寄生虫水孔蛋白研究进展

崔建敏，张念章，付宝权，2*

(1.中国农业科学院兰州兽医研究所 家畜疫病病原生物学国家重点实验室/农业部兽医公共卫生重点开放实验室/甘肃省动物寄生虫病重点实验室，兰州 730046；2.江苏省动物重要疫病与人兽共患病防控协同创新中心，扬州 225009)

寄生虫水孔蛋白研究进展

崔建敏1，张念章1，付宝权1，2*

(1.中国农业科学院兰州兽医研究所 家畜疫病病原生物学国家重点实验室/农业部兽医公共卫生重点开放实验室/甘肃省动物寄生虫病重点实验室，兰州 730046；2.江苏省动物重要疫病与人兽共患病防控协同创新中心，扬州 225009)

水孔蛋白(AQP)是主要内在蛋白(MIP)家族重要的组成成员之一。研究发现，寄生虫水孔蛋白不仅能够调节虫体的渗透稳态、参与营养物质的转运、排出代谢产物，还可以使抗寄生虫药物进入虫体，因而成为研制新型寄生虫疫苗和抗寄生虫药物的潜在靶点。因此，研究水孔蛋白的结构与功能对寄生虫病防治具有重大意义。作者通过综述寄生虫水孔蛋白的作用机制和结构特征，以期为抗寄生虫生物制剂的研发提供参考。

寄生虫；水孔蛋白；结构与功能

寄生虫适应宿主体内环境与宿主的抗寄生虫免疫之间是一个相互妥协的漫长进化过程。在这一过程中，寄生虫逐渐形成免疫逃避，能够在具有免疫力的宿主体内生存，通过吸收宿主的营养和血液、破坏宿主的组织细胞等适应寄生过程并威胁宿主的生命健康。寄生过程由许多个寄生虫功能蛋白质分子参与调控。以寄生虫的功能蛋白分子作为疫苗候选分子和药物靶点抑制或阻断寄生虫的生命活动，成为寄生虫病防治的焦点之一。

水孔蛋白(aquaporins，AQPs)又叫做亲水孔蛋白，是一种位于细胞膜上的，能选择性高效跨膜转运水分子的水通道蛋白，属于主要内在蛋白(major intrinsic protein，MIP)家族成员[1]。自从1991年首次在人的红细胞质膜中克隆、鉴定AQP1以来，目前已在病毒、细菌、真菌、原生动物、蠕虫、植物和哺乳动物中发现存在水孔蛋白[1-2]。水孔蛋白在寄生虫中除了调节水通透性外，还参与寄生虫渗透压适应、营养物质转运及代谢废物排出等过程，研究发现寄生虫水孔蛋白还可以参与抗寄生虫药物的运输[2-3]。水孔蛋白因在寄生虫生存中发挥重要的作用，并有望成为抗寄生虫疫苗候选分子和药物靶点，而受到广泛关注。本文通过对原虫和蠕虫水孔蛋白研究进展进行介绍，分别对其结构及功能等进行阐述，以期为研制新型抗寄生虫药物或疫苗提供思路。

1 水孔蛋白的分类与结构

根据功能及结构特性，水孔蛋白可分为两个亚族，包括专一性水孔蛋白(AQPS)和水-甘油水孔蛋白(GLPS)，前者分子特征为只允许水分子通过，后者分子特征为不仅允许水分子通过，还允许甘油、尿素等其他小分子通过。水孔蛋白在不同物种间较为保守，各亚型间的蛋白序列及三维结构较为相似。以人类AQP1为例，该蛋白经过6次跨膜α 螺旋，形成5个环，从N端到C端依次为A、B、C、D和E环。A、C和E环位于细胞膜外侧，蛋白的N端和C端及B、D环位于膜的内侧。6个跨膜螺旋和B、E环构成跨膜通道，经过折叠形成α 桶状，长约20 Å，宽3～5 Å[4-5]。

