antioxidant activity and ACE inhibitory activity of peanut protein hydrolysate[J]. Food Chemistry,2010, 121(1): 178-184.

[6] PRAKASH V, NARASINGA RAO M S. Physicochemical properties of oilseed proteins[J]. Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, 1986, 20(3): 286-298.

[7] 黄友如, 华欲飞, 裘爱泳. 大豆分离蛋白功能性质及其影响因素[J].粮食与油脂, 2003(5): 12-15.

[8] 管斌, 林洪, 王广策. 食品蛋白质化学[M]. 北京: 化学工业出版社,2005.

[9] MONTEIRO P V, PRAKASH V. Effect of proteases on arachin, conarachin I and conarachin II from peanut (Arachis hypogaeaL.)[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1994, 42: 268-273.

[10] 高焕春, 李文英, 吕晓玲. 花生蛋白质稳定性及加工品工艺条件的研究[J]. 中外技术情报, 1995(12): 39-40.

[11] 胡晓军, 姜延程. 花生分离蛋白质基础研究[J]. 郑州粮食学院学报,1998(19): 13-18.

[12] 黄上志, 傅家瑞. 花生种子的贮藏蛋白[J]. 花生科技, 1992(1): 1-6.

[13] YAMADA T, AIBARA S, MORITA Y. Isolation and some properties of arachin subunits[J]. Agricultural and Biological Chemistry, 1979, 43:2563-2568.

[14] YAMADA T, AIBARA S, MORITA Y. Accumulation pattern of arachin and its subunits in maturation of groundnut seeds[J]. Plant Cell Physiol,1980, 21(7): 1217-1226.

[15] 袁道强, 梁丽琴, 王振锋, 等. 改性植物蛋白的研究及应用[J]. 食品研究与开发, 2005, 26(6): 13-15.

[16] GOVINDARAJU K, SRINIVAS H. Studies on the effects of enzymatic hydrolysis on functional and physico-chemical properties of arachin[J].LWT-Food Science and Technology, 2006, 39(1): 54-62.

[17] 芦春斌, 黄上志, 汤学军, 等. 花生种子贮藏蛋白的氨基酸组成分析及发育过程中17.5kDa多肽的合成规律[J]. 热带亚热带植物学报,2000, 8(4): 339-345.

[18] 杨晓泉, 张水华, 黎茵, 等. 花生2S蛋白的提取分离及部分性质研究[J]. 华南理工大学学报:自然科学版, 1998, 26(4): 1-5.

[19] MAZHAR H, BASHA S M. Effects of desiccation on peanut (Arachis hypogaeaL.) seed protein composition[J]. Environment and Experimental Botany, 2002, 47(1): 67-75.

[20] 韦一能, 陈元发, 陈全斌, 等. 花生蛋白的主要种类和等电点的研究[J]. 广西科学, 1995, 2(4): 1-5.

[21] 韦一能, 陈元发, 陈国汉, 等. 花生蛋白质的亚基组成及相对分子质量研究[J]. 广西师范大学学报:自然科学版, 1998, 16(1): 71-78.

[23] 杨晓泉, 陈中, 赵谋明. 花生蛋白的分离及部分性质研究[J]. 中国粮油学报, 2001, 16(5): 25-28.

[24] 黎茵, 黄上志, 傅家瑞. 不同品种花生种子蛋白质的电泳分析[J]. 植物学报, 1998, 40(6): 534-541.

[25] KRISHNA T G, PAWAR S E, MITRA R. Variation and inheritance of the arachin polypeptides of groundnut (Arachis hypogaeaL.)[J]. Theor Appl Genet, 1986, 73: 82-87.

[26] OWUSU-APENTEN R K. Food protein analysis: quantitative effects on processing[M]. New York: Marcel Dekker Inc, 2002.

[27] 林鹿, 傅家瑞. 花生种子2S蛋白[J]. 花生科技, 1994(3): 1-4.

[28] 刘顺湖, 周瑞宝, 盖钧镒, 等. 大豆蛋白质11S和7S组分及其亚基分析方法的研究述评[J]. 河南工业大学学报, 2007, 28(4): 1-6.