水孔蛋白对水分子的选择特性，一方面是由膜外通道口，即芳香族氨基酸和精氨酸(ar/R)限制，这是水孔蛋白最狭窄的部位。在人类AQP1中，该结构域是由Phe56、His180、Cys189和Arg195四个残基构成，直径约为2.8 Å，恰好为一个水分子或甘油分子的大小。其中的Cys189残基对Hg2+较为敏感，Hg2+与Cys189结合后，可以阻塞水孔蛋白通道，因此常用来研究AQPs的通透性。水孔蛋白的选择特性还受到NPA基序限制。B环和E环上的NPA序列在不同AQPs中高度保守。位于膜内侧的B 环和膜外侧的E 环各自形成半个跨膜螺旋，围绕成通道中心。其中的Asn残基侧链指向通道内部，使NPA 折叠形成狭窄的水孔，即“沙漏模型”(hour-glass model)，参与AQPs的活性调控。水分子通过通道时，首先断裂分子间的氢键，然后与Asn残基形成新的氢键，这样依次通过水孔蛋白通道[4，6-8]。水孔蛋白在细胞膜上形成同源四聚体，每个单体都具有独立的功能。四聚体中央形成四聚体孔，可能与可溶性气体和离子运输有关[9]。分子大小、电荷特性及渗透或化学梯度决定了水孔蛋白转运底物的特异性和方向性[10]。

2 原虫水孔蛋白

2.1 疟原虫

目前，在恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)基因组中仅发现存在一个水孔蛋白(PfAQP)的编码基因(GenBank登录号：AJ413249)，位于11号染色体上。其开放阅读框(ORF)为774 bp，可编码相对分子质量为28.3 ku的蛋白质[11]。PfAQP与大肠杆菌GlpF蛋白的一致性为35%，跨膜区一致性最大为60%。目前，PfAQP蛋白的晶体结构已经解析[12]，蛋白通道长约25 Å，最窄处约3 Å，C环起始为1.5个α-螺旋，剩余残基不形成二级结构。研究表明，位于第125位的Glu(E125)残基对水通透性影响很大[13]。在PfAQP蛋白的B、E环上，NPA基序分别变异为NLA和NPS。若将这两个变异基序突变成NPA，不影响PfAQP蛋白运输水分子和甘油的功能。但若将B、E环上的NLA/NPS基序突变成NPS/NLA，则PfAQP蛋白的功能丧失[11，14]。PfAQP蛋白在不同疟原虫虫株中较为保守，仅在氨基酸序列的第128位和130位两个位点发生非同义突变，但该突变不影响对甲胺的通透性[15]。PfAQP不但可以转运水和甘油，而且还能转运尿素、氨、小分子醇以及糖酵解产生的二羟基丙酮和丙酮醛等代谢产物[11，15-16]。在疟原虫的红细胞内期裂体增殖过程中，虫体的快速增殖一方面需要从宿主细胞中转运大量的甘油用以合成甘油脂类分子；另一方面需要快速将代谢产物转运至虫体外，以防止其对虫体增殖的抑制[16]。PfAQP蛋白可以同时参与两方面的过程，因此在疟原虫的裂体增殖中起重要作用[11，17]。

2.2 刚地弓形虫

弓形虫(Toxoplasmagondii)基因组只包含一个编码水孔蛋白(TgAQP)的基因[18]。在同一ORF内，第1和第115位各存在一个潜在ATG起始密码子，可分别编码相对分子质量为29.9(TgAQPM1)和26.3 ku(TgAQPM39)的蛋白质。TgAQP与植物液泡膜AQP(tonoplast intrinsic proteins，TIP)一致性为24%，与哺乳动物AQP1一致性为21%。TgAQP编码区界限特征为第一个ATG起始密码子上游54 bp处存在一个框内终止密码子TAA，基因下游的3′端非翻译区是一段富含嘌呤的核苷酸序列，长约318 bp，其中腺嘌呤或鸟嘌呤约占79%。TgAQP的B、E环是典型的NPA基序，与TIP的孔道类似，但在孔道口存在Val残基而非其他原虫的Arg残基[18]。表达TgAQPM1的非洲爪蟾卵母细胞水通透性较野生型增加8倍，甘油通透性与PfAQP相同。TgAQPM39基因转入卵母细胞后，水通透性可增加3倍，甘油通透性则是表达TgAQPM1卵母细胞的1/3。TgAQP还允许尿素、赤藓糖醇和D-阿拉伯糖醇等小分子的通透，线性骨架大分子化合物几乎不能通过TgAQP孔道，肌醇和带电荷溶质则完全不能通过该蛋白。TgAQP通透羟基脲的效率是甘油的75%，而羟基脲是抑制弓形虫增殖的药物之一。基于这一特性，增加TgAQP对羟基脲的通透性成为研制新型抗弓形虫药物的方向之一[18]。

2.3 布氏锥虫

基因组结构分析布氏锥虫(Trypanosomabrucei)中存在3个水孔蛋白(TbAQP1～3)的编码基因，可分别编码321、312和304个氨基酸[19]。TbAQPs基因间一致性为77%，与人类AQP3、AQP7和AQP9的进化关系较近。TbAQPs 的特点为N端具有80个氨基酸的延长结构。TbAQP1和TbAQP3的B、E环上具有NPA基序，而在TbAQP2上则分别变异为NSA和NPS基序。表达TbAQPs的非洲爪蟾卵母细胞，其水通透性可增加6～7倍，甘油通透性增加10倍。TbAQP1对DHA的通透性是甘油的1.5倍，但几乎不参与尿素转运[19]；TbAQP2对DHA通透性是甘油的2倍[19]；TbAQP3对DHA的通透性与甘油相似，对赤藓糖醇和核糖醇的通透性是甘油的1/2[19]。TbAQPs转运亚砷酸盐和亚锑酸盐的能力与酸碱度有关。在酿酒酵母和非洲爪蟾卵母细胞中表达TbAQPs，随着pH不断升高，Sb3+和As3+的通透效率也随之升高，但TbAQP1对As3+的通透不随着pH的变化而变化，这可能是由水孔蛋白间的结构差异所致[20]。J.C.Munday等[21]试验表明，TbAQP2是戊烷脒和硫胂密胺的高亲和力转运体。某些布氏锥虫地方分离株TbAQP2基因缺失或TbAQP2、3基因形成嵌合体，导致该虫株对戊烷脒敏感度降低40～50倍，对美拉胂醇敏感度降低3～5倍，是布氏锥虫产生抗药性的主要原因之一[22]。TbAQP1主要分布在布氏锥虫的鞭毛，在虫体繁殖的对数期表达量较少，在稳定期表达量增多。在锥虫的前循环期，只有TbAQP1表达；TbAQP2在整个生活史中表达量很低；TbAQP3只在布氏锥虫的血液期能够检测到[19，23]。利用RNAi使TbAQP1转录水平下降至83%时，虫体的生长没有受到抑制，在低渗溶液中膨胀时间延长41%，但可以完全恢复到原体积；TbAQP2转录下降64%时，可引起虫体生长缺陷，且不能在低渗溶液中恢复正常；TbAQP3转录下降84%时，虫体生长正常，在低渗溶液中膨胀时间延长85%，能恢复至正常体积[23]。

2.4 利什曼原虫

硕大利什曼原虫(Leishmaniamajor)可以编码5个水孔蛋白(LmAQP)，分别为LmAQP1和LmAQPα～δ。LmAQP1与细菌AQPs相似性很高，而LmAQPα～δ与植物AQPs的进化关系较近，这是LmAQPs的特点[24]。基于疟原虫AQP(PfAQP)的晶体结构，推测LmAQP1具有6个跨膜螺旋，由5个环(A～E)相连，其中B、E环具有NPA模体。LmAQP1属于水-甘油水孔蛋白亚族，相对分子质量28 ku。LmAQP1的水通透性是人AQP1的65%，且对汞离子不敏感。序列比对表明，LmAQP1与PfAQP的一致性为32%，与布氏锥虫AQPs的一致性在41%～45%。LmAQP1主要分布在前鞭毛体的鞭毛、无鞭毛体的鞭毛袋膜、伸缩泡及海绵复合体，可参与虫体的趋渗性及体积调节等功能。将该蛋白在非洲爪蟾卵母细胞中表达，可以使其水通透性增加30倍，甘油通透性增加25倍，还能增加卵母细胞对丙酮醛、二羟基丙酮、糖醇的通透性[24]。LmAQP1还可以参与三价离子的转运，表达LmAQP1的非洲爪蟾卵母细胞其As3+和Sb3+的累积量分别增加40倍和240倍；LmAQP1功能缺失的硕大利什曼原虫虫株对Sb3+的抵抗力为野生型的10倍。N.L.Uzcategui等[25]将152位的Glu进行定点突变，L.major突变株转运As3+和Sb3+离子降低，但对甘油的通透性没有影响。将LmAQP1第163位的Ala残基依次定点突变为Asp、Glu、Gln、Ser和Thr残基，结果显示突变成Ser和Thr可使卵母细胞水通透性下降20%，但对甘油、丙酮醛、二羟基丙酮、甘油醛和核糖醇的通透性影响较小；突变成Asp、Glu和Gln对卵母细胞水、甘油、甘油醛和核糖醇的通透性几乎没有影响，而可使丙酮醛和二羟基丙酮的通透性降低85%[26]。