[29] 罗东辉. 均质改性大豆蛋白功能特性研究[D]. 广州: 华南理工大学,2010.

[30] 黎鹏. 动态超高压微射流技术对花生球蛋白功能性质的影响及其机理研究[D]. 南昌: 南昌大学, 2007.

[31] TOMBS M P. An electrophoretic investigation of groundnut proteins:the structure of arachin A and B[J]. Biochem J, 1965, 96: 119-133.

[32] JOHNSON P, NAISMITH W E F. High molecular weight systems.The physico-chemical examination of the arachin fraction of the groundnut globulins (Arachis hypogea)[J]. Discuss Furoduy Soc, 1953, 13:98-109.

[33] NAISMITH W E F, McDAVID H M R. Fractionation studies on the proteins of the groundnut (Arachis hypogea)[J]. J Appl Chem, 1958, 8: 605.

[34] MOURE A, SINEIRO J, DOMGUEZ H, et al. Functionality of oilseed protein products: a review[J]. Food Research International, 2006,39(9): 945-963.

[35] YU Jianmei, AHMEDNA M, GOKTEPE I. Peanut protein concentrate:production and functional properties as affected by processing[J]. Food Chemistry, 2007, 103(1): 121-129.

[36] 樊思信. 花生蛋白及其在食品工业中的应用[J]. 粮食与油脂, 1999(4): 27.

[37] 于明晓, 郭顺堂. 挤压组织化对脱脂花生蛋白粉持水性和持油性的影响[J]. 食品工业科技, 2007, 28(1): 87-90.

[38] 刘大川, 张维农, 胡小泓. 花生蛋白制备工艺和功能特性的研究[J].武汉工业学院学报, 2001(4): 1-3.

[39] 吴海文, 王强, 马铁铮. 不同制备方法对花生蛋白功能性质的影响[J]. 农业工程学报, 2009, 25(4): 304-308.

[40] KUMAR K D N, NANDI P K, RAO M S N. Reversible gelation of arachin[J]. International Journal of Peptide Protein Research, 1980, 15:67-72.

[41] KELLA N K D, POOLA I. Sugars decrease the thermal denaturation and aggregation of arachin[J]. Journal of Peptide and Protein Research, 1985,26: 390-399.

[42] 涂宗财, 张雪春, 刘成梅, 等. 动态超高压均质对花生蛋白溶解性和乳化性的影响[J]. 食品工业科技, 2007(6): 88-89.

[43] 涂宗财, 姜颖, 陈钢, 等. 动态超高压微射流对花生球蛋白结构和功能性质的影响[J]. 食品工业科技, 2009, 30(12): 73-75.

[44] 张雪春. 超高压微射流技术对花生蛋白改性的研究[D]. 南昌: 南昌大学, 2007.

Research Progress on Peanut Proteins and Their Functional Properties

DU Yin，WANG Qiang*，LIU Hong-zhi，WANG Li，LIU Li
(Institute of Agro-Food Science and Technology, Chinese Academy of Agricultural Sciences, Key Laboratory of Agricultural Product Processing and Quality Control, Ministry of Agriculture, Beijing 100193, China)

The classification, amino acid composition and subunit composition of peanut proteins and extraction methods for major peanut proteins (arachin, conarachinⅡ and conarachin I), including cryoprecipitation and ammonium sulfate precipitation,are overviewed here. The functional properties of peanut proteins, including protein solubility, emulsifying capacity, foaming capacity, gelatin properties, and so on, are reviewed. Finally, problems encountered in studying peanut proteins are summarized and further research directions are proposed.

peanut protein；composition；extraction method；functional properties

TS201.1

A

1002-6630(2012)01-0285-05

2011-01-12

国家公益性行业(农业)科研专项(200903043)；中国农业科学院作物科学研究所中央级公益性科研院所基本科研业务费专项资助项目子课题

杜寅(1986—)，男，硕士研究生，研究方向为粮油加工与功能食品。E-mail：atp314@126.com

*通信作者：王强(1965—)，男，研究员，博士，研究方向为粮油加工与功能食品。E-mail：wangqiang365@263.net