3 吸虫水孔蛋白

3.1 曼氏血吸虫

曼氏血吸虫(Schistosomamansoni)水孔蛋白(SmAQP)由304个氨基酸(GenBank登录号：EU780065)组成，相对分子质量为32.893 ku，pI 8.67，属于水-甘油水孔蛋白亚族，具有NPA基序。与日本血吸虫AQP一致性为84%，与人类AQP1、AQP2、AQP4、AQP6和AQP8的一致性在18%～23%，与人类AQP3、AQP7、AQP9和AQP10的一致性为31%～36%[27]。预测在SmAQP氨基酸序列的第3和291(SCSE和SHRD)位存在蛋白激酶Ⅱ磷酸化位点，第5和291(SEK和SHR)位存在蛋白激酶C磷酸化位点，第150和159位点存在两个N-糖基化位点[27]。

SmAQP在虫卵和孢子蚴期几乎不表达，当吸虫发育成尾蚴后表达量迅速增加，在成虫期表达量仍然很高。Z.Faghiri等[28]对成虫SmAQP研究发现，SmAQP能转运甘露糖、果糖和丙氨酸，并可以从虫体内排出乳酸，但不能转运葡萄糖，从而在分子水平阐明了曼氏血吸虫将大量乳酸转运至体外的原理。HgCl2不能封闭SmAQP，与其第219位变异为L-alanine有关。一般认为，L-cysteine可以作为抑制剂的结合位点，抑制水孔蛋白的功能[28]。

SmAQP还参与抗寄生虫药物酒石酸锑钾(PAT)的转运。利用RNAi技术将SmAQP基因沉默后的血吸虫置于10 μmol·L-1的PAT中2 h，虫体对渗透变化反应迟钝，突变组血吸虫的死亡数量明显少于野生型血吸虫[10，27]。SmAQP还具有良好的免疫原性。嵌合表达去除跨膜片段的cSmAQP蛋白免疫小鼠，可以产生高特异性的IgG抗体及以IFN-γ、IFN-α和IL-17等细胞因子，引起Th1/Th17型免疫应答。但该疫苗对减虫率和防止肝组织病变的效果不佳[29]。通过对SmAQP的研究，人们拓展了对血吸虫表皮功能的认知，同时也为SmAQP作为防治血吸虫病的药物靶点或疫苗候选基因提供依据[27]。

3.2 大片吸虫

在大片吸虫(Fasciolagigantica)中含有两个水孔蛋白(FgAQPs)。从大片吸虫后囊蚴期中扩增的FgAQP1基因为1 428 bp，可编码299个氨基酸，蛋白质相对分子质量32.7 ku。从成虫中扩增的部分FgAQP2基因，可编码295个氨基酸，相对分子质量为32.4 ku。FgAQPs氨基酸序列间一致性为78.6%，与SmAQP氨基酸序列一致性为28.1%[30]。FgAQPs属于专一性水孔蛋白亚族，分布在表皮细胞、卵巢和睾丸的上皮层，在非洲爪蟾卵母细胞表达FgAQPs可使其水通透性增加3～4倍，但不通透甘油和尿素。在FgAQP1蛋白A环第58—61(NISG)位和FgAQP2蛋白C环第141—144(NVTD)位各存在一个天冬酰胺糖基化位点。在FgAQPs蛋白中，B环上的NPA基序变异成为Thr-Ala-Ala(TAA)基序。这种变异方式只在洋葱伯克霍尔德菌的AQP中发现[10]。FgAQPs对水的通透性较低，不能透过甘油、尿素等。将FgAQP1蛋白TAA基序中的Thr残基定点突变成Asn残基在爪蟾卵母细胞中表达，可使其水通透性增加2倍，但仍不通透尿素和甘油。将Tyr204残基替换Cys则水通透性丧失[30]。

3.3 日本血吸虫

目前，在日本血吸虫(Schistosomajaponicum)只报道了一个水孔蛋白，命名为水孔蛋白3(SjAQP3)。该蛋白存在于虫体表皮(GenBank登录号：CPRT0000005211)，属于水-甘油水孔蛋白亚家族[31]。相对分子质量约为33 ku，pI 8.05，属于稳定蛋白(不稳定系数26.28)，平均疏水系数为0.459。目前对SjAQP3的研究较少，用生物信息学方法分析SjAQP3二级结构中α螺旋结构约占46.77%，β折叠占19.35%，无规则卷曲为33.87%。预测三级结构显示，SjAQP3蛋白有6个跨膜区，B、E环位于通道中心，具有NPA基序。SjAQP3有6个潜在的B细胞抗原表位，其中位于膜外侧的表位为氨基酸序列的第59—62 和225—230 aa，位于膜内侧的表位为5—7、282—288、294—298和305—307 aa[31]。

4 线虫水孔蛋白

4.1 秀丽隐杆线虫

目前，寄生性线虫水孔蛋白的研究较少，但对自由生活的秀丽隐杆线虫(Caenorhabditiselegans)水孔蛋白(CeAQPs)的研究较为深入。综述CeAQPs对于研究寄生性线虫水孔蛋白的结构和功能具有重要的借鉴意义。秀丽隐杆线虫基因组包含11个水孔蛋白(CeAQPs)编码基因[2，32-33]，其中CeAQP4、CeAQP5和CeAQP6属于专一性水孔蛋白亚族，CeAQP1、CeAQP2、CeAQP3、CeAQP7和CeAQP8属于水-甘油水孔蛋白亚族。CeAQP5和CeAQP8与其他AQPs的一致性较低[34]。在CeAQP5 的NPA基序中，第3位Ala换成了Val，而且在第2和第3跨膜区间具有胞外延长结构[35-36]。

在非洲爪蟾卵母细胞中表达CeAQP2、CeAQP3、CeAQP4、CeAQP6和CeAQP7可使其水通透性增加5～7倍；表达CeAQP1、CeAQP3和CeAQP7可使甘油通透性增加3～7倍[33-34]。但表达CeAQP5和CeAQP8蛋白的卵母细胞，对甘油、水和尿素通透性没有改变，而且CeAQP8转录受到秀丽隐杆线虫POU同源框转录因子CEH-6(POU同源框基因转录因子在生物发育过程中具有重要的调控作用，CEH6基因属于秀丽隐杆线虫的3个POU基因之一)的调控[32，37]。CeAQP4、CeAQP6和CeAQP7的水通透性可被1 mmol·L-1HgCl2抑制，但CeAQP2和CeAQP3对汞不敏感，仅CeAQP2的Cysteine132残基为Hg2+敏感位点[38]。饲喂秀丽隐杆线虫大量的葡萄糖，可以下调CeAQP1分子表达，从而缩短其寿命[36]。将秀丽隐杆线虫纯合子的CeAQP2、CeAQP3、CeAQP4和CeAQP8基因进行突变杂交观察表型变化，结果发现各突变体表型没有明显差异，说明水孔蛋白并不是所有生命体维持渗透稳态不可或缺的，当水孔蛋白功能丧失时会激活机体其他机制代偿水孔蛋白的功能[36]。

4.2 犬弓首蛔虫

犬弓首蛔虫(Toxocaracanis)水孔蛋白(TcAQP1)是蠕虫中最早鉴定的水孔蛋白基因，该基因长1 099 bp(GenBank登录号：AF067963)，其中在核苷酸的5′端和3′端分别含有21个和147个非编码序列[39]。TcAQP1基因共编码310个氨基酸，蛋白质相对分子质量34.3 ku，pI 8.15，与人类AQP3一致性为35%。由进化分析可知，TcAQP1与哺乳动物AQP3和AQP7(属于水-甘油水孔蛋白亚族)进化关系较近，表明TcAQP1也可能转运甘油等物质[39-40]。TcAQP1具有NPA基序，其中的Asn153残基为潜在的糖基化位点。TcAQP1位于膜外侧的A、C环，与人类AQP3序列相似性很低，因此可成为药物靶点[39]。非洲爪蟾卵母细胞不能表达TcAQP1蛋白，可能与5′ 端非编码序列的操纵有关。但C端(Val281-Ala310)亲水性片段可在原核表达系统中检测表达。利用RT-PCR检测TcAQP1的转录特性，发现TcAQP1的mRNA不仅存在于感染性幼虫，也存在雌性和雄性的成虫中。在雌性成虫的头部、皮下组织、肌肉和卵巢组织都可以检测到存在TcAQP1的mRNA[40]。

4.3 旋毛虫

旋毛虫(Trichinellaspiralis)是引起人兽共患旋毛虫疾病的主要病原，人类可以通过生食或半生食含有旋毛虫包囊的肉类而感染旋毛虫，严重时可导致死亡[41]。作者检索GenBank数据库发现，旋毛虫基因组中仅存在一个水孔蛋白(TsAQP)序列。经分析后，确定TsAQP基因ORF为867 bp，可编码288个氨基酸，与人类AQP9的一致性为45%，推测其属于水-甘油水孔蛋白亚族，但其具体功能尚需进一步验证。

5 展 望

综上所述，AQPs是广泛存在于原虫和蠕虫中的一类功能蛋白，不仅对虫体维持和调节渗透压具有重要作用，而且还参与寄生虫营养物质转运以及代谢产物排出等生理过程。鉴于AQPs在寄生虫生长、繁殖中所起的重要作用，将其作为抗寄生虫药物的靶点封闭通道孔，可以有效抑制虫体的代谢和生长，因此是研制新型抗寄生药物的潜在靶标。另一方面，如上所述在布氏锥虫和弓形虫中，AQPs还参与抗寄生虫药物向虫体内的转运。根据这一特性，增加AQPs对药物的通透性可以使其快速大量在虫体内富集，从而发挥抗寄生虫感染的作用。根据AQPs的这些性质，针对不同寄生虫的生活特性和生理特征，应用或“堵”或“疏”的办法，可以为研制新型、有效的抗寄生虫药物提供新的思路。

AQPs还有望成为研制新型寄生虫疫苗的候选分子。将SmAQP的亲水区域串联表达后免疫小鼠，可以诱导机体产生Th1/Th17型免疫应答反应[30]。虽然该疫苗不能改变宿主的荷虫率，但是为研制新型疫苗提供了思路。通过改变免疫途径、使用新型佐剂、联合多种抗原等方法改进免疫程序，选择可以诱导机体产生较强免疫应答和实现大幅降低减虫率的免疫方案，从而最终达到防控寄生虫病的目的。

随着多种原虫、绦虫和线虫基因组测序工作的完成，利用比较基因组学、计算机模拟生物学和分子生物学等技术，将会逐渐阐明更多寄生虫AQPs的功能，从而有助于以其为靶标的药物、疫苗等生化或生物试剂的研发，最终达到有效防治寄生虫病的目的，为保护人类和动物健康做贡献。

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(编辑 白永平)

Research Advances in Aquaporin of Parasites

CUI Jian-min1，ZHANG Nian-zhang1，FU Bao-quan1，2*

(1.StateKeyLaboratoryofVeterinaryEtiologicalBiology/KeyLaboratoryofVeterinaryPublicHealthoftheMinistryofAgriculture/KeyLaboratoryofVeterinaryParasitologyofGansuProvince，LanzhouVeterinaryResearchInstitute，ChineseAcademyofAgriculturalSciences，Lanzhou730046，China；
2.JiangsuCo-innovationCenterforPreventionandControlofImportantAnimalInfectiousDisease，Yangzhou225009，China)

Aquaporin (AQP) is one of integral membrane proteins from a family of major intrinsic proteins (MIP).Recent studies revealed that aquaporins in parasites involve in the regulation of osmotic homeostasis，transport process of nutrition，metabolites and anti-parasite drugs，which indicated that the protein could serve as novel vaccine candidate or potential anti-parasite drug’s targets.Learning about the functions and structures of aquaporins in parasites will be of great significance in prevention and treatment of parasitic diseases.This article reviews the functions and structural characteristics of aquaporins in parasites，in order to provide references for the study of the biological agents against parasite diseases.

parasite；aquaporin；function and structure

10.11843/j.issn.0366-6964.2015.05.002

2014-08-25

甘肃省创新研究群体计划项目(1210RJIA006)

崔建敏(1990-)，男，河南周口人，硕士生，主要从事畜禽人兽共患寄生虫病分子生物学方面的研究，E-mail：jianmin2014@foxmail.com

*通信作者：付宝权，Tel：0931-8342675，E-mail：fubaoquan@163.com

S852.7

A

0366-6964(2015)05-0689-